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5.7: Evolución de los eucariotas - Biología

5.7: Evolución de los eucariotas - Biología


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¿Por qué este pez puede vivir en estos tentáculos, pero otros peces no pueden?

Las anémonas y el pez payaso tienen una relación simbiótica bien conocida. En el océano, los peces payaso están protegidos de los peces depredadores por los tentáculos de la anémona, y la anémona recibe protección de los peces que comen pólipos, que el pez payaso ahuyenta. Pero, ¿qué pasa con las relaciones simbióticas a una escala mucho menor? ¿Es posible que dos organismos unicelulares tengan una relación simbiótica? Como descubrirás, ¡sí lo es!

Evolución de los eucariotas

Nuestras propias células eucariotas protegen el ADN en los cromosomas con membrana nuclear, producen ATP con mitocondrias, se mueven con flagelos (en el caso de los espermatozoides) y se alimentan de células que elaboran nuestro alimento con cloroplastos. Todos los organismos multicelulares y los protistas unicelulares comparten esta complejidad celular. Las células bacterianas (procariotas) son órdenes de magnitud más pequeñas y no tienen esta complejidad. ¿Qué salto cuántico en la evolución creó este vasto abismo de diferencia?

El primero células eucariotas - celdas con un núcleo una membrana interna unida orgánulos - probablemente evolucionó hace unos 2 mil millones de años. Esto se explica por el teoría endosimbiótica. Como se muestra en la Figura debajo, endosimbiosis se produjo cuando las células grandes se tragaron a las células pequeñas. Las células pequeñas no fueron digeridas por las células grandes. En cambio, vivieron dentro de las células grandes y se convirtieron en orgánulos.

De célula independiente a orgánulo. La teoría endosimbiótica explica cómo evolucionaron las células eucariotas.

Las células grandes y pequeñas formaron una relación simbiótica en el que ambas células se beneficiaron. Algunas de las células pequeñas pudieron descomponer los desechos de las células grandes para obtener energía. Suministraron energía no solo a ellos mismos, sino también a la celda grande. Se convirtieron en mitocondrias de células eucariotas. Otras células pequeñas pudieron utilizar la luz solar para producir alimentos. Compartieron la comida con la celda grande. Se convirtieron en cloroplastos de células eucariotas.

Mitocondrias y cloroplastos

¿Cuál es la evidencia de esta vía evolutiva? La bioquímica y la microscopía electrónica proporcionan un apoyo convincente. Las mitocondrias y los cloroplastos dentro de nuestras células eucariotas comparten las siguientes características con las células procariotas:

  • Su ADN de orgánulos es corto y circular, y las secuencias de ADN no coinciden con las secuencias de ADN que se encuentran en el núcleo.
  • Las moléculas que forman las membranas de los orgánulos se parecen a las de las membranas procarióticas y difieren de las de las membranas eucarióticas.
  • Los ribosomas en estos orgánulos son similares a los de los ribosomas bacterianos y diferentes de los ribosomas eucariotas.
  • La reproducción es por fisión binaria, no por mitosis.
  • Las vías y estructuras bioquímicas muestran relaciones más estrechas con los procariotas.
  • Dos o más membranas rodean estos orgánulos.

La membrana y la bioquímica de la célula "huésped" son más similares a las de las arqueobacterias, por lo que los científicos creen que los eucariotas descienden más directamente de ese grupo principal (Figura debajo). El momento de este dramático evento evolutivo (más probablemente una serie de eventos) no está claro. El fósil más antiguo claramente relacionado con los eucariotas modernos es un alga roja que se remonta a hace 1.200 millones de años. Sin embargo, muchos científicos sitúan la aparición de células eucariotas en unos 2 mil millones de años. En algún momento dentro del Eón Proterozoico, entonces, los tres grupos principales de vida - Bacterias, Archaea y Eucariotas - se establecieron bien.

¿Que significa todo esto?

Las células eucariotas, posibles gracias a la endosimbiosis, eran poderosas y eficientes. Ese poder y eficiencia les dio el potencial para desarrollar nuevas características: multicelularidad, especialización celular y gran tamaño. Fueron la clave de la espectacular diversidad de animales, plantas y hongos que pueblan nuestro mundo hoy. Sin embargo, al cerrar la historia de la vida temprana, reflexione una vez más sobre los patrones y procesos notables, pero a menudo olvidados, de la evolución temprana. A menudo, como seres humanos, centramos nuestra atención en las plantas y los animales e ignoramos las bacterias. Nuestros sentidos humanos no pueden percibir directamente la variedad inimaginable de células individuales, la arquitectura de las moléculas orgánicas o la complejidad de las vías bioquímicas. Deje que su estudio de la evolución temprana le brinde una nueva perspectiva: una ventana a la belleza y diversidad de mundos invisibles, ahora y a lo largo de la historia de la Tierra. Además de las mitocondrias que llaman hogar a sus 100 billones de células, su cuerpo contiene más células bacterianas que células humanas. Usted, las mitocondrias y sus bacterias residentes comparten un ancestro común: una historia continua del regalo de la vida.

Los tres dominios principales de la vida habían evolucionado hace 1.500 millones de años. Las similitudes bioquímicas muestran que los eucariotas comparten ancestros comunes más recientes con las Archaea, pero nuestros orgánulos probablemente descienden de bacterias por endosimbiosis.

Resumen

  • Las células eucariotas probablemente evolucionaron hace unos 2.000 millones de años. Su evolución se explica por la teoría endosimbiótica.
  • Las mitocondrias y los cloroplastos evolucionaron a partir de organismos procarióticos.
  • Las células eucariotas evolucionarían hasta convertirse en la diversidad de eucariotas que conocemos hoy.

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  1. ¿Cuándo empezaron las células a "tragarse" otras células?
  2. ¿Cuándo se desarrolló la respiración?
  3. ¿A qué células favoreció el rápido aumento del oxígeno atmosférico?
  4. ¿Cuándo se formaron las células eucariotas por primera vez? ¿Qué distinguió a estas células de sus predecesoras?

Revisar

  1. ¿Cuándo evolucionaron las primeras células eucariotas?
  2. Describe la teoría endosimbiótica.
  3. Analice la evidencia de la evolución de las mitocondrias y los cloroplastos.

5.7: Evolución de los eucariotas - Biología

Comprender la evolución de la complejidad celular eucariota es uno de los grandes desafíos de la biología moderna. Ahora se ha establecido firmemente que las mitocondrias y los plástidos, los orgánulos clásicos de las células eucariotas unidos a la membrana, evolucionaron a partir de bacterias por endosimbiosis. En el caso de las mitocondrias, la evidencia apunta muy claramente a un endosimbionte de ascendencia α-proteobacteriana. Sin embargo, la naturaleza precisa de la célula huésped que se asoció con este endosimbionte es una cuestión muy abierta. Y aunque el huésped del progenitor cianobacteriano del plástido era sin duda un eucariota en toda regla, se debate enérgicamente cómo y con qué frecuencia los plástidos se movían de un eucariota a otro durante la diversificación de las algas. En este artículo, encuadro las opiniones modernas sobre la teoría endosimbiótica en un contexto histórico, destacando el papel transformador que desempeñó la secuenciación del ADN en la resolución de problemas tempranos en la evolución de las células eucariotas y planteando preguntas clave sin respuesta que surgen de la era de la genómica comparada.


