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A12. El papel de los centros Fe / S - Biología

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Volvamos al dilema del huevo y la gallina una vez más. Discutimos cómo se pueden formar los precursores monoméricos, pero ¿no sería mucho mejor si incluso la síntesis de precursores pudiera catalizarse? Una fuente de catálisis que en su mayoría está ausente de la química abiótica "bioorgánica" en la discusión anterior son los metales de transición. Muchos presentan metabolitos de moléculas pequeñas y sus precursores abióticos (H2O, CO, CO2, NH3 y tioles) se unen a los cationes como donantes de electrones mono o polidentados. Por tanto, los iones de metales de transición tendrían una tendencia termodinámica a unirse en complejos.

Los ligandos unidos que contienen hidrógenos potencialmente ionizables podrían desprotonarse y convertirse en mejores nucleófilos para las reacciones. Por lo tanto, el ion metálico del estado de transición, que actúa con el complejo, se convierte en un catalizador a medida que disminuye el pKa de un ligando unido (como el agua). Además, dado que los iones de metales de transición pueden tener múltiples estados de carga y oxidación, pueden actuar fácilmente como centros redox en la oxidación / reducción de ligandos unidos que eran activos redox. Dadas las condiciones anóxicas relativas de los océanos primitivos, Fe2+ sería predominante. Podría oxidarse fácilmente a Fe3+ ya que redujo un ligando unido. Los estados de transición muy cargados retirarían la densidad de electrones de los ligandos unidos, lo que conduciría a su posible oxidación.

Obviamente, los metales todavía juegan un papel importante en la catálisis, tanto indirectamente en la promoción del correcto plegamiento de proteínas como directamente en la estabilización de la carga tanto en el estado de transición como en los intermedios en las vías de reacción química. Los grupos de FeS son de gran importancia. Su biosíntesis implica la eliminación por un Cys de sitio activo en una enzima desulfurasa de un azufre de un aminoácido libre Cys seguido de su transferencia a un Fe en un grupo de FeS en crecimiento en una proteína de andamio de FeS, que luego transfiere el grupo a una proteína aceptora donde actúa como cofactor. Los grupos de FeS pueden adoptar una variedad de estequiometrías y formas, así como estados redox para los iones de Fe participantes. La importancia continua de los grupos de FeS en todas las células, su participación no solo en las enzimas redox en las que la transferencia de electrones se ve facilitada por la deslocalización de los electrones en los centros de Fe y S, sino también en el transporte acoplado de electrones / protones en el transporte de electrones mitocondriales, almacenamiento de Fe ( ferrodoxinas), y en la regulación de la actividad enzimática y la expresión génica, sugiere que fueron de importancia primordial en la evolución de la vida.

A menudo se encuentran en los sitios de unión al sustrato de las enzimas FeS implicadas en la catálisis tanto redox como no redox. Un ligando puede unirse a un Fe particular en el grupo, activándolo para reacciones de hidratación o deshidrogenación. El Fe 4 del grupo FeS en la enzima TCA aconitasa puede tener un número de coordinación de 4, 5 o 6 ya que se une al agua, hidróxido o sustrato. Actúa tanto para disminuir la densidad de electrones en el estado de transición como para cambiar el pKa del agua unida a medida que la enzima cataliza una isomerización de ácidos tricarboxílicos (ácido cítrico e isocítrico) a través de una reacción de eliminación / adición con agua. En otro ejemplo, puede unirse a S-adenosilmetionina a través de sus grupos amina y carboxilato, lo que activa la molécula para la escisión y formación de radicales. En algunos casos, se incorporan al grupo metales distintos del Fe (Ni por ejemplo). Los efectos de FeS sobre los factores de transcripción implican la facilitación de una estructura óptima para la unión del ADN. Los centros FeS y FeNi en proteínas son similares en estructura a las unidades FeS en minerales como greigita y presumiblemente a la estructura FeS formada cuando H2S y S2- reaccionar con Fe2+ (presente en abundancia en los primeros océanos) y otros metales en los conductos de ventilación Los sulfuros metálicos participan en la reducción de CO y CO2. Por ejemplo, la síntesis de CH3SH de CO2 y H2S es catalizado por FeS "inorgánico".

Colaboradores

  • Prof. Henry Jakubowski (Colegio de San Benito / Universidad de San Juan)

A12. El papel de los centros Fe / S - Biología

La cadena de transporte de electrones utiliza los electrones de los portadores de electrones para crear un gradiente químico que se puede utilizar para impulsar la fosforilación oxidativa.

Objetivos de aprendizaje

Describe cómo se mueven los electrones a través de la cadena de transporte de electrones.

Conclusiones clave

Puntos clave

  • La fosforilación oxidativa es la vía metabólica en la que los electrones se transfieren de los donantes de electrones a los aceptores de electrones en reacciones redox. Esta serie de reacciones libera energía que se utiliza para formar ATP.
  • Hay cuatro complejos de proteínas (complejo marcado I-IV) en la cadena de transporte de electrones, que participan en el movimiento de electrones desde NADH y FADH2 al oxígeno molecular.
  • El complejo I establece el gradiente de iones de hidrógeno bombeando cuatro iones de hidrógeno a través de la membrana desde la matriz hacia el espacio intermembrana.
  • El complejo II recibe FADH2, que pasa por alto el complejo I y entrega electrones directamente a la cadena de transporte de electrones.
  • La ubiquinona (Q) acepta los electrones tanto del complejo I como del complejo II y los entrega al complejo III.
  • El complejo III bombea protones a través de la membrana y pasa sus electrones al citocromo c para su transporte al cuarto complejo de proteínas y enzimas.
  • El complejo IV reduce el oxígeno, el oxígeno reducido luego recoge dos iones de hidrógeno del medio circundante para producir agua.

Términos clave

  • grupo prostético: El componente no proteico de una proteína conjugada.
  • complejo: Estructura que consta de un átomo, molécula o proteína central débilmente conectada a los átomos, moléculas o proteínas circundantes.
  • ubiquinona: Sustancia soluble en lípidos que es un componente de la cadena de transporte de electrones y acepta electrones de los complejos I y II.

La fosforilación oxidativa es un método muy eficaz para producir grandes cantidades de ATP, la unidad básica de energía para los procesos metabólicos. Durante este proceso, los electrones se intercambian entre moléculas, lo que crea un gradiente químico que permite la producción de ATP. La parte más vital de este proceso es la cadena de transporte de electrones, que produce más ATP que cualquier otra parte de la respiración celular.

Cadena de transporte de electrones

La cadena de transporte de electrones es el componente final de la respiración aeróbica y es la única parte del metabolismo de la glucosa que utiliza oxígeno atmosférico. El transporte de electrones es una serie de reacciones redox que se asemejan a una carrera de relevos. Los electrones pasan rápidamente de un componente al siguiente hasta el punto final de la cadena, donde los electrones reducen el oxígeno molecular, produciendo agua. Este requerimiento de oxígeno en las etapas finales de la cadena se puede ver en la ecuación general para la respiración celular, que requiere tanto glucosa como oxígeno.

Un complejo es una estructura que consta de un átomo, molécula o proteína central débilmente conectada a los átomos, moléculas o proteínas circundantes. La cadena de transporte de electrones es una agregación de cuatro de estos complejos (etiquetados I a IV), junto con los portadores de electrones móviles asociados. La cadena de transporte de electrones está presente en múltiples copias en la membrana mitocondrial interna de eucariotas y la membrana plasmática de procariotas.

