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¿Dónde se sintetizan las ATP sintasas?

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Es bien sabido que la nano-maquinaria de producción de energía ATP sintasa existe en la membrana interna mitocondrial y en los cloroplastos. Pero, ¿cómo y dónde se forman o sintetizan?


Lo interesante es que la ATP sintasa mitocondrial consta de muchas proteínas subunitarias, ambas codificadas por ADN nuclear y ADN mitocondrial. Durante mucho tiempo no ha estado claro exactamente cómo se ensamblan estas sintasas y qué diferencias existen entre bacterias, levaduras y humanos, donde normalmente se estudia la formación de ATP sintasa. Independientemente, cada una de estas proteínas se traduce en los ribosomas a partir de las transcripciones de ARNm de genes, al igual que las proteínas regulares. Sin embargo, estos deben unirse correctamente (en el orden correcto) y terminar en la ubicación correcta.

Hay publicaciones recientes que responden a su pregunta de manera bastante directa.

Ensamblaje del dominio de membrana de la ATP sintasa en mitocondrias humanas

En breve:

Hemos demostrado que el ensamblaje de la ATP sintasa humana en la membrana interna [mitocondrial] implica la formación de un intermedio monomérico elaborado a partir de 25 proteínas codificadas en el núcleo en las que se insertan las dos subunidades codificadas en la mitocondria y luego se sellan mediante la asociación de otra codificación nuclear. proteína, dimerizando así el complejo. La asociación de una proteína nuclear final oligomeriza los dímeros cara a cara a lo largo de los bordes de las crestas [membrana interna de la mitocondria].

También se encuentra disponible un comentario sobre el documento, que proporciona información sobre el contexto histórico y biológico y las dificultades que el documento aborda y supera. Quizás valga la pena leer su sinopsis primero. Lo puedes encontrar aquí:

Ensamblaje de la ATP sintasa mitocondrial


Las heliobacterias

Gregory S. Orf, Kevin E. Redding, en Módulo de referencia en ciencias biológicas, 2021

ATP sintasa

La ATP sintasa de Hbt. modesticaldum ha sido purificado y caracterizado bioquímicamente (Yang et al., 2015). La composición de la enzima era típica de F1Fo ATP sintasas: F13β3γδε Fo-a B C9–12. (El tamaño de la Fo-c no se determinó el anillo.) La actividad ATPasa del complejo estaba latente pero podía activarse mediante el tratamiento con algunos detergentes. Curiosamente, en contraste con el cloroplasto F1Fo ATP sintasa, la actividad ATPasa de la enzima heliobacteriana fue inhibida, en lugar de activada, por desprendimiento de la F1 cabeza.


Definición de ATP sintasa

La ATP sintasa puede definirse como el complejo enzimático, que posee múltiples subunidades que juega un papel integral en la síntesis de ATP mediante el uso de la fuerza motriz del protón que resulta debido a la diferencia de potencial de los protones dentro y fuera de la membrana. También se llama multiproteína o F0F1 o complejo CV. La ATP sintasa durante la fotosíntesis se activa cuando el ion protón cruza la membrana tilacoide.

A medida que un protón se mueve más allá del gradiente de concentración, resulta una fuerza motriz del protón que a su vez es utilizada por la ATP sintasa. Da como resultado la condensación de Pi más ADP para producir ATP. Una ATP sintasa cataliza la siguiente reacción:
ADP + Pi + 3H + salida ⇌ ATP + H2O + 3H + entrada

Estructura

La estructura de la ATP sintasa comprende dos componentes, a saber, F0 y F1 ATPasa.


Componente F0

Es el hidrofóbico región compuesta por una subunidad a, dos subunidades b y 9-12 subunidades c. Las subunidades c poseen dos hélices α que se extienden desde la membrana tilacoide. El componente F0 está asociado con la luz tilacoide.

Forma un regulado Ion H + canal para mediar la síntesis de ATP. Su actividad es inhibida por un antibiótico llamado oligomicina, que bloquea completamente la fosforilación de ADP en ATP. Aquí, un subíndice "O" denota el inhibición del complejo transmembrana, es decir, el componente FO de la oligomicina.

F1 ATPasa

Es el región hidrofílica, que se compone de tres subunidades α, tres subunidades β y una subunidad cada una de ƴ, δ y ε. Todas estas subunidades están unidas al componente F1 y están asociadas con el estroma del cloroplasto.

La combinación de subunidades α más β constituye una hexámero con seis sitios de unión, en los que tres subunidades participan en la síntesis de ATP. La subunidad ƴ se adjunta centralmente al componente f0. El complejo F1 ATPasa fue extraído por primera vez de la membrana interna mitocondrial e introducido por el científico Efraim Racker.

Según su investigación, el complejo F1 ATPase solo puede causar Hidrólisis de ATP, no una condensación de ADP en ATP. Debido a su propiedad de hidrólisis del ATP, este complejo se denomina F1 ATPasa.

Rotor: El complejo C9-12 junto con ƴ y ε constituyen la unidad móvil, es decir, el rotor. Sufre movimiento rotacional, a medida que los protones o iones H + se mueven a través de la membrana tilacoide. Debido al mecanismo rotatorio, la ATP sintasa también se denomina máquina molecular.

Estator: El B2 y una subunidad junto con el complejo α3 β3 δ, forman la unidad estacionaria, es decir, el estator.

Todo el complejo F0F1 juega un papel biológico en la catalización de la condensación de ADP más Pi en la molécula de alta energía ATP y, por lo tanto, se denomina Complejo de ATP sintasa.