Una perspectiva de la genómica mitocondrial

Hay muchas pruebas que apoyan la conclusión de que el genoma mitocondrial se originó en el dominio de la vida (eu) bacteriano [8,9,10], no arqueo [11]. Específicamente, entre los filos bacterianos existentes, las α-proteobacterias son los parientes identificados más cercanos de las mitocondrias, como se indica, por ejemplo, mediante análisis filogenéticos de genes codificadores de proteínas [8,9] y genes de ARN ribosómico (ARNr) [12] especificados. por ADN mitocondrial (ADNmt).

Durante las dos últimas décadas, se han determinado muchas secuencias completas del genoma mitocondrial, y varias encuestas recientes han resumido varios aspectos de la estructura, el contenido, la organización y la expresión del genoma mitocondrial [13, 14, 15, 16]. Dos programas completos de secuenciación del genoma mitocondrial se han dirigido particularmente al ADNmt en protistas [17] y hongos [18]. A partir de estos datos se desprende una serie de conocimientos generales y específicos sobre la evolución del genoma mitocondrial. La primera es que la producción de ATP, junto con el transporte de electrones y la traducción de proteínas mitocondriales representan la esencia de la función mitocondrial: estas funciones son comunes a todos los genomas mitocondriales y se pueden rastrear de manera inequívoca y directa a un ancestro α-proteobacteriano. El genoma mitocondrial codifica componentes esenciales para ambos procesos [8,9].

La segunda idea es que el genoma mitocondrial más ancestral (menos derivado), más parecido a una bacteria y más rico en genes descrito hasta ahora es el ADNmt de 69.034 pares de bases (pb) del protista Reclinomonas americana, un flagelado jakobid [19] (los jakobids son un grupo de protozoos divergentes supuestamente tempranos que comparten características ultraestructurales con ciertos protistas amitocondriales). En comparación, algunos otros ADNmt protistas, la mayoría de los ADNmt de hongos y todos los animales, son altamente derivados, habiéndose alejado del patrón ancestral ejemplificado por R. americana ADNmt.

La secuenciación también ha demostrado que los genomas mitocondriales, en grados variables, se han sometido a un proceso de racionalización ("evolución reductiva" [20]), lo que lleva a una pérdida marcada de la capacidad de codificación en comparación con la de sus parientes eubacterianos más cercanos. El contenido de genes mitocondriales varía ampliamente, desde un alto de 67 genes que codifican proteínas en R. americana ADNmt a sólo tres en el genoma mitocondrial de apicomplexanos [8,9], un grupo de protistas estrictamente parásitos (parientes específicos de dinoflagelados) que incluye organismos tales como Plasmodium falciparum, el agente causante de la malaria. El contenido de genes diferenciales en los ADNmt se atribuye principalmente a la transferencia de genes de mitocondrias a núcleos [8, 9, 10, 21, 22] (que es un proceso demostrable en curso en ciertos linajes, sobre todo en las plantas con flores [23]). El ADN mitocondrial también puede perder genes cuyas funciones son sustituidas por genes no relacionados codificados en el núcleo. Un ejemplo notable es el reemplazo de una ARN polimerasa original de múltiples subunidades similar a una bacteria (heredada del ancestro proto-mitocondrial y todavía codificada en ciertos genomas mitocondriales jakobid, pero no en otros) por un bacteriófago de una sola subunidad similar a T3 / T7. ARN polimerasa, que dirige la transcripción mitocondrial en prácticamente todos los eucariotas [24]. Por el contrario, puede haber una pérdida completa de genes mitocondriales particulares (y por tanto las funciones correspondientes) sin complementación funcional por genes nucleares. El complejo I (nad) genes de la cadena respiratoria son un ejemplo de tal pérdida. En la levadura Saccharomyces cerevisiae, ni el genoma mitocondrial ni el nuclear contienen genes del complejo I clásico [25]. Su desaparición del mtDNA de la levadura da como resultado la ausencia del primer sitio de acoplamiento en la cadena de transporte de electrones de la levadura.

Además, la secuenciación del genoma muestra que el genoma mitocondrial (y por lo tanto las mitocondrias per se) surgió solo una vez en la evolución. Varias observaciones apoyan esta afirmación [8, 9, 10]. Primero, en cualquier genoma mitocondrial particular (con pocas excepciones [26]), los genes que tienen una función asignada son un subconjunto de los que se encuentran en R. americana ADNmt. En segundo lugar, en varios casos, los grupos codificadores de proteínas mitocondriales conservan el orden de los genes de sus homólogos bacterianos, pero estos grupos exhiben deleciones específicas de las mitocondrias que se explican con más parsimonia como si hubieran ocurrido en un ancestro común de los genomas mitocondriales, después de su divergencia. del ancestro bacteriano. En tercer lugar, las mitocondrias forman un ensamblaje monofilético con exclusión de las especies bacterianas en las reconstrucciones filogenéticas utilizando secuencias de proteínas concatenadas [8,9,25,27,28], así como en árboles de ARNr de subunidades pequeñas [12].

Una última idea de la secuenciación del genoma mitocondrial es la aparición de sorprendentes paralelos en árboles filogenéticos reconstruidos por separado a partir de genes codificados por ADN nuclear [7] y ADNmt [8,9]. En ambos casos, ciertos clados (como animales más hongos o algas rojas más verdes) se han vuelto robustos, aunque las conexiones entre estos clados y otras especies o grupos eucariotas aún no se pueden resolver con precisión. Estos paralelos emergentes apoyan la opinión de que los genomas mitocondriales y nucleares han evolucionado en concierto a lo largo de gran parte, si no la mayor parte, de la historia evolutiva del dominio Eukarya.


Resultados

Clasificación de proteínas PufSF

Inicialmente clasificamos las proteínas PufSF a través de la diversidad eucariota. Primero, realizamos un análisis de agrupamiento basado en la similitud de secuencia. Este enfoque imparcial se basa en comparaciones BLAST por pares mutuos, y es especialmente útil para el análisis de grandes conjuntos de datos de proteínas [38]. El conjunto de datos inicial contenía 4469 proteínas eucariotas únicas que llevaban dominio (s) de repetición Puf (PF00806). No se identificaron proteínas PufSF en Archaea o Bacteria, lo que confirma el origen eucariota de la familia. El análisis de agrupamiento reveló tres grupos principales de proteínas PufSF (Fig.1, archivo adicional 1: Tabla S1): el grupo Puf, que consta de 2955 proteínas que contienen ocho repeticiones Puf en la parte C-terminal de la proteína del grupo PUM3, que consta de 674 ortólogos PUM3, incluidas las proteínas vegetales PUM24, con hasta once repeticiones Puf y el grupo Nop9, que consta de 675 proteínas Nop9, incluidas las proteínas vegetales PUM23.