La cadena de transporte de electrones: La cadena de transporte de electrones es una serie de transportadores de electrones incrustados en la membrana mitocondrial interna que transporta electrones desde NADH y FADH2 al oxígeno molecular. En el proceso, los protones se bombean desde la matriz mitocondrial al espacio intermembrana y el oxígeno se reduce para formar agua.

Complejo I

Para empezar, se transportan dos electrones al primer complejo a bordo del NADH. El complejo I está compuesto por mononucleótido de flavina (FMN) y una enzima que contiene hierro-azufre (Fe-S). FMN, que se deriva de la vitamina B2 (también llamada riboflavina), es uno de varios grupos protésicos o cofactores en la cadena de transporte de electrones. Un grupo protésico es una molécula no proteica necesaria para la actividad de una proteína. Los grupos protésicos pueden ser orgánicos o inorgánicos y son moléculas no peptídicas unidas a una proteína que facilitan su función.

Los grupos protésicos incluyen coenzimas, que son los grupos protésicos de enzimas. La enzima del complejo I es la NADH deshidrogenasa, una proteína muy grande que contiene 45 cadenas de aminoácidos. El complejo I puede bombear cuatro iones de hidrógeno a través de la membrana desde la matriz al espacio intermembrana; de esta manera, el gradiente de iones de hidrógeno se establece y mantiene entre los dos compartimentos separados por la membrana mitocondrial interna.

Q y Complejo II

El complejo II recibe directamente FADH2, que no atraviesa el complejo I. El compuesto que conecta el primer y segundo complejos al tercero es la ubiquinona (Q). La molécula Q es soluble en lípidos y se mueve libremente a través del núcleo hidrófobo de la membrana. Una vez que se reduce a QH2, la ubiquinona entrega sus electrones al siguiente complejo en la cadena de transporte de electrones. Q recibe los electrones derivados de NADH del complejo I y los electrones derivados de FADH2 del complejo II, incluida la succinato deshidrogenasa. Esta enzima y FADH2 forman un pequeño complejo que entrega electrones directamente a la cadena de transporte de electrones, sin pasar por el primer complejo. Dado que estos electrones se desvían y, por lo tanto, no se energizan, la bomba de protones en el primer complejo, se forman menos moléculas de ATP a partir de la FADH.2 electrones. El número de moléculas de ATP que se obtienen finalmente es directamente proporcional al número de protones bombeados a través de la membrana mitocondrial interna.

Complejo III

El tercer complejo está compuesto por el citocromo b, otra proteína Fe-S, el centro de Rieske (centro 2Fe-2S) y las proteínas del citocromo c, este complejo también se denomina citocromo oxidorreductasa. Las proteínas del citocromo tienen un grupo hemo protésico. La molécula de hemo es similar al hemo de la hemoglobina, pero transporta electrones, no oxígeno. Como resultado, el ión de hierro en su núcleo se reduce y oxida a medida que pasa los electrones, fluctuando entre diferentes estados de oxidación: Fe 2+ (reducido) y Fe 3+ (oxidado). Las moléculas de hemo en los citocromos tienen características ligeramente diferentes debido a los efectos de las diferentes proteínas que las unen, lo que hace que cada complejo. El complejo III bombea protones a través de la membrana y pasa sus electrones al citocromo c para su transporte al cuarto complejo de proteínas y enzimas. Sin embargo, el citocromo c es el aceptor de electrones de Q, mientras que Q transporta pares de electrones, el citocromo c puede aceptar solo uno a la vez.

Complejo IV

El cuarto complejo está compuesto por las proteínas del citocromo c, ay a3. Este complejo contiene dos grupos hemo (uno en cada uno de los citocromos ay un3) y tres iones de cobre (un par de CuA y una CuB en el citocromo a3). Los citocromos mantienen una molécula de oxígeno muy apretada entre los iones de hierro y cobre hasta que el oxígeno se reduce por completo. El oxígeno reducido luego recoge dos iones de hidrógeno del medio circundante para producir agua (H2O). La eliminación de los iones de hidrógeno del sistema también contribuye al gradiente de iones utilizado en el proceso de quimiosmosis.


A12. El papel de los centros Fe / S - Biología

Departamentos de Biología y Química MCD
Universidad de Michigan, Ann Arbor, MI 49103-1048
[email protected]

Introducción
La fotosíntesis se inicia mediante una serie de reacciones fotoquímicas en las que la energía luminosa absorbida por las clorofilas se convierte en energía redox que puede utilizarse para impulsar una serie de reacciones metabólicas. Las reacciones de absorción de luz en organismos fotosintéticos se pueden dividir en dos procesos separados. En el primero, la luz es absorbida por antenas, proteínas que se unen a varias moléculas de clorofila. En muchos casos, se dispone de una gran cantidad de proteínas de antena para atrapar la energía luminosa. Las clorofilas que absorben la luz pueden transmitir esta energía a otros pigmentos adyacentes en un proceso llamado transferencia de excitones (es decir, transferencia de energía de resonancia). La estructura y organización de los sistemas de proteínas de antenas revela que estas proteínas funcionan como andamios que ligan sus clorofilas en complejos altamente organizados (Dekker y Boekema, 2005 Liu et al., 2004 McDermott et al., 1995). En muchos casos, los excitones generados en las antenas se transfieren a la segunda categoría de complejos proteicos fotoactivos que se conocen como centros de reacción, tema de este módulo.

Los centros de reacción fotosintética que se encuentran en los fotosistemas I y II de los organismos oxigenados (cianobacterias, algas rojas y verdes, plantas superiores) y en las bacterias fotosintéticas que contienen un solo fotosistema, son complejos de proteínas de membrana de múltiples subunidades que funcionan como dispositivos fotoquímicos notables. Capturan energía por transferencia de excitones de las antenas o por absorción directa de luz por la clorofila. Esta energía luminosa se convierte luego en energía potencial de oxidación-reducción y se estabiliza en el centro de reacción en una forma que tiene una vida lo suficientemente larga (milisegundos) para permitir la extracción de electrones del sistema. La transferencia de estos electrones a otras enzimas redox se utiliza para generar los gradientes de iones y pH que proporcionan la energía para la síntesis de ATP, así como el poder reductor que se utiliza para la conversión de CO 2 en azúcares, almidón y otros metabolitos. [Ver el módulo, Fotosíntesis básica, para un resumen de la conversión de energía en las membranas fotosintéticas] Todos los centros de reacción tienen una similitud notable en su estructura y composición. En su esencia, constan de dos proteínas de membrana intrínsecas cuyas secuencias de aminoácidos primarios son similares, pero no idénticas. Las interacciones entre estas dos proteínas en todos los organismos forman una estructura heterodimérica que proporciona los sitios de unión para los cofactores que participan en las reacciones de separación de cargas fotoquímicas. Estos cofactores incluyen clorofilas o bacterioclorofilas, feofitinas y bacteriofeofitinas (moléculas de clorofila que carecen del átomo central de Mg 2+) y quinonas (ubiquinona, plastoquinona o filoquinona (vitamina K)).