Mecanismo de ATP sintasa

La ATP sintasa es una enzima transmembrana que produce una molécula de ATP alta al utilizar la fuerza motriz del protón. Para explicar el mecanismo de síntesis de ATP, cambio vinculante o modelo flip-flop es uno de los modelos ampliamente aceptados.

Paul Boyer introdujo el mecanismo de cambio vinculante. De acuerdo con el método flip-flop, la síntesis de ATP ocurre por el cambio de conformación en la ATP sintasa debido al movimiento de rotación de subunidad gamma.

A medida que los protones bajan por el componente F0, la subunidad gamma de F1 ATPasa resalta la cambio conformacional de los sitios de unión a nucleótidos en las subunidades beta F1. Como resultado, el complejo F0 F1 experimenta una fuerza motriz de protones que cataliza aún más la generación de ATP. La síntesis de ATP se produce en dos etapas sucesivas. El siguiente diagrama muestra una etapa del ciclo activo.

Primera etapa

La primera etapa explica los cambios conformacionales en las subunidades F1 alfa y beta. La síntesis de ATP se explica mejor con la modelo conformacional de tres estados, en el que cada estado difiere en la afinidad de unión hacia ATP, ADP y Pi.

  • O-estado: También se llama estado abierto, al que ATP, ADP y Pi se unen difícilmente. Este estado permanece vacío.
  • Estado L: También se denomina estado suelto, al que solo ADP y Pi pueden unirse libremente.
  • T- estado: También se llama estado apretado, al que ADP y Pi pueden unirse firmemente para generar ATP. Solo durante este estado, se forma el enlace fosfoanhídrido de ATP.

El estado intermedio representado dentro del soporte muestra la interconversión entre los diferentes estados de (αβ) 3 hexámero. Un estado L puede interconvertirse en un estado T, que a su vez puede transformarse en un estado O que también puede convertirse nuevamente en un estado L mediante la rotación de subunidad gamma dentro del complejo (αβ) 3 hexámero.

Una subunidad gamma gira en sinistrorso dirección en un ángulo de 120 grados. Por lo tanto, la energía libre producida mientras la translocación de protones es aprovechada por la célula para la interconversión de los estados O, L y T.

Segunda etapa

En la segunda etapa, el ATP sintetizado en el Estado T libera en el O-estado, y el nuevo ADP y Pi pueden unirse a un estado L.

Conclusión

Por tanto, podemos concluir que la ATP sintasa desempeña un papel importante en la generación de ATP durante la fase dependiente de la luz de la fotosíntesis. Una célula necesita ATP para llevar a cabo diversas funciones, incluida la respiración celular y el metabolismo celular.


Fundamentos para la síntesis de ATP por F1F0 ATP sintasas

La mayor parte de la energía celular en forma de trifosfato de adenosina (ATP) es sintetizada por el ubicuo F1F0 ATP sintasa. El poder para la síntesis de ATP se deriva de un gradiente electroquímico de protones (o Na +), que impulsa la rotación de F membranoso0 componentes del motor. La rotación eficiente no solo requiere una fuerza impulsora significativa (ΔμH +), que consiste en el potencial de membrana (Δψ) y el gradiente de concentración de protones (ΔpH), sino también una alta concentración de protones en el lado P de la fuente. In vivo, esto se mantiene mediante movimientos dinámicos de protones a través y a lo largo de la superficie de la membrana. La unidad generadora de par consta de la interfaz del anillo cy el estator una subunidad. La translocación de iones a través de esta unidad implica una interacción sofisticada entre los sitios de unión del anillo c, la arginina del estator y los iones de acoplamiento en ambos lados de la membrana. La rotación del anillo c se transmite a la subunidad γ del eje excéntrico para provocar cambios conformacionales en los sitios catalíticos de F1, que conduce a la síntesis de ATP.


Ubicaciones de figuras

figura 3 Modelo del mecanismo de cambio de unión durante la hidrólisis de ATP (adaptado de la Referencia 99). La F1 parte se ve desde la membrana y se divide en β1, β2y β3, que representa la interfaz α / β de cada unidad catalítica. Se cree que la unidad rosa genera el golpe de potencia responsable de la rotación γ, y las unidades de reposo se muestran en azul. La subunidad γ central giratoria se muestra en naranja. En los estados I y V, cuando F1 está esperando ATP, se supone que el β catalítico1, β2y β3 los sitios están vacíos o contienen ATP y ADP / Pi, respectivamente. La posición angular de la subunidad γ en el estado I se establece en 0 °. (I – II) Permanencia de unión a ATP: el ATP se une al β catalítico vacío1 sitio. (II-III) Una rotación de 80 °: la unión de ATP inicia la rotación de γ en 80 °, acompañada de la liberación de ADP de β3. (III – IV) Hidrólisis de ATP / PI-liberación permanencia: el ATP se escinde en ADP y PI en β2, y PI se libera de β3. La secuencia de eventos aún no está determinada. (IV – V) Una rotación de 40 °: la rotación subsiguiente completa un paso de 120 °, produciendo un β vacío3 sitio, que está listo para la unión de ATP (similar a β1 en I). El recambio catalítico de una molécula de ATP particular necesita una rotación de 360 ​​° de la subunidad γ, con ATP unido a β1 a 0 °, escisión de ATP a 200 °, liberación de ADP a 240 ° -320 ° y PI suelte a 320 °. También se muestra la estructura inhibida por azida de F bovino1 visto desde la membrana, con AMP-PNP (cian), ADP (magenta), y PI (verde) en los