Análisis de agrupamiento de proteínas de la familia Puf. Las proteínas PufSF fueron analizadas por CLANS. Un total de 4469 proteínas formaron tres grupos principales de proteínas correspondientes a los homólogos de Nop9 (grupo Nop9), proteínas Puf "clásicas" (grupo Puf) y ortólogos PUM3 (grupo PUM3). Las secuencias de proteínas se codificaron por colores de acuerdo con la afiliación taxonómica al supergrupo eucariota. Los detalles de cada gran grupo muestran en su mayoría subgrupos específicos de linaje, excepto dos grandes subgrupos de proteínas Puf. Los diagramas sobre los detalles del grupo representan la disposición general del dominio de las proteínas PufSF. PF00806 corresponde a la repetición de unión al ARN de Puf. los X y y Los ejes representan posiciones relativas de la secuencia de proteínas en CLANS 2D.

La proximidad de las proteínas Puf y PUM3 en nuestro análisis de agrupamiento sugiere que estas proteínas son más similares a nivel de secuencia en comparación con Nop9s, a pesar de tener diferentes números de repeticiones Puf. Dada la conservación de 11 repeticiones de Puf en las proteínas de unión a ARNr PUM3 y Nop9, sospechamos que esta era la disposición de dominio ancestral de todos los miembros de PufSF. Tras la adaptación a la interacción con moléculas de ARNm, las proteínas Puf adoptaron una disposición de dominio de sólo ocho dominios Puf [2, 21, 22]. El enfoque de agrupación no fue lo suficientemente sensible como para revelar agrupaciones específicas de taxón detalladas de proteínas PufSF, excepto para los grupos eucariotas de animales, plantas y hongos más representados. La única excepción fue la formación de dos subgrupos grandes y claros dentro del grupo Puf (Fig. 1) que contienen proteínas de afiliación taxonómica mixta, lo que indica la existencia de al menos dos ortólogos Puf diferentes en el último ancestro común de eucariotas. La posición de los supergrupos eucariotas que abarcan los linajes protistas estaba bastante dispersa entre los subgrupos. Proteínas metamónadas, incluidas las G. intestinalis Las secuencias representaron una de las proteínas más divergentes de la familia.

Distribución taxonómica de las proteínas PufSF

El número de proteínas PufSF codificadas en un genoma dado difiere significativamente en la diversidad eucariota (por ejemplo, [4, 25]). Por lo tanto, estudiamos la distribución de PufSF de proteínas a nivel de especie en todo el árbol de eucariotas. Con este objetivo, recuperamos todos los proteomas de referencia eucariotas 1180 de UniProtKB y los clasificamos como ortólogos Puf, PUM3 o Nop9. Si bien el conjunto de datos está sesgado hacia los proteomas de Opisthokonta y plantas, también contiene proteomas curados de especies de otros supergrupos eucariotas. Usamos una combinación de familias de proteínas precalculadas de InterPro como un determinante final para la afiliación a uno de los miembros de PufSF (IPR001313 — Repetición Puf, IPR040000 — Nop9, IPR040059 — PUM3). En total, se identificaron 7762 proteínas y las proteínas se clasificaron según grupos taxonómicos jerárquicos (Fig. 2, archivo adicional 2: Tabla S2). El trazado de la distribución taxonómica de las proteínas mostró que el mayor número de proteínas PufSF se puede encontrar en la mayoría de las especies de plantas (Streptophyta), donde el número de proteínas variaba de 10 a 50. También se identificó un número extremadamente alto de proteínas en ciliados Paramecium tetraurelia (43) pero no en otros ciliados o alveolados. Además, todos los organismos del grupo de Euglenozoos analizados, como los parásitos Tripanosoma y Leishmania las especies mostraron un mayor número de proteínas (12-22). En el extremo opuesto del espectro estaban los parásitos con genomas reducidos, especialmente microsporidios o Cryptosporidium especies con sólo una o dos proteínas PufSF. Sin embargo, también se encontró que muchos taxones de animales, incluidos insectos y nematodos, tenían solo dos o tres proteínas. Por lo tanto, en este punto, no observamos una relación clara entre el número de proteínas PufSF y la biología o complejidad de los organismos estudiados.

Proteínas PufSF en grupos principales de eucariotas. Las proteínas de la familia Puf identificadas en todos los proteomas de referencia UniProt se agruparon de acuerdo con la afiliación taxonómica como se especifica en el archivo adicional 2: Tabla S2 y se muestran en el diagrama de empaquetado circular. Cada punto corresponde a un genoma de una especie eucariota particular, y el tamaño del punto representa una serie de proteínas de la familia Puf en el proteoma predicho y los códigos de color de la afiliación taxonómica al supergrupo eucariota. Los círculos grises representan grupos taxonómicos

Tres tipos de proteínas PufSF han experimentado una evolución diferente en eucariotas

De todas las 7762 proteínas de los proteomas de referencia, se identificaron 1135 Nop9s, 5423 Pufs y 1204 proteínas PUM3 (Archivo adicional 2: Tabla S2). Curiosamente, en promedio, cada especie eucariota contiene un único homólogo de Nop9 y PUM3 y cinco Pufs (Fig. 3a). Además, aunque el número de Pufs es muy variable entre los linajes, la aparición de proteínas Nop9 y PUM3 únicas parece mantenerse en la diversidad eucariota. El elevado número de proteínas PufSF que se encuentran en plantas, Euglenozoa y otras especies refleja la amplificación específica del linaje de las proteínas Puf y no el estado ancestral de los primeros eucariotas (Fig. 3a). La discrepancia observada entre el número de copias del gen Nop9 y PUM3 en comparación con el número de copias de Puf podría estar relacionada con diferentes presiones selectivas experimentadas por estas proteínas debido a su papel en la biogénesis del ARN ribosómico. Por otro lado, dado el papel de los Pufs en el control de la traducción de múltiples ARNm, que variarán entre los organismos, es posible que el número de Pufs difiera y, en cambio, se relacione con el número total de genes que codifican proteínas en el celda. Para probar esta hipótesis, normalizamos el número de Pufs con respecto al número total de genes que codifican proteínas en la especie correspondiente (Fig. 3b) (Archivo adicional 2: Tabla S2). Curiosamente, la relación resultante entre Pufs y el conjunto de transcripciones diana putativas parece ser muy similar entre eucariotas (Fig. 3b) con el número medio de un Puf por cada 3,47 × 104 genes codificadores de proteínas.

Tres tipos de proteínas PufSF en los principales grupos de eucariotas. a Se identificó el número de ortólogos Nop9, Puf y PUM3 para cada proteoma en el conjunto de datos, y los valores se promediaron para el grupo taxonómico de eucariotas. Las barras de error corresponden a la desviación estándar de la varianza de los valores dentro del grupo taxonómico particular. Se cortaron barras de error para Streptophyta y Ciliophora para una mejor visualización. B El número de Pufs normalizado con respecto al número total de códigos de color que codifican la proteína corresponde a la afiliación taxonómica a los supergrupos eucariotas.

Reconstrucción filogenética de proteínas PufSF

Para obtener información sobre la evolución de las proteínas PufSF, realizamos los análisis filogenéticos en un conjunto de datos que contiene los tres tipos de proteínas o solo un subconjunto particular de los ortólogos Puf, PUM3 o Nop9 (consulte 'Materiales y métodos' sección para más detalles). Si bien las reconstrucciones filogenéticas demostraron ser problemáticas debido a la estructura repetitiva de las proteínas PufSF, el árbol general (Fig. 4, archivo adicional 3: Fig. S1) muestra tres clados distintos correspondientes a Puf, PUM3 y Nop9. Los subárboles posteriores de las proteínas PUM3 y Nop9, que están presentes como proteínas individuales, resolvieron todos los principales grupos eucariotas con alguna posición inesperada de ortólogos principalmente del supergrupo Metamonada (archivo adicional 3: Fig. S1), muy probablemente causado por su alta divergencia de secuencia.