Las reacciones que tienen lugar en un centro de reacción fotosintético se pueden resumir mediante una secuencia de reacción modelo, en la que los componentes son D (una molécula donadora de electrones), P (el fotocatalizador, una molécula de clorofila), I (un transportador de electrones intermedio), y A (una molécula aceptora de electrones). La reacción se puede escribir de la siguiente manera:


El estado P * es el estado singlete excitado de la molécula absorbente, que en todos los casos es una clorofila. Las reacciones siguientes son muy rápidas (los tiempos se dan en la Tabla 1). Las especies D + y A -, que son los productos finales de la reacción inducida por la luz, son altamente reactivas, difiriendo en sus potenciales de reducción hasta en 1.2 V. A pesar de esta enorme diferencia, rara vez reaccionan (recombinan) con unos y otros. Esto se debe a que otras reacciones de oxidación-reducción ocurren más rápidamente y devuelven los reactivos redox intermedios a sus estados originales, donde pueden participar en el siguiente ciclo de reacciones de separación de cargas fotoquímicas. Por ejemplo, en los centros de reacción de tipo II (bacterias, fotosistema II), un electrón se transfiere de A - a un segundo aceptor con un t1 / 2 de aproximadamente 100-200 & # 181sec, mientras que en el mismo sistema D + se reduce en algunos & # 181seg. Las reacciones de recombinación "secundarias", como A - -> P +, son muy lentas en comparación con las velocidades de las reacciones de transferencia directa de electrones.


La Tabla 2 enumera las identidades de D, P, I y A para varios centros de reacción. Una característica común de estas oxidorreductasas es que los participantes en las reacciones de separación de carga son en todos los casos moléculas de clorofila, feofitinas y derivados de quinona (una feofitina es una molécula de clorofila que no contiene el átomo de Mg 2+ ligado en el centro de la clorina). sistema de anillo). Un análisis bioquímico de las proteínas constituyentes de los centros de reacción ha demostrado que, en todos los casos, las proteínas integrales de la membrana que ligan los cofactores de transferencia de electrones abarcan la bicapa lipídica.


El avance más importante en biología estructural a finales del siglo XX fue la cristalización de un centro de reacción bacteriana y la determinación de su estructura por Deisenhofer y Michel (Deisenhofer et al., 1994), quienes, junto con Robert Huber, recibieron el premio Nobel. Premio en Química por este logro en 1988. Este trabajo no solo abrió la puerta a la cristalización y solución de estructuras de un gran número de proteínas de membrana diversas, sino que también condujo finalmente a la cristalización tanto del fotosistema I (PSI) como del fotosistema. II (PSII), y la solución de sus estructuras a resoluciones de 2.5 y 1.9 & # 197, respectivamente. Estas estructuras han revelado varios aspectos interesantes de la función del centro de reacción. A continuación se ofrece una breve lista:

1. Los centros de reacción de las bacterias, PSII y PSI poseen una pseudo simetría C 2, es decir, se pueden dividir los centros por la mitad para producir imágenes especulares que son similares, pero no idénticas.

2. Como consecuencia de la simetría en los centros de reacción, todos poseen dos ramas de cofactores de transferencia de electrones, cualquiera de los cuales podría, en teoría, servir como una vía de transporte de electrones.

3. Los cofactores de transferencia de electrones están organizados de manera que la absorción de luz transloca un electrón a través de la bicapa lipídica de la membrana.

Debido a que la estructura y función del centro de reacción bacteriano o tipo II se caracterizan mejor. La estructura de este sistema se utilizará como base para comprender la función de todos los centros de reacción fotosintética.

El centro de reacción de las bacterias fotosintéticas
La estructura del centro de reacción de la bacteria fotosintética. Rhodopseudomonas viridis se muestra en la Figura 1. El complejo está compuesto por tres proteínas llamadas "L", "M" y "H" (Baja, Media, Alta) después de sus masas moleculares aparentes en un gel de poliacrilamida SDS. La terminología L-M-H todavía está en uso, pero la secuenciación del ADN ha dado como resultado una revisión de las masas moleculares, por lo que L-M-H ya no es precisa (L = 31 kDa M = 34 kDa H = 28 kDa)). Las subunidades "L" y "M" tienen hélices alfa que atraviesan la membrana y ligan los cofactores orgánicos que forman el centro de reacción. Una cuarta subunidad liga los hemes que forman un citocromo que funciona como donante de electrones para las bacterioclorofilas del centro de reacción oxidada.

La Figura 2 muestra los cofactores del centro de reacción sin las proteínas e ilustra su simetría de imagen especular.

La Figura 3 identifica a los cofactores y, con esta información, nos enfrentamos a la gran pregunta. "¿Qué conjunto de cofactores transfiere electrones después de un evento de absorción de luz?" La respuesta viene dada por el etiquetado utilizado en la Figura 3, donde las flechas identifican las moléculas que componen el tramo "activo" de la cadena de transferencia de electrones en el centro de reacción.

Para ilustrar cómo se produce la separación de cargas a lo largo de una "rama" del centro de reacción, la Figura 4 muestra los eventos que se desencadenan cuando un fotón es absorbido por el par especial de bacterioclorofilas del centro de reacción. Las especies que reaccionan se identifican secuencialmente por un color rojo en el modelo estructural. El estado final de carga separada contiene el par especial oxidado y una ubiquinona reducida. Un segundo evento de separación de carga y protonación produce una ubiquinona completamente reducida que deja su sitio de unión en el centro de reacción. Una quinona oxidada ingresa al sitio vacante para que pueda continuar la separación de carga. La ubiquinona reducida que se libera del centro de reacción es oxidada por un complejo de citocromo bc1 en la membrana bacteriana y los electrones regresan al centro de reacción a través de los grupos hemo que se muestran en las Figuras 1 y 2. Los diagramas detallados del ciclo de reacciones para la fotosíntesis bacteriana pueden puede encontrarse en textos de bioquímica recientes (Berg et al., 2001 Nelson y Cox, 2008 Voet y Voet, 2012).

El centro de reacción del fotosistema II
Los detalles sobre la estructura del centro de reacción que se obtuvieron de los cristales de los centros de reacción bacterianos proporcionaron la base para los modelos teóricos del centro de reacción del fotosistema II (PSII). Los esfuerzos para purificar este centro de reacción mostraron que los cofactores estaban asociados con un par de proteínas de secuencias de aminoácidos similares, llamadas "D1" y "D2" debido a su apariencia difusa en geles de poliacrilamida-SDS. También estaban presentes un par de pequeños polipéptidos que atraviesan la membrana y que ligan el hemo de un citocromo, b559, cuya función aún no está clara. El número de moléculas de clorofila a en tal preparación era mayor (seis, en lugar de cuatro como en las bacterias), pero estaban presentes dos moléculas de feofitina a, y se sabía que un par de plastoquinonas estaban presentes en este centro de reacción (Nelson y Yocum, 2006).

Cuando se obtuvieron los primeros cristales de PSII a partir de cianobacterias termófilas (Thermosynechococcus elongatus y Thermosynechococcus vulcanus), no sorprendió que la organización de los cofactores fuera muy similar a la de los centros de reacción de las bacterias fotosintéticas (Ferreira et al., 2004 Loll et al., 2005 Umena et al., 2011). También hay diferencias sobresalientes. En el caso del PSII, el donador de electrones es un residuo de tirosina en la proteína D1, en lugar de los citocromos que cumplen esta función en las bacterias. Un suministro continuo de electrones está disponible a partir del H 2 O, que es oxidado por un grupo de iones inorgánicos (Mn, Ca, Cl). Este tema se trata en el módulo sobre evolución del oxígeno. El centro de reacción del PSII de T. elongatus se muestra en la Figura 5. Entre los cofactores que se muestran están los hemes del citocromo b559 y el citocromo c550, junto con los iones inorgánicos que catalizan la oxidación del H2O y el residuo de tirosina activo redox (llamado Yz) que transporta electrones desde los átomos de Mn a el par especial oxidado de moléculas de clorofila a, llamado P680 después de la longitud de onda (en nanómetros) donde se observa el blanqueo por absorbancia después de la absorción de un fotón. Las dos moléculas periféricas de clorofila a (a veces llamadas clorofila D1 y clorofila D2) se han omitido de la figura para enfatizar las similitudes entre PSII y el centro de reacción bacteriano.

La Figura 6 presenta un diagrama de la ruta de transferencia de electrones en el centro de reacción del PSII después de la absorción de un fotón por P680. Como en el caso del centro de reacción bacteriano, una "pata" del conjunto cofactor se usa para transferir el electrón liberado del par especial. El sitio de unión de la quinona que aloja Q B también puede estar ocupado por un grupo de herbicidas, como la atrazina, que provoca una inhibición de la separación de cargas y es la base de la fitotoxicidad de dichos herbicidas. Se puede encontrar información adicional sobre la transferencia de electrones en PSII en el módulo sobre Evolución del oxígeno.

El centro de reacción del fotosistema I
Las preparaciones bioquímicamente purificadas de centros de reacción de PSI contienen aproximadamente 100 moléculas de clorofila a. Se propuso que el centro de reacción de la clorofila en este fotosistema, llamado P700 después de la longitud de onda donde la absorción de un fotón causa el blanqueamiento de la absorbancia, era un dímero de clorofilas basado en las propiedades ópticas de los dímeros de clorofila sintéticos. Cuando las estructuras de rayos X de alta resolución de los cristales de PSI de T. elongatus (Jordan et al., 2001) y de una planta superior (guisante Pisum sativa (Ben-Shem y Nelson, 2003)) estuvieron disponibles, uno se enfrentó a una gran cantidad de moléculas de clorofila a. Sin embargo, fue relativamente fácil localizar la posición del dímero de clorofila a, otras especies de clorofila a, las filoquinonas y los racimos de Fe / S que componen los cofactores para la separación de cargas en este centro de reacción. Todos los cofactores están ligados a los mismos polipéptidos que se unen a moléculas de clorofila a de antena y carotenoides. Estas proteínas, llamadas PsaA y PsaB, forman la estructura proteica heterodimérica del centro de reacción. La organización de cofactores en el centro de reacción de PSI se muestra en la Figura 7.

Una vez más, la estructura cristalina revela una disposición simétrica de los cofactores, pero esta vez hay una diferencia significativa en el aceptor de electrones. En PSII y R. viridis está presente un par de aceptores de quinona, y estos funcionan secuencialmente para aceptar electrones de la reacción fotoquímica catalizada por el par especial de clorofilas del centro de reacción. En PSI, las "patas" del cofactor se unen en un solo aceptor de electrones llamado F X, una proteína de hierro y azufre que consta de cuatro átomos de Fe y cuatro sulfuros inorgánicos. El punto de vista actual es que la excitación de P700 da como resultado la separación de la carga a través de la transferencia de electrones por cualquier "rama" de los cofactores (clorofilas A y A 0, filoquinona). La figura 7 representa esto por medio de las dos flechas, una de cada "rama", dirigida al aceptor de electrones primario F X. Desde F X, los electrones se transfieren a un par de grupos de hierro-azufre y se utilizan para reducir la proteína soluble de hierro-azufre llamada ferredoxina, que dona los electrones a una flavoproteína que cataliza la reducción de NADP + a NADPH. El P700 fotooxidado es reducido por la proteína de cobre soluble en agua llamada plastocianina, o en algunos casos por un citocromo soluble en agua. La transferencia de electrones entre PSII y PSI, que suministra los electrones necesarios para reducir P700 +, está mediada por un complejo que contiene los citocromos f y b6 y una proteína de hierro y azufre. Los detalles de estas reacciones se pueden encontrar en Berg, et al. (2001), Nelson y Cox (2008) y Voet y Voet (2012).

Resumen
Se puede demostrar que los centros de reacción fotosintética tienen estructuras notablemente similares, compuestas por dos ramas de cofactores que se componen de clorofilas diméricas, en el caso de la absorción de luz, y feofitinas o clorofilas monoméricas que son los componentes de las ramas que transfieren electrones a los últimos aceptores de electrones, quinonas o un grupo de hierro-azufre. En el caso del fotosistema I, cualquiera de las ramas puede transferir electrones al clúster / aceptor de hierro-azufre. En las bacterias y en el fotosistema II, solo una rama es funcional, y esa rama entrega electrones a una quinona fuertemente unida, que luego reduce una segunda quinona intercambiable. La función de la rama "inactiva" en los centros de reacción no es obvia y sigue siendo un enigma interesante con respecto a la estructura y función de los centros de reacción fotosintéticos.


Reconocimiento
Se agradece a Omri Drory y Nathan Nelson por su ayuda con las Figuras 5-7.


Referencias
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Enzimas de racimo Fe-S Parte B

1. Introducción

Las proteínas de hierro-azufre son casi universales por naturaleza y desempeñan funciones esenciales en una amplia gama de procesos, incluida la transferencia de electrones, la regulación homeostática y la catálisis enzimática (Johnson, Dean, Smith y Johnson, 2005 Lill y Muhlenhoff, 2008). Los sitios activos de los grupos de hierro-azufre van desde sitios activos mononucleares simples hasta dímeros y tetrámeros más complejos y, finalmente, hasta los complejos grupos de hierro siete y ocho, que se encuentran en los respectivos grupos M y P de nitrogenasa (Hoffman, Lukoyanov, Dean y Seefeldt, 2013 Rees y Howard, 2000). Un objetivo de larga data dentro de la comunidad bioinorgánica ha sido comprender cómo las proteínas de hierro y azufre se optimizan para sus funciones específicas (Holm, Kennepohl y amp Solomon, 1996 Lee y amp Holm, 2004 Lee, Lo y amp Holm, 2014). En última instancia, a uno le gustaría comprender los cambios estructurales electrónicos y geométricos, que ocurren en eventos redox o eventos de unión al sustrato, y de esto, obtener información sobre la complejidad evolucionada de Nature & # x27. Como tal, las herramientas espectroscópicas, que pueden proporcionar información detallada sobre los cambios que ocurren en la estructura geométrica y electrónica del sitio activo, son muy deseables. Es aquí donde la espectroscopia de rayos X ha jugado un papel importante durante mucho tiempo (Corbett et al., 2006 Cramer et al., 1978 George et al., 2012 George, Coyle, Hales, & amp Cramer, 1988 Glaser, Hedman, Hodgson, & amp Solomon, 2000 Kowalska y amp DeBeer, 2015 Kowalska, Hahn, et al., 2016 Lancaster et al., 2011 Lancaster, Hu, Bergmann, Ribbe y amp DeBeer, 2013 Musgrave, Angove, Burgess, Hedman y amp Hodgson, 1998 Musgrave, Liu , et al., 1998 Pollock, Tan, et al., 2014 Shulman, Eisenberger y Kincaid, 1978 Shulman, Eisenberger, Teo, Kincaid y Brown, 1978). Algunos de los primeros estudios espectroscópicos de absorción de rayos X en sistemas biológicos se centraron en la métrica del sitio activo de las rubredoxinas utilizando una estructura fina de absorción de rayos X extendida (EXAFS) (Shulman, Eisenberger, Teo, et al., 1978). Paralelamente, los investigadores habían asumido la desafiante tarea de tratar de dilucidar las métricas del sitio activo del grupo M en la nitrogenasa (Cramer et al., 1978). Mientras que la complejidad de corte del M-cluster, que ahora se sabe que es un Fe7MoS9El grupo C (Lancaster et al., 2011 Spatzal et al., 2011), prohibió una descripción precisa de la estructura tridimensional del grupo M; sin embargo, este trabajo temprano allanó el camino para numerosos estudios futuros de grupos de hierro-azufre utilizando X- espectroscopia basada en rayos. En la actualidad, la espectroscopia de rayos X sigue desempeñando un papel importante en nuestra comprensión de los sitios activos de hierro-azufre y la complejidad de los métodos experimentales aplicados sigue evolucionando rápidamente.