Análisis filogenético de proteínas PufSF. Inferencia filogenética de máxima probabilidad de proteínas PufSF con secuencias de H. sapiens, C. elegans, S. cerevisiae, y A. thaliana se muestra como triángulos con los colores indicados. Para fines de visualización, se eliminaron los valores de soporte. Las filogenias completas de las proteínas PUM3, Nop9 y Puf se pueden encontrar en Archivo adicional 3: Fig. S1

Dada la presencia de varios Pufs en la mayoría de eucariotas, nos esforzamos por resolver sus relaciones evolutivas y específicamente si la presencia de múltiples Pufs refleja el estado ancestral de LECA o más bien son parálogos independientes surgidos por duplicaciones de genes específicos de linaje. Las reconstrucciones filogenéticas de Pufs siguieron siendo muy problemáticas y, a pesar de utilizar distintas estrategias de alineación, no arrojaron una separación clara entre Pufs individuales y los taxones eucariotas (archivo adicional 3: Fig. S1). Sin embargo, pudimos identificar dos grupos claros (etiquetados como "I" y "II") (Fig. 4) que abarcan la gran mayoría de taxones eucariotas. Esto posiblemente refleja la presencia de solo dos Pufs en LECA. Dentro del grupo I y del grupo II, ha habido una serie de duplicaciones específicas de linaje que dan lugar a la multitud de Pufs que se observan en diferentes genomas.

Proteínas PufSF en la metamónada G. intestinalis

Para probar si las proteínas PufSF se conservan en algunos de los eucariotas más divergentes, investigamos específicamente la presencia de proteínas PufSF en G. intestinalis. Utilizando una variedad de estrategias de búsqueda de secuencias sensibles (consulte la sección "Materiales y métodos"), identificamos seis proteínas en G. intestinalis. La posición y el número de repeticiones de Puf dentro del dominio se predijeron usando HHpred y las alineaciones con las proteínas clásicas Pufs, Nop9 o PUM3 estructuralmente caracterizadas, respectivamente. La clasificación de las proteínas en los tres tipos se confirmó mediante la comparación con los dominios definidos en InterPro. Con base en estas clasificaciones, identificamos cuatro G. intestinalis Homólogos de Puf (GiPuf1 – GiPuf4), un homólogo de Nop9 (GiNop9) y PUM3 (GiPUM3) (Fig. 5a). Los cuatro G. intestinalis Se predijo que Pufs contenía ocho repeticiones Puf correspondientes a ocho TRM (Fig.5b), mientras que los homólogos de Nop9 y PUM3 contenían 11 repeticiones Puf similares a sus homólogos en Saccharomyces cerevisiae (Archivo adicional 4: Fig. S2 y S3). La predicción de TRM fue realizada por HHpred contra los ortólogos estructuralmente caracterizados de S. cerevisiae y D. melanogaster (PDB ACNO. 5BZ1 y 5KLA). Sin embargo, las TRM obtenidas para GiPuf1 y GiPuf2 más divergentes no estaban totalmente de acuerdo con la alineación de la secuencia de proteínas que contiene otras G. intestinalis Las proteínas Puf (Fig. 5b) cuando su dominio Puf apareció desplazado por dos repeticiones Puf hacia el extremo C-terminal. En la actualidad, es difícil de resolver si solo se reorganizaron las dos repeticiones de Puf o si se modificó todo el dominio en estas dos proteínas.

Estructura de dominio de G. intestinalis Proteínas PufSF. a El dominio de homología de Pumilio que contiene repeticiones de Puf se predijo usando HHPred contra la base de datos de Pfam y se denotó como óvalo para cada uno de los Giardia intestinalis proteínas (tonos de marrón). Los números en los óvalos representan la posición del dominio dentro de la proteína (líneas negras). El valor esperado (mi value) de la detección de dominio se muestra entre paréntesis. Los ortólogos de mosca de la fruta, humanos y hongos se muestran a modo de comparación. Soldado americano, Giardia intestinalis Dm, Drosophila melanogaster Hs, Homo sapiens Carolina del Sur, Saccharomyces cerevisiae. B Alineación de la secuencia de proteínas de G. intestinalis Pufs con proteínas seleccionadas de S. cerevisiae, D. melanogaster, y H. sapiens. Los rectángulos rojos abiertos resaltan los TRM. Los rectángulos de color gris claro y oscuro representan repeticiones de Puf. La fracción de aminoácidos idénticos en la posición particular está coloreada: azul oscuro & gt 80%, azul & gt 60%, azul claro & gt 40%, blanco & lt 40%

Según la reconstrucción filogenética, los cuatro G. intestinalis Pufs agrupados junto con los ortólogos de especies diplomonad estrechamente relacionadas Spironucleus salmonicida y Trepomonas sp. distribuidos en grupo I y grupo II (Archivo Adicional 3: Fig. S1). GiPuf3, el homólogo de Puf más conservado de G. intestinalis, ramificado con proteínas Puf del grupo I, mientras que GiPuf1, GiPuf2 y GiPuf4 se afiliaron con las proteínas del grupo II (archivo adicional 3: Fig. S1). Por tanto, las últimas proteínas probablemente representan duplicaciones de genes específicos de linaje.

Localización celular de G. intestinalis Proteínas PufSF

En general, las proteínas PufSF se localizan en el núcleo o en el citosol. En el citosol, las proteínas Puf a menudo se asocian con la cara citoplasmática de los compartimentos celulares [1].

Para probar las localizaciones celulares de cada proteína PufSF en G. intestinalis, exploramos estrategias bioinformáticas y experimentales. Para las predicciones bioinformáticas, utilizamos DeepLoc [39], que utiliza redes neuronales para evaluar la localización de proteínas basándose en un conjunto de entrenamiento de proteínas localizadas experimentalmente en UniProt. Este algoritmo predijo una localización citoplásmica para los cuatro G. intestinalis Pufs y homólogo de Nop9 y localización nuclear solo para GiPUM3 (Fig. 6a). La localización citosólica de Pufs y la localización nuclear de GiPUM3 están de acuerdo con las funciones esperadas de las proteínas PufSF, que controlan la estabilidad y la localización de los ARNm en el citosol y el procesamiento nucleolar del ARNr 7S, respectivamente [2, 3]. Sin embargo, dado el papel de las proteínas Nop9 en la maduración del ARNr pre-18S, se espera que la proteína esté en el compartimento nuclear.