A continuación, proporcionamos una descripción general de los métodos espectroscópicos de rayos X más importantes, que se han aplicado tanto a proteínas de hierro-azufre como a complejos de modelos relacionados. Este capítulo comienza con una breve revisión de la espectroscopia de absorción de rayos X (XAS) y sus aplicaciones en el borde K del metal y del ligando K. Luego pasamos a los métodos de espectroscopía de emisión de rayos X (XES) no resonantes y resonantes, que recientemente han visto un aumento de aplicaciones en el régimen de rayos X duros. Finalmente, se destacan brevemente los métodos de rayos X suaves, incluida la dispersión de rayos X inelástica resonante 2p3d (2p3d RIXS) y el dicroísmo circular magnético de rayos X de borde L Fe (XMCD). A lo largo del capítulo se enfatizan importantes consideraciones experimentales para cada método, con el objetivo de proporcionar la información básica que un nuevo usuario necesitaría antes de aplicar estos métodos.


Contenido

Las kinesinas se descubrieron en 1985, basándose en su motilidad en el citoplasma extruido del axón gigante del calamar. [2]

Resultaron como motores de transporte intracelular anterógrado basados ​​en MT. [3] El miembro fundador de esta superfamilia, la kinesina-1, se aisló como un motor de transporte de orgánulos axonales rápido heterotetramérico que consta de 2 subunidades motoras idénticas (KHC) y 2 "cadenas ligeras" (KLC) mediante la purificación por afinidad de microtúbulos a partir de extractos de células neuronales. . [4] Posteriormente, un motor diferente basado en MT heterotrimérico más dirigido al final llamado kinesina-2, que consta de 2 subunidades motoras distintas relacionadas con KHC y una subunidad accesoria "KAP", se purificó a partir de extractos de huevo / embrión de equinodermo [5] ] y es mejor conocido por su papel en el transporte de complejos de proteínas (partículas IFT) a lo largo de los axonemas durante la biogénesis del cilio. [6] Los enfoques genéticos y genómicos moleculares han llevado al reconocimiento de que las quinesinas forman una superfamilia diversa de motores que son responsables de múltiples eventos de motilidad intracelular en células eucariotas. [7] [8] [9] [10] Por ejemplo, los genomas de los mamíferos codifican más de 40 proteínas de kinesina, [11] organizadas en al menos 14 familias denominadas kinesin-1 a kinesin-14. [12]

Estructura general Editar

Los miembros de la superfamilia de la kinesina varían en forma, pero el motor prototípico de la kinesina-1 consta de dos moléculas de cadena pesada de kinesina (KHC) que forman un dímero de proteína (par de moléculas) que se une a dos cadenas ligeras (KLC), que son únicas para diferentes cargas.

La cadena pesada de kinesin-1 comprende un globular cabeza (el dominio motor) en el extremo amino terminal conectado a través de un conector de cuello corto y flexible al tallo - un dominio de espiral en espiral alfa-helicoidal central, largo, que termina en un terminal carboxi cola dominio que se asocia con las cadenas ligeras. Los tallos de dos KHC se entrelazan para formar una espiral que dirige la dimerización de los dos KHC. En la mayoría de los casos, la carga transportada se une a las cadenas ligeras de quinesina, en la secuencia del motivo TPR del KLC, pero en algunos casos la carga se une a los dominios C-terminales de las cadenas pesadas. [13]

Dominio motor de kinesina Editar

La cabeza es la firma de la quinesina y su secuencia de aminoácidos está bien conservada entre varias quinesinas. Cada cabeza tiene dos sitios de unión separados: uno para los microtúbulos y otro para el ATP. La unión e hidrólisis de ATP, así como la liberación de ADP, cambian la conformación de los dominios de unión a microtúbulos y la orientación del conector del cuello con respecto a la cabeza, lo que da como resultado el movimiento de la quinesina. Varios elementos estructurales en la cabeza, incluido un dominio de hoja beta central y los dominios Switch I y II, se han implicado como mediadores de las interacciones entre los dos sitios de unión y el dominio del cuello. Las cinesinas están relacionadas estructuralmente con las proteínas G, que hidrolizan GTP en lugar de ATP. Varios elementos estructurales se comparten entre las dos familias, en particular el dominio Switch I y Switch II.

Regulación básica de la kinesina Editar

Las cinesinas tienden a tener una baja actividad enzimática basal que se vuelve significativa cuando se activan los microtúbulos. [16] Además, muchos miembros de la superfamilia de kinesinas pueden autoinhibirse mediante la unión del dominio de la cola al dominio motor. [17] Esta autoinhibición puede aliviarse mediante una reglamentación adicional, como la unión a la carga o adaptadores de carga. [18] [19]

En la célula, pequeñas moléculas, como gases y glucosa, se difunden hacia donde se necesitan. Las moléculas grandes sintetizadas en el cuerpo celular, los componentes intracelulares como las vesículas y los orgánulos como las mitocondrias son demasiado grandes (y el citosol está demasiado lleno) para poder difundirse a sus destinos. Las proteínas motoras cumplen la función de transportar grandes cargas por la célula a sus destinos requeridos. Las cinesinas son proteínas motoras que transportan dicha carga al caminar unidireccionalmente a lo largo de pistas de microtúbulos hidrolizando una molécula de trifosfato de adenosina (ATP) en cada paso. [20] Se pensaba que la hidrólisis de ATP impulsaba cada paso, la energía liberada impulsaba la cabeza hacia el siguiente sitio de unión. [21] Sin embargo, se ha propuesto que la cabeza se difunde hacia adelante y la fuerza de unión al microtúbulo es lo que tira de la carga. [22] In addition viruses, HIV for example, exploit kinesins to allow virus particle shuttling after assembly. [23]

There is significant evidence that cargoes in-vivo are transported by multiple motors. [24] [25] [26] [27]

Motor proteins travel in a specific direction along a microtubule. Microtubules are polar meaning, the heads only bind to the microtubule in one orientation, while ATP binding gives each step its direction through a process known as neck linker zippering. [28]

It has been previously known that kinesin move cargo towards the plus (+) end of a microtubule, also known as anterograde transport/orthograde transport. [29] However, it has been recently discovered that in budding yeast cells kinesin Cin8 (a member of the Kinesin-5 family) can move toward the minus end as well, or retrograde transport. This means, these unique yeast kinesin homotetramers have the novel ability to move bi-directionally. [30] [31] [32] Kinesin, so far, has only been shown to move toward the minus end when in a group, with motors sliding in the antiparallel direction in an attempt to separate microtubules. [33] This dual directionality has been observed in identical conditions where free Cin8 molecules move towards the minus end, but cross-linking Cin8 move toward the plus ends of each cross-linked microtubule. One specific study tested the speed at which Cin8 motors moved, their results yielded a range of about 25-55 nm/s, in the direction of the spindle poles. [34] On an individual basis it has been found that by varying ionic conditions Cin8 motors can become as fast as 380 nm/s. [34] It is suggested that the bidirectionality of yeast kinesin-5 motors such as Cin8 and Cut7 is a result of coupling with other Cin8 motors and helps to fulfill the role of dynein in budding yeast, as opposed to the human homologue of these motors, the plus directed Eg5. [35] This discovery in kinesin-14 family proteins (such as Drosophila melanogaster NCD, budding yeast KAR3, and Arabidopsis thaliana ATK5) allows kinesin to walk in the opposite direction, toward microtubule minus end. [36] This is not typical of kinesin, rather, an exception to the normal direction of movement.

Another type of motor protein, known as dyneins, move towards the minus end of the microtubule. Thus, they transport cargo from the periphery of the cell towards the center. An example of this would be transport occurring from the terminal boutons of a neuronal axon to the cell body (soma). Esto se conoce como transporte retrógrado.

Kinesin accomplishes transport by "walking" along a microtubule. Two mechanisms have been proposed to account for this movement.

  • In the "hand-over-hand" mechanism, the kinesin heads step past one another, alternating the lead position.
  • In the "inchworm" mechanism, one kinesin head always leads, moving forward a step before the trailing head catches up.

Despite some remaining controversy, mounting experimental evidence points towards the hand-over-hand mechanism as being more likely. [37] [38]

ATP binding and hydrolysis cause kinesin to travel via a "seesaw mechanism" about a pivot point. [39] [40] This seesaw mechanism accounts for observations that the binding of the ATP to the no-nucleotide, microtubule-bound state results in a tilting of the kinesin motor domain relative to the microtubule. Critically, prior to this tilting the neck linker is unable to adopt its motor-head docked, forward-facing conformation. The ATP-induced tilting provides the opportunity for the neck linker to dock in this forward-facing conformation. This model is based on CRYO-EM models of the microtubule-bound kinesin structure which represent the beginning and end states of the process, but cannot resolve the precise details of the transition between the structures.

A number of theoretical models of the molecular motor protein kinesin have been proposed. [41] [42] [43] Many challenges are encountered in theoretical investigations given the remaining uncertainties about the roles of protein structures, the precise way energy from ATP is transformed into mechanical work, and the roles played by thermal fluctuations. This is a rather active area of research. There is a need especially for approaches which better make a link with the molecular architecture of the protein and data obtained from experimental investigations.

The single-molecule dynamics are already well described [44] but it seems that these nano scale machines typically work in large teams.

Single-molecule dynamics are based on the distinct chemical states of the motor and observations about its mechanical steps. [45] For small concentrations of adenosine diphosphate, the motor’s behaviour is governed by the competition of two chemomechanical motor cycles which determine the motor’s stall force. A third cycle becomes important for large ADP concentrations. [45] Models with a single cycle have been discussed too. Seiferth et al. demonstrated how quantities such as the velocity or the entropy production of a motor change when adjacent states are merged in a multi-cyclic model until eventually the number of cycles is reduced. [46]

Recent experimental research has shown that kinesins, while moving along microtubules, interact with each other, [47] [48] the interactions being short range and weak attractive (1.6±0.5 KBT). One model that has been developed takes into account these particle interactions, [44] where the dynamic rates change accordingly with the energy of interaction. If the energy is positive the rate of creating bonds (q) will be higher while the rate of breaking bonds (r) will be lower. One can understand that the rates of entrance and exit in the microtubule will be changed as well by the energy (See figure 1 in reference 30). If the second site is occupied the rate of entrance will be α*q and if the last but one site is occupied the rate of exit will be β*r. This theoretical approach agrees with the results of Monte Carlo simulations for this model, especially for the limiting case of very large negative energy. The normal totally asymmetric simple exclusion process for (or TASEP) results can be recovered from this model making the energy equal to zero.

In recent years, it has been found that microtubule-based molecular motors (including a number of kinesins) have a role in mitosis (cell division). Kinesins are important for proper spindle length and are involved in sliding microtubules apart within the spindle during prometaphase and metaphase, as well as depolymerizing microtubule minus ends at centrosomes during anaphase. [49] Specifically, Kinesin-5 family proteins act within the spindle to slide microtubules apart, while the Kinesin 13 family act to depolymerize microtubules.

Human kinesin superfamily members include the following proteins, which in the standardized nomenclature developed by the community of kinesin researchers, are organized into 14 families named kinesin-1 through kinesin-14: [12]


Contenido

This photosystem is known as PSI because it was discovered before Photosystem II, although future experiments showed that Photosystem II is actually the first enzyme of the photosynthetic electron transport chain. Aspects of PSI were discovered in the 1950s, but the significances of these discoveries was not yet known. [4] Louis Duysens first proposed the concepts of Photosystems I and II in 1960, and, in the same year, a proposal by Fay Bendall and Robert Hill assembled earlier discoveries into a cohesive theory of serial photosynthetic reactions. [4] Hill and Bendall's hypothesis was later justified in experiments conducted in 1961 by the Duysens and Witt groups. [4]

Two main subunits of PSI, PsaA and PsaB, are closely related proteins involved in the binding of the vital electron transfer cofactors P700, Acc, A0, A1, and FX. PsaA and PsaB are both integral membrane proteins of 730 to 750 amino acids that contain 11 transmembrane segments. A [4Fe-4S] iron-sulfur cluster called FX is coordinated by four cysteines two cysteines are provided each by PsaA and PsaB. The two cysteines in each are proximal and located in a loop between the ninth and tenth transmembrane segments. A leucine zipper motif seems to be present [5] downstream of the cysteines and could contribute to dimerisation of PsaA/PsaB. The terminal electron acceptors FA y FB, also [4Fe-4S] iron-sulfur clusters, are located in a 9-kDa protein called PsaC that binds to the PsaA/PsaB core near FX. [6] [7]

Components of PSI (protein subunits, lipids, pigments, coenzymes, and cofactors). [8]
Protein subunits Descripción
PsaA Related large transmembrane proteins involved in the binding of P700, A0, A1, and Fx. Part of the photosynthetic reaction centre protein family.
PsaB
PsaC Iron-sulfur center apoprotein for Fa y FB
PsaD Required for assembly, helps bind ferredoxin. InterPro: IPR003685
PsaE InterPro: IPR003375
PsaI May stabilize PsaL. Stabilizes light-harvesting complex II binding. [9] InterPro: IPR001302
PsaJ InterPro: IPR002615
PsaK InterPro: IPR035982
PsaL InterPro: IPR036592
PsaM InterPro: IPR010010
PsaX InterPro: IPR012986
citocromo B6F complejo Soluble protein
Fa From PsaC In electron transport chain (ETC)
FB From PsaC In ETC
FX From PsaAB In ETC
Ferredoxin Electron carrier in ETC
Plastocyanin Soluble protein
Lípidos Descripción
MGDG II Monogalactosyldiglyceride lipid
PG I Phosphatidylglycerol phospholipid
PG III Phosphatidylglycerol phospholipid
PG IV Phosphatidylglycerol phospholipid
Pigmentos Descripción
Clorofila a 90 pigment molecules in antenna system
Clorofila a 5 pigment molecules in ETC
Clorofila a0 Early electron acceptor of modified chlorophyll in ETC
Clorofila a 1 pigment molecule in ETC
β-Carotene 22 carotenoid pigment molecules
Coenzymes and cofactors Descripción
QK-A Early electron acceptor vitamin K1 phylloquinone in ETC
QK-B Early electron acceptor vitamin K1 phylloquinone in ETC
FNR Ferredoxin- NADP +
oxidoreductase enzyme
Ca 2+
Calcium ion
Mg 2+
Magnesium ion

Photon Edit

Photoexcitation of the pigment molecules in the antenna complex induces electron transfer. [10]