Localización celular de G. intestinalis Proteínas Puf y Nop9. a Las puntuaciones obtenidas por la predicción de DeepLoc indican la localización citosólica de todas las proteínas excepto GiPUM3, que se predice como proteína nuclear. El degradado de color representa los valores de 0 (rojo) a 1 (verde). Cyt, cytosol Nuc, núcleo CM, membrana citoplásmica ER, retículo endoplásmico Mit, mitocondria Extra, extracelular. B Análisis de Western blot de G. intestinalis que expresan proteínas PufSF marcadas con BAP (se muestra uno de al menos tres experimentos de células independientes). La SDS-PAGE y las inmunotransferencias muestran la fracción de lisado total (Lys), citosólico (Cyt) y sedimento de alta velocidad (HSP). C El análisis de inmunofluorescencia de las mismas líneas celulares muestra la localización celular de las proteínas. Proteínas PufSF en verde, marcador del sistema de endomembrana Sec20 en rojo. DIC, contraste de interferencia diferencial. D Imágenes detalladas de GiPUM3 por STED confocal y 2D (GiPUM3 en verde, ADN en azul). 3D STED de GiPUM3 con las proyecciones ortogonales (GiPUM3 en rojo)

Para probar estas predicciones de localización subcelular, expresamos todos los G. intestinalis Proteínas PufSF con una etiqueta BAP (péptido aceptor de biotina) C-terminal en G. intestinalis y analizaron sus localizaciones con fraccionamiento celular y microscopía utilizando anticuerpos dirigidos a la etiqueta BAP. La expresión de todas las construcciones menos una (GiPuf4) fue muy inestable y disminuyó rápidamente después de establecer líneas celulares estables. Por lo tanto, G. intestinalis Los lisados ​​celulares se obtuvieron lo antes posible y se separaron en dos fracciones: (i) el sedimento de alta velocidad, que contiene orgánulos sedimentables unidos a la membrana, como el núcleo, el retículo endoplásmico, las vacuolas periféricas o mitosomas, y (ii) la fracción citoplásmica [40] (Figura 6b). En general, las proteínas Puf mostraron tres tipos diferentes de distribución: GiPuf3 y GiNop9 se encontraron específicamente en la fracción citosólica, mientras que GiPuf1 y GiPUM3 estuvieron presentes predominantemente en la fracción de pellets de alta velocidad. Finalmente, GiPuf2 y GiPuf4 mostraron la presencia en fracciones de sedimento citosólico y de alta velocidad, lo que indica su asociación parcial con las membranas celulares.

De acuerdo con los análisis de western blot, la microscopía confocal de inmunofluorescencia de GiPuf3 y GiNop9 mostró una localización principalmente citosólica de las proteínas con alguna distribución puntiforme en la célula que no co-localiza con el marcador de endomembrana Sec20 (Fig. 6c). Si bien los datos están de acuerdo con la predicción bioinformática, la presencia citosólica de G. intestinalis El homólogo de Nop9 sigue siendo desconcertante. GiPuf1, GiPuf2 y GiPuf4 estaban presentes en diferentes tipos de estructuras vesiculares probablemente correspondientes a regiones específicas del sistema de endomembranas, que sin embargo no se co-localizaban, con nuestra proteína marcadora de endomembranas Sec20 (Fig. 6c). Además, GiPuf2 y GiPuf4 también mostraron una tinción perinuclear, lo que indicó que la proteína está asociada con la membrana nuclear. Por el contrario, un etiquetado muy específico de dos G. intestinalis Se observaron núcleos para GiPUM3. En otros eucariotas, PUM3 se localiza en puntos nucleolares discretos en la matriz nuclear [3, 10]. Para determinar la localización subnuclear de GiPUM3, realizamos microscopía STED de alta resolución. En microscopía STED 2D y 3D, observamos GiPUM3 localizándose en la periferia del núcleo (Fig. 6d).

Para determinar las posibles proteínas que interactúan con Puf en G. intestinalis, exploramos el interactoma Puf utilizando un etiquetado de proximidad de alta resolución acoplado a espectrometría de masas. Al determinar los posibles socios de interacción del G. intestinalis Pufs, podríamos predecir mejor su participación en el control de la expresión génica. Desafortunadamente, la expresión de Pufs etiquetadas era muy inestable y disminuyó rápidamente después de la transformación celular y, por lo tanto, no pudimos realizar experimentos a mayor escala requeridos para experimentos de extracción de proteínas o ARN. Sin embargo, pudimos generar una línea celular que expresa débilmente GiPuf4 marcado con BAP en presencia de biotina ligasa citosólica BirA [41]. Tras la reticulación y purificación de GiPuf4 en Dynabeads acopladas a estreptavidina, las muestras por triplicado se analizaron mediante espectrometría de masas. Se encontró que el GiPuf4 purificado se enriqueció específicamente en nuestra muestra, aunque el experimento no reveló ninguna proteína asociada interactiva específica por encima del umbral estadístico (Archivo adicional 5: Fig. S4, Archivo adicional 6: Tabla S3). Por lo tanto, no se pudieron hacer predicciones funcionales en esta etapa.

Predicción de motivos de unión de G. intestinalis Pufs y su ARNm diana

Si bien no pudimos identificar los factores que interactúan para G. intestinalis Pufs por espectrometría de masas, decidimos predecir los conjuntos de ARNm reconocidos para cada homólogo. El motivo de la secuencia de ARN reconocido por las proteínas Puf / Nop9 se determina mediante la combinación de tres residuos de aminoácidos, denominado motivo de reconocimiento tripartito (TRM). TRM es parte de cinco residuos en la segunda α-hélice de cada repetición Puf representada como 1-2-X-X-5 (donde X es cualquier residuo hidrófobo). Dentro del TRM, las posiciones 1 y 5 se unen al borde de la base de ARN, mientras que la posición 2 hace una interacción de apilamiento con la molécula de ARN [42]. Se ha demostrado que algunas TRM son específicas para una base particular [11]. Por lo tanto, tras la identificación de los TRM en cada repetición Puf, es posible predecir sus propiedades de unión específicas de secuencia [9]. Sin embargo, debe tenerse en cuenta que para algunas TRM de origen natural, no se ha determinado la especificidad. Comparando las secuencias más estrechamente relacionadas con cada G. intestinalis Puf identified with HHpred, we predicted the putative binding motif by manually checking the position of individual Puf repeats (Fig. 5b), and we could predict putative RNA-binding motifs for all G. intestinalis Pufs (Fig. 7a). Several predicted TRMs located in GiPuf1, GiPuf2, and GiPuf4 contained experimentally unidentified amino acid combinations which left these putative binding motifs incomplete. Interestingly, a complete binding motif predicted for GiPuf3 (5′-UGUAUUUA-3′) was found to be highly similar to 5′-UGUAUAUA-3′motif of prototypical members of the protein family such as human PUM1 or yeast Puf3 [43].

Predicted binding motifs of G.intestinalis PufSF proteins. a The tripartite recognition motifs (TRMs) of each Puf repeats of G.intestinalis Pufs were predicted, and the resulting sequence was used to search the conceptual transcriptome. The number of putative mRNA targets, which contain the motif in the 3′-UTR, is shown in bold. Asterisk denotes the same putative mRNA recognized by two different Pufs. B Sequence alignment of 18S rRNA shows the conservation of the sequence recognized by Nop9 as it was experimentally identified for S. cerevisae Nop9. Fraction of identical nucleotides at the particular position is coloured: dark blue > 80%, blue > 60%, light blue > 40%, white < 40%

The predicted motifs of G. intestinalis Pufs were then used to search the dataset of theoretical 3′-UTR of all 9747 G. intestinalis genes retrieved from GiardiaDB. Given that the 3′-UTRs of G. intestinalis mRNAs are very short [30, 32, 44], the length of the UTRs was limited to 50 bases only.

Using the FIMO (Find Individual Motif Occurrence) algorithm [45], a specific set of possible cognate mRNAs for GiPuf1–GiPuf4 was retrieved (Fig. 7, Additional file 8: Table S5). Cada una de las G. intestinalis Puf proteins was predicted to interact with the different number of transcripts, and this number was also inversely proportional to the G. intestinalis length of the predicted binding motif: where GiPuf3, GiPuf1, GiPuf2, and GiPuf4 were predicted to interact with 7, 9, 24, and 44 transcripts, respectively. These numbers are substantially lower than other Puf proteins that are predicted to interact with hundreds of RNA targets [19, 46]. We next explored the putative function and subcellular localization of the protein products of the predicted target transcripts (Additional file 8: Table S5). Interestingly, the target transcripts included other RNA-processing proteins (e.g. fibrillarin) and a component of the ERAD (endoplasmic reticulum-associated degradation) pathway (e.g. Derlin 1) (Additional file 8: Table S5).

Unlike Pufs, Nop9s use their 11 Puf repeats [21, 22] to specifically bind to the pre-18S rRNA at the central pseudoknot region [22] and regulate its processing possibly by competing with Nob1 nuclease [21]. However, how Nop9 TRMs interact with the rRNA was unknown until recently where it was shown that yeast Nop9 binds to a specific 11-nucleotide region of the pre-18S rRNA [22]. The alignment of 18S rRNA sequences showed that this region is very well conserved across eukaryotes including species from the Metamonada group (Fig. 6b) suggesting that Nop9 might also recognize this region. Sin embargo, en G. intestinalis, the cytoplasmic (and not nuclear) localization of this protein challenges whether GiNop9 and rRNA processing occurs in the nucleus.

Finally, when GiPUM3 was aligned with its characterized human and yeast counterparts, no previously identified TRMs could be identified within the sequence. This supported the absence of recognizable binding motif for this type of PufSF proteins (Additional File 4: Fig. S3) [2, 23].


Conclusiones

The present analysis of KOGs provides quantitative backing for many trends in the evolution of eukaryotic genomes that previously have been noticed on the general, qualitative level. The important quantities reported here include the size of the conserved core of eukaryotic genes, the conservative reconstructions of ancestral gene sets, the numbers of genes that appear to have been lost and gained in individual eukaryotic lineages, and the extent of correlation between gene dispensability and evolutionary conservation, which is reflected in phyletic patterns. In addition, we evaluated the range of variation of evolutionary rates of genes in different functional categories and obtained statistical support for the important evolutionary phenomenon of domain accretion. Furthermore, we observed that only a minority of eukaryotic KOGs have readily detectable prokaryotic counterparts, which emphasizes the extent of innovation linked to the origin of eukaryotes and subsequent major transitions in eukaryotic evolution, such as the origin of multicellularity and the origin of animals.

The case study of the KOGs that are represented by just one member in all eukaryotic genomes compared shows the potential of KOGs for functional prediction by inferring the probable functions for almost all KOGs in this set that had remained uncharacterized. This analysis also revealed unexpected facets of evolution of widespread and essential eukaryotic proteins, such as the counterintutitive preponderance of WD40-repeat proteins among the single-member pan-eukaryotic KOGs.

The current KOG set includes proteins from seven genomes whose sequences were available as of 1 July, 2002. The genomes of the mouse [87], the fugu fish [88], the Anofeles mosquito [89], the urochordate Ciona instestinalis [90] and the malarial parasite Plasmodium falciparum [91] have become available since then but were not included, partly because of problems with protein annotation for some of these genomes, and partly due to the time-consuming and labor-intensive nature of KOG analysis. Inclusion of these and other newly sequenced genomes should proceed at a faster rate once the system itself is established, and will enable further, deeper studies into the functional and evolutionary patterns of eukaryotic life.


The Origin and Evolution of Eukaryotes

The timing of mitochondrial acquisition during eukaryogenesis is widely debated. There are several plausible scenarios that account for the cell biological mechanisms by which acquisition may have occurred.

The Persistent Contributions of RNA to Eukaryotic Gen(om)e Architecture and Cellular Function

Many features of eukaryotic genomes (e.g., the modular rearrangement of genes) may have their origins in an RNA or RNA/protein world.

Bacterial Influences on Animal Origins

Animals evolved in seas filled with bacteria. Animal–bacterial interactions (e.g., bacterivory, commensalism, and infection) likely influenced aspects of animal origins, including multicellularity, development, and immunity.

Green Algae and the Origins of Multicellularity in the Plant Kingdom

Multicellularity requires several key innovations (e.g., cell–cell communication and adhesion). Two groups of green algae, charophytes and volvocines, provide unprecedented insights into the evolution of these innovations.

The Archaeal Legacy of Eukaryotes: A Phylogenomic Perspective

Phylogenomic studies suggest that eukaryotes may have emerged from the archaeal TACK superphylum. Orthologs of several eukaryotic signature proteins (e.g., actin) have recently been identified in genomes of TACK Archaea.

Missing Pieces of an Ancient Puzzle: Evolution of the Eukaryotic Membrane-Trafficking System

  • Alexander Schlacht ,
  • Emily K. Herman ,
  • Mary J. Klute ,
  • Mark C. Field ,
  • and Joel B. Dacks

The eukaryotic membrane-trafficking system affects virtually every cellular component. Genome sequencing, molecular phylogenetics, and cell biology have advanced our understanding of its evolution.

The Neomuran Revolution and Phagotrophic Origin of Eukaryotes and Cilia in the Light of Intracellular Coevolution and a Revised Tree of Life

A eubacterium that underwent major cell wall changes 1.2 Gy ago gave rise to the clade neomura, composed of eukaryotes and archaebacteria. Phagotrophy was soon afterward the major driver of eukaryogenesis.

Origin and Evolution of the Self-Organizing Cytoskeleton in the Network of Eukaryotic Organelles

The eukaryotic cytoskeleton evolved from prokaryotic cytomotive filaments. But it has additional features (e.g., motor proteins) not found in prokaryotes.

Protein Targeting and Transport as a Necessary Consequence of Increased Cellular Complexity

The progressive compartmentalization of eukaryotes required the coevolution of intracellular protein transport systems. These were most likely built on preexisting structures and mechanisms from bacterial ancestors.

On the Age of Eukaryotes: Evaluating Evidence from Fossils and Molecular Clocks

Fossil-calibrated molecular clock-based approaches are being used to estimate the age of major evolutionary events in eukaryotes. The estimates are heavily influenced by the methods and models used, but are steadily improving.

The Archaeal Legacy of Eukaryotes: A Phylogenomic Perspective

Phylogenomic studies suggest that eukaryotes may have emerged from the archaeal TACK superphylum. Orthologs of several eukaryotic signature proteins (e.g., actin) have recently been identified in genomes of TACK Archaea.

What Was the Real Contribution of Endosymbionts to the Eukaryotic Nucleus? Insights from Photosynthetic Eukaryotes

The genomes of photosynthetic eukaryotes are derived from many sources (e.g., mitochondria, primary plastids, and algal endosymbionts). But in many cases, their phylogenetic signals have been obscured over time.