Antenna complex Edit

The antenna complex is composed of molecules of chlorophyll and carotenoids mounted on two proteins. [11] These pigment molecules transmit the resonance energy from photons when they become photoexcited. Antenna molecules can absorb all wavelengths of light within the visible spectrum. [12] The number of these pigment molecules varies from organism to organism. For instance, the cyanobacterium Synechococcus elongatus (Thermosynechococcus elongatus) has about 100 chlorophylls and 20 carotenoids, whereas spinach chloroplasts have around 200 chlorophylls and 50 carotenoids. [12] [3] Located within the antenna complex of PSI are molecules of chlorophyll called P700 reaction centers. The energy passed around by antenna molecules is directed to the reaction center. There may be as many as 120 or as few as 25 chlorophyll molecules per P700. [13]

P700 reaction center Edit

The P700 reaction center is composed of modified chlorophyll a that best absorbs light at a wavelength of 700 nm, with higher wavelengths causing bleaching. [14] P700 receives energy from antenna molecules and uses the energy from each photon to raise an electron to a higher energy level. These electrons are moved in pairs in an oxidation/reduction process from P700 to electron acceptors. P700 has an electric potential of about −1.2 volts. The reaction center is made of two chlorophyll molecules and is therefore referred to as a dimer. [11] The dimer is thought to be composed of one chlorophyll a molecule and one chlorophyll a′ molecule (P700, webber). However, if P700 forms a complex with other antenna molecules, it can no longer be a dimer. [13]

Modified chlorophyll A0 y A1 Editar

The two modified chlorophyll molecules are early electron acceptors in PSI. They are present one per PsaA/PsaB side, forming two branches electrons can take to reach FX. A0 accepts electrons from P700, passes it to A1 of the same side, which then passes the electron to the quinone on the same side. Different species seems to have different preferences for either A/B branch. [15]

Phylloquinone Edit

The Phylloquinone is the next early electron acceptor in PSI. Phylloquinone is also sometimes called vitamin K1. [16] Phylloquinone oxidizes A1 in order to receive the electron and in turn reduces FX in order to pass the electron to FB y Fa. [16] [17] The reduction of FX appears to be the rate-limiting step. [15]

Iron–sulfur complex Edit

Three proteinaceous iron–sulfur reaction centers are found in PSI. Labeled FX, Fa, and FB, they serve as electron relays. [18] Fa y FB are bound to protein subunits of the PSI complex and FX is tied to the PSI complex. [18] Various experiments have shown some disparity between theories of iron–sulfur cofactor orientation and operation order. [18] One model is that FX pass an electron to Fa, which passes it on to FB to reach the ferredoxin. [15]

Ferredoxin Edit

Ferredoxin (Fd) is a soluble protein that facilitates reduction of NADP +
a NADPH. [19] Fd moves to carry an electron either to a lone thylakoid or to an enzyme that reduces NADP +
. [19] Thylakoid membranes have one binding site for each function of Fd. [19] The main function of Fd is to carry an electron from the iron-sulfur complex to the enzyme ferredoxin– NADP +
reductase. [19]

Ferredoxin– NADP + reductase (FNR) Edit

This enzyme transfers the electron from reduced ferredoxin to NADP +
to complete the reduction to NADPH. [20] FNR may also accept an electron from NADPH by binding to it. [20]

Plastocyanin Edit

Plastocyanin is an electron carrier that transfers the electron from cytochrome b6f to the P700 cofactor of PSI. [10] [21]

The Ycf4 protein domain is found on the thylakoid membrane and is vital to photosystem I. This thylakoid transmembrane protein helps assemble the components of photosystem I, without it, photosynthesis would be inefficient. [22]

Molecular data show that PSI likely evolved from the photosystems of green sulfur bacteria. The photosystems of green sulfur bacteria and those of cyanobacteria, algae, and higher plants are not the same, however there are many analogous functions and similar structures. Three main features are similar between the different photosystems. [23] First, redox potential is negative enough to reduce ferredoxin. [23] Next, the electron-accepting reaction centers include iron–sulfur proteins. [23] Last, redox centres in complexes of both photosystems are constructed upon a protein subunit dimer. [23] The photosystem of green sulfur bacteria even contains all of the same cofactors of the electron transport chain in PSI. [23] The number and degree of similarities between the two photosystems strongly indicates that PSI is derived from the analogous photosystem of green sulfur bacteria.


MINERALS

Calcio

A recent study showed that selective serotonin uptake inhibitors (SSRIs) inhibit absorption of calcium into bones. In addition to this, the SSRIs can also lower blood pressure in people, resulting in falls which may lead to broken bones. Indiscriminate prescription of SSRIs by doctors and ingestion by patients at risk of depression or other mental health problems may put them at increased risk of fractures. Compounded by the fact that they may be aging and already taking other medications, may also predispose them to osteoporosis.[47]

Chromium

Many studies on the association of chromium in humans depression have been recorded[48,49] which indicate the significance of this micronutrient in mental health.

Iodine

Iodine plays an important role in mental health. The iodine provided by the thyroid hormone ensures the energy metabolism of the cerebral cells. During pregnancy, the dietary reduction of iodine induces severe cerebral dysfunction, eventually leading to cretinism.

Iron is necessary for oxygenation and to produce energy in the cerebral parenchyma (through cytochrome oxidase), and for the synthesis of neurotransmitters and myelin. Iron deficiency is found in children with attention-deficit/hyperactivity disorder. Iron concentrations in the umbilical artery are critical during the development of the foetus, and in relation with the IQ in the child Infantile anemia with its associated iron deficiency is associated with disturbance in the development of cognitive functions.[43] Research findings pointed out that twice as many women as men are clinically depressed. This gender difference starts in adolescence and becomes more pronounced among married women aged 25-45, with children. Furthermore, women of childbearing age experience more depression than during other times in their lives. These indicate the possible importance of iron in the etiology of depression since its deficiency is known to cause fatigue and depression. Iron deficiency anemia is associated, for instance, with apathy, depression, and rapid fatigue when exercising.[43]

Lithium

Lithium, a monovalent cation, was first discovered and defined by Johan August in 1817 while he did an analysis of the mineral petalite. The role of lithium has been well known in psychiatry. Half a century into its use, its choice for bipolar disorder with antimanic, antidepressant, and antisuicidal property. The therapeutic use of lithium also includes its usage as an augmenting agent in depression, scizoaffective disorder, aggression, impulse control disorder, eating disorders, ADDs, and in certain subsets of alcoholism.[50] But adequate care has to be taken while using lithium, the gold standard mood stabilizer, in the mentally ill. Lithium can be used in patients with cardiovascular, renal, endocrine, pulmonary, and dermatological comorbidity. The use of lithium during pregnancy and lactation, in pediatric and geriatric population needs careful observation about its toxicity.

Selenium

In a large review, Dr. David Benton of the university of Wales identified at least five studies, which indicate that low selenium intake is associated with lowered mood status.[51] Intervention studies with selenium with other patient populations reveal that selenium improves mood and diminishes anxiety.[52,53]

Zinc participates among others in the process of gustation (taste perception). At least five studies have shown that zinc levels are lower in those with clinical depression.[54] Furthermore, intervention research shows that oral zinc can influence the effectiveness of antidepressant therapy.[55] Zinc also protects the brain cells against the potential damage caused by free radicals.