Protein and DNA Modifications: Evolutionary Imprints of Bacterial Biochemical Diversification and Geochemistry on the Provenance of Eukaryotic Epigenetics

  • L. Aravind ,
  • A. Maxwell Burroughs ,
  • Dapeng Zhang ,
  • and Lakshminarayan M. Iyer

Accompanying the origin of eukaryotes was the emergence of epigenetic marks in DNA and proteins (e.g., histones). Precursors of these epigenetic systems may have first evolved in the context of bacterial conflict systems.

How Natural a Kind Is "Eukaryote?"

Most biologists feel that "eukaryote" is a natural kind (discovered rather than invented). Naturalness of kinds comes in degrees, and "eukaryote" fares well on several counts.

Origin of Spliceosomal Introns and Alternative Splicing

Spliceosomal introns are ubiquitous in nearly every eukaryotic genome. The α-proteobacterial ancestor of mitochondria may have possessed group II self-splicing introns that gave rise to these spliceosomal introns.

Bioenergetic Constraints on the Evolution of Complex Life

Bacteria respire across their cell membranes and show little tendency to evolve complex traits. In eukaryotes, mitochondria energetically support the nuclear genome this may have enabled the evolution of complex traits.

The Eukaryotic Tree of Life from a Global Phylogenomic Perspective

Thanks to next-generation sequencing, genome-scale data for taxonomically diverse species are rapidly being produced. Comparisons of these data have permitted the resolution of evolutionary relationships among eukaryotic supergroups.

Origin and Evolution of Plastids and Photosynthesis in Eukaryotes

Although a single endosymbiotic cyanobacterium gave rise to chloroplasts and most other plastids in photosynthetic eukaryotes, a second lineage of primary plastids in Paulinella chromatophora was recently confirmed.

The Dispersed Archaeal Eukaryome and the Complex Archaeal Ancestor of Eukaryotes

The apparent ancestors of key eukaryotic features (e.g., ubiquitin signaling, RNA interference, and cytoskeletal structures) are identifiable in different Archaea. But the specific archaeal ancestor of eukaryotes remains elusive.

The Pre-Endosymbiont Hypothesis: A New Perspective on the Origin and Evolution of Mitochondria

Only 10%–20% of mitochondrial proteins are α-proteobacterial in origin. The remainder may be from a premitochondrion, a metabolic but non-energy-generating organelle that existed before the α-proteobacterial symbiont arrived.

Origins of Eukaryotic Sexual Reproduction

The evolution of sex—including meiosis, fertilization, sex determination, uniparental inheritance of organelle genomes, and speciation—may have involved several major genetic and cellular innovations occurring in parallel.

Symbiosis as a General Principle in Eukaryotic Evolution

Resident microorganisms have influenced the evolutionary history of eukaryotes. They serve as a source of novel capabilities (e.g., metabolic pathways) and improve the fitness of their host (e.g., by modulating cell signaling).

The Impact of History on Our Perception of Evolutionary Events: Endosymbiosis and the Origin of Eukaryotic Complexity

Preceding thought influences how we interpret information. The acceptance of the endosymbiotic origin of mitochondria and plastids may have unduly affected how other aspects of the eukaryotic cell are explained.

Paleobiological Perspectives on Early Eukaryotic Evolution

The geologic record has provided clues to the history of eukaryotes: their origins, diversification, and the environmental context in which these events took place.


5.7: Evolution of Eukaryotes - Biology

Which of the following questions can be asked about organisms that live in fresh water?

  1. Will their bodies take in too much water?
  2. Can they control their tonicity?
  3. Can they survive in salt water?
  4. Will their bodies lose too much water to their environment?

Which of the following explains why active movement of molecules across membranes must function continuously?

  1. Diffusion cannot occur in certain cells.
  2. Diffusion is constantly moving solutes in opposite directions.
  3. Facilitated diffusion works in the same direction as active transport.
  4. Not all membranes are amphiphilic.
  1. expulsando aniones
  2. tirando aniones
  3. by expelling more cations than it takes in
  4. By taking in and expelling an equal number of cations.
  1. Primary active transport is indirectly dependent on ATP, while secondary active transport is directly dependent on ATP.
  2. Primary active transport is directly dependent on ATP, while secondary active transport is indirectly dependent on ATP.
  3. Primary active transport does not require ATP, while secondary active transport is indirectly dependent on ATP.
  4. Primary active transport is indirectly dependent on ATP, while secondary active transport does not require ATP
  1. It leaves the cell.
  2. It is disassembled by the cell.
  3. It fuses with and becomes part of the plasma membrane.
  4. It is used again in another exocytosis event.
  1. It transports only small amounts of fluid.
  2. It does not involve the pinching off of membrane.
  3. It brings in only a specifically targeted substance.
  4. It brings substances into the cell, while phagocytosis removes substances.
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  • Chapter 5 Structure and Function of Plasma Membranes
  • 5.7 Review Questions

Este texto se basa en Openstax Biology for AP Courses, Autores colaboradores principales Julianne Zedalis, The Bishop's School en La Jolla, CA, John Eggebrecht, Autores colaboradores de la Universidad de Cornell Yael Avissar, Rhode Island College, Jung Choi, Instituto de Tecnología de Georgia, Jean DeSaix , Universidad de Carolina del Norte en Chapel Hill, Vladimir Jurukovski, Colegio Comunitario del Condado de Suffolk, Connie Rye, Colegio Comunitario del Este de Mississippi, Robert Wise, Universidad de Wisconsin, Oshkosh

Esta obra está autorizada bajo una licencia Creative Commons Reconocimiento-No comercial 4.0 no exportada, sin restricciones adicionales.


3.7 Cells

All living things are composed of one or more células (viruses are an exception to this, but the jury is still out on whether or not they are actually alive…). Some organisms are one cell, while others are made up of dozens to quadrillions of cells (the estimated number of cells in a blue whale is greater than 100 quadrillion!)

So what actually defines a cell? A cell is a phospholipid-membrane-enclosed living structure that can replicate and uses biomolecules (often sugars) for energy.

There are two main categories of cells: prokaryotes and eukaryotes. Procariotas are visually simpler, in that they have cytoplasm (the inside stuff), are enclosed by a membrane, and do not have smaller enclosed structures (called orgánulos) inside.

Prokaryotes are generally single-celled organisms (there are a few exceptions that we will not discuss here). Two classifications of prokaryotes are Bacteria and Archaea. While these two types of prokaryotes look similar under a microscope, they are actually only very distantly related to one another (they branched off from a common ancestor over three billion years ago!).

Figure 3.16 Scientists’ most current understanding of the relatedness of organisms. Note that archaea and eukaryotes are closer together than archaea and bacteria. Figure from Hug et al. 2016.

Eukaryotes have a more complicated cell structure. Eukaryotes contain organelles within the cell including the nucleus, mitochondria, chloroplasts (in plants and algae) and others.

Figure 3.17 Schematic of an animal cell.

Eukaryotes can be single-celled organisms or multicellular organisms (including all plants and animals).