Several studies have revealed the full genetic potential of the child for physical development and mental development may be compromised due to deficiency (even subclinical) of micronutrients. When children and adolescents with poor nutritional status are exposed to alterations of mental and behavioral functions, they can be corrected by dietary measures, but only to certain extent. It has been observed that, nutrient composition of diet and meal pattern can have beneficial or adverse, immediate or long-term effects. Dietary deficiencies of antioxidants and nutrients (trace elements, vitamins, and nonessential micronutrients such as polyphenols) during aging may precipitate brain diseases, which may be due to failure for protective mechanism against free radicals.


STRUCTURE OF HEMOGLOBIN

Hemoglobin comprises four subunits, each having one polypeptide chain and one heme group (Figure ​ (Figure1 1 ). All hemoglobins carry the same prosthetic heme group iron protoporphyrin IX associated with a polypeptide chain of 141 (alpha) and 146 (beta) amino acid residues. The ferrous ion of the heme is linked to the N of a histidine. The porphyrin ring is wedged into its pocket by a phenylalanine of its polypeptide chain. The polypeptide chains of adult hemoglobin themselves are of two kinds, known as alpha and beta chains, similar in length but differing in amino acid sequence. The alpha chain of all human hemoglobins, embryonic and adult, is the same. The non-alpha chains include the beta chain of normal adult hemoglobin (α2& # x003b22), the gamma chain of fetal hemoglobin (α2 & # x003b2 2), and the delta chain of HbA2. In some variants, the gamma genes are duplicated, giving rise to two kinds of gamma chains.

Model of the hemoglobin molecule. Two identical white (alpha) polypeptide chains and two identical black (beta) polypeptide chains form a complete molecule. The hemes are shown as discs. O2 marks the oxygen binding site. Reprinted courtesy of Dr. Max Perutz.

Oxygen binds reversibly to the ferrous iron atom in each heme group. The heme group that has become oxygen bound varies with the partial pressure of oxygen. The sigmoid shape of the oxygen equilibrium curve shows that there is cooperative interaction between oxygen binding sites. Hence, as oxygenation proceeds, combination with further molecules of oxygen is made easier. The oxygen equilibrium (or dissociation) curve is not linear but S-shaped and varies according to environments and species (Figure ​ (Figure2 2 ). At a partial pressure of oxygen of 100 mm Hg, the hemoglobin in the red cell is fully saturated with oxygen. The dissociation curve is plotted as percentage of oxygen saturation against partial pressure.

Diagrammatic representation of oxygen equilibrium curves of the lug worm, man, and hemoglobin Scuba. The effect of hydrogen ions, 2, 3-bisphosphoglycerate, and carbon dioxide (H + +BPG +CO2) is to promote a right shift. If man had the hemoglobin of the lug worm (left shift), he would die of anoxia.

The structure of hemoglobin has been extensively studied by x-ray analysis (6). The arrangement of the subunits—which is known as the quaternary structure𠅍iffers in the oxy- and deoxyhemoglobin.

In human hemoglobin, the fit between the polypeptide chain is critical because the gap between two of the polypeptide chains in the hemoglobin molecule becomes narrower when oxygen molecules become attached to the ferrous atoms. This has been likened by Max Perutz to a molecular form of paradoxical breathing: unlike the lungs, the hemoglobin molecule contracts when oxygen enters and expands when oxygen leaves.

Compounds other than oxygen, such as nitric oxide and carbon monoxide, also are able to combine with the ferrous atom of hemoglobin. Carbon monoxide attaches itself more firmly to the ferrous atom than oxygen does. Once carboxyhemoglobin is formed, oxygen cannot displace carbon monoxide to any extent. This forms the molecular basis of coal gas poisoning.

In the body, the adequacy of the oxygen transport system depends on the adequacy of oxygenation of blood in the lungs, the rate and distribution of blood flow, the oxygen-carrying capacity of the blood (hemoglobin concentration), and the affinity of hemoglobin for oxygen so as to allow unloading of oxygen in peripheral capillaries. Hence, the availability of oxygen to the body may be altered by abnormalities at any point in this physiological pathway. In this paper, only the role of hemoglobin affinity for oxygen will be considered as variant forms of hemoglobin are discussed.


How Does the Placenta Work

When it is delivered, the placenta looks like a flat, round organ that is suffused with thick blood vessels. The fetus’ umbilical cord attaches to one flat surface, while the reverse surface grows out of the mother’s uterus during pregnancy.

The placenta works mainly by allowing substances to be exchanged between maternal and fetal blood. This allows the fetus to obtain nutrients, oxygen, antibodies, and other vital substances without having to share the mother’s blood supply directly.

This is vital because fetuses do not always have the same blood type as their mother, and direct mixing of the bloodstreams could cause the mother’s immune system to attack the fetal blood supply. Even with the placenta separating the two, problems are occasionally caused by maternal antibodies attacking fetal blood supplies. Some women receive vaccines or other treatments to stop that form happening.

The diagram below shows how the fetal blood vessels infiltrate the placenta. It also shows how the mother’s arteries permeate the placenta. The placental tissue in between the two acts as a sort of filtration system, preventing most cells from passing through the barrier while allowing substances such as nutrients, antibodies, and gases to do so:


Geobacter: the microbe electric's physiology, ecology, and practical applications

Geobacter species specialize in making electrical contacts with extracellular electron acceptors and other organisms. This permits Geobacter species to fill important niches in a diversity of anaerobic environments. Geobacter species appear to be the primary agents for coupling the oxidation of organic compounds to the reduction of insoluble Fe(III) and Mn(IV) oxides in many soils and sediments, a process of global biogeochemical significance. Some Geobacter species can anaerobically oxidize aromatic hydrocarbons and play an important role in aromatic hydrocarbon removal from contaminated aquifers. The ability of Geobacter species to reductively precipitate uranium and related contaminants has led to the development of bioremediation strategies for contaminated environments. Geobacter species produce higher current densities than any other known organism in microbial fuel cells and are common colonizers of electrodes harvesting electricity from organic wastes and aquatic sediments. Direct interspecies electron exchange between Geobacter species and syntrophic partners appears to be an important process in anaerobic wastewater digesters. Functional and comparative genomic studies have begun to reveal important aspects of Geobacter physiology and regulation, but much remains unexplored. Quantifying key gene transcripts and proteins of subsurface Geobacter communities has proven to be a powerful approach to diagnose the in situ physiological status of Geobacter species during groundwater bioremediation. The growth and activity of Geobacter species in the subsurface and their biogeochemical impact under different environmental conditions can be predicted with a systems biology approach in which genome-scale metabolic models are coupled with appropriate physical/chemical models. The proficiency of Geobacter species in transferring electrons to insoluble minerals, electrodes, and possibly other microorganisms can be attributed to their unique "microbial nanowires," pili that conduct electrons along their length with metallic-like conductivity. Surprisingly, the abundant c-type cytochromes of Geobacter species do not contribute to this long-range electron transport, but cytochromes are important for making the terminal electrical connections with Fe(III) oxides and electrodes and also function as capacitors, storing charge to permit continued respiration when extracellular electron acceptors are temporarily unavailable. The high conductivity of Geobacter pili and biofilms and the ability of biofilms to function as supercapacitors are novel properties that might contribute to the field of bioelectronics. The study of Geobacter species has revealed a remarkable number of microbial physiological properties that had not previously been described in any microorganism. Further investigation of these environmentally relevant and physiologically unique organisms is warranted.


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Comentarios:

  1. Khuzaymah

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  2. Welford

    También estaba conmigo.

  3. Isra'il

    El blog es super, lo recomiendo a mis amigos!

  4. Roswald

    Hay algo en esto y la idea es excelente, lo apoyo.

  5. Kahil

    Por supuesto. Y con esto me he encontrado. Discutiremos esta cuestión.



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