/>Figure 3.18 Examples of single-celled and multicellular organisms. a) a eukaryotic single-celled organism called a paramecium. b) a microscopic multicellular animal called a daphnid. C) a chicken (multicellular animal) and d) a larche (multicellular plant)

All sexually reproducing organisms are eukaryotes. For that reason, we will focus on eukaryotes. Inside eukaryotic cells is a membrane-bound organelle called a nucleus, which is surrounded by other membrane-bound organelles called mitochondria. See the video in section 3.8 for a description of all the organelles and their functions. This text will focus mainly on the núcleo y el mitocondrias. The nucleus contains the vast majority of the cell’s DNA. The mitochondria act as the cell’s power-supply centers. Mitochondria take the energy from sugar and create high-energy molecules that the rest of the cell can use to do work and to replicate themselves.


Cloroplastos

Chloroplasts are one type of plastid , a group of related organelles in plant cells that are involved in the storage of starches, fats, proteins, and pigments. Chloroplasts contain the green pigment chlorophyll and play a role in photosynthesis. Genetic and morphological studies suggest that plastids evolved from the endosymbiosis of an ancestral cell that engulfed a photosynthetic cyanobacterium. Plastids are similar in size and shape to cyanobacteria and are enveloped by two or more membranes, corresponding to the inner and outer membranes of cyanobacteria. Like mitochondria, plastids also contain circular genomes and divide by a process reminiscent of prokaryotic cell division. The chloroplasts of red and green algae exhibit DNA sequences that are closely related to photosynthetic cyanobacteria, suggesting that red and green algae are direct descendants of this endosymbiotic event.

Mitochondria likely evolved before plastids because all eukaryotes have either functional mitochondria or mitochondria-like organelles. In contrast, plastids are only found in a subset of eukaryotes, such as terrestrial plants and algae. One hypothesis of the evolutionary steps leading to the first eukaryote is summarized in [Figure 2].

Figure 2: The first eukaryote may have originated from an ancestral prokaryote that had undergone membrane proliferation, compartmentalization of cellular function (into a nucleus, lysosomes, and an endoplasmic reticulum), and the establishment of endosymbiotic relationships with an aerobic prokaryote and, in some cases, a photosynthetic prokaryote to form mitochondria and chloroplasts, respectively.

The exact steps leading to the first eukaryotic cell can only be hypothesized, and some controversy exists regarding which events actually took place and in what order. Spirochete bacteria have been hypothesized to have given rise to microtubules, and a flagellated prokaryote may have contributed the raw materials for eukaryotic flagella and cilia. Other scientists suggest that membrane proliferation and compartmentalization, not endosymbiotic events, led to the development of mitochondria and plastids. However, the vast majority of studies support the endosymbiotic hypothesis of eukaryotic evolution.

The early eukaryotes were unicellular like most protists are today, but as eukaryotes became more complex, the evolution of multicellularity allowed cells to remain small while still exhibiting specialized functions. The ancestors of today’s multicellular eukaryotes are thought to have evolved about 1.5 billion years ago.


Biology: A Tree of Eukaryotes

I spend my days teaching about strangers: blobs of slime, walkers on legs that aren’t legs, seers with eyes that aren’t eyes. Most days I walk through biology in the dark, my hands outstretched, calling to those who walk behind me, holding on to the hem of my shirt: “Watch out, there’s a bump here,” “give me your hand: feel how smooth this is,” “taste this,” “now: duck.”

Teaching equals storytelling about shadows on the wall the slide projector, my bonfire in Plato’s cave. Most days it feels like singing in the dark.

The tree of the eukaryotes was like that. For decades, I taught about forks in the road of evolution of the nucleated cells: left to the fungi, right to the animals. Remember, we lost the plants way back, one point five billion years ago, though by then we had stuck it out together, through hell and high water, for a half a billion years. And, oh yes, finally, don’t forget to look over there, far off to the left: see that big bag full of beings we don’t know what to do with? The amoebae, protozoans, flagellates? The algae, water molds, and parameciums? We call them protists. And then we usually just leave them there, rattling around together, like the scissors, string, and thumbtacks the postcard from Aunt Mary we never got around to answering the wine bottle corks we always meant to make into something else, the potholders and the shipping tape. That most important drawer in our kitchen where we keep things joined only by our inability to figure out where they belong.

But then: someone cared enough! Many people did. For decades, they deep-read the DNA. They scratched their heads. They sorted. They debated. They tried again. And then they said: “This isn’t quite right, and yes, we’re going to mess with this some more, and probably we’ll keep on messing for many years to come. We never may be done. But meanwhile: here’s a map.”

A map of sorts. Not like the maps of yore, with large white swaths—here be dragons—but one with way too many names and lines. Like barcodes bristling out in all directions, forming a frightened porcupine. Like the world’s most complicated game of pick-up sticks. The tree, the river delta, the forks in the road, had burst into a sun, a wild wheel, orange, yellow, red. A solar explosion, with many roads erupting from the center all at once.

Well, you know, we just don’t know. Right here, at the heart of things? Is mystery. Yes, we know there ought to be a single root, but for right now, life’s not a tree and not a bush—it is a tumbleweed.

Thank you, I sighed. For being honest. Thank you for the fierce orange glow.

The slime molds had come home, snuggling up against fungi and animals, asking “will you be my neighbor?” The amoebae, like splattered raw egg white, had fragmented all over everything, crawling along branches far apart. Adoption of chloroplasts by nucleated cells happened not once, but here, and here, and here, leaving hope for the future. (Really, you have Nunca wanted to be green?)

“But, in the end, the point is,” I tell my students, waving my hands, “the point is that, right now, some of the cells that are your blood hunt, blob-like, for bacteria like amoebae crawling through a bog. Along your airways your ciliated cells beat in unison, like a blanket woven from a thousand docile parameciums. Bone precipitates in tiny spaces made by cells pretending to be foraminifers. And they all talk, sing symphonies of molecules, hum melodies of chemistry they picked up in archaeal soup: We’re in this together, sharing wild inventions. Your body came from a flagellate swimming towards an egg’s scent with the same whiplash strokes used by any microscopic alga making a red tide.”

I still lie to my students, all the way through years one and two. I still teach them to count: one—animals, two—fungi, three—plants, four—protists, five—bacteria. A lie of separation, as blatant as it is safe a rooted story branching towards a familiar present tense. I lull them, so they’ll follow me into the dark. And then I let them hate me when the sun bursts out: I yank the root and watch them flail, initiate them into the tribe of tumbleweeds.

Procedencia: Submission

Catharina Coenen is a plant biologist and first-generation German immigrant to Northwestern Pennsylvania, where she teaches biology at Allegheny College. Her academic research has been published in Plant Physiology, Nuevo fitólogo and other plant biology journals. Her creative nonfiction pieces are forthcoming in Appalachian Heritage, Christian Science Monitor, and elsewhere.


Ver el vídeo: Evolucion Celular Procariota-Eucariota (Julio 2022).


Comentarios:

  1. Jonathon

    ¿Y las variantes son posibles todavía?

  2. Tugami

    Es información muy valiosa

  3. Murtadi

    Lo siento, pero creo que estás equivocado. Estoy seguro. Puedo defender mi posición. Envíeme un correo electrónico a PM.

  4. Eatun

    Felicidades, que palabras..., brillante pensamiento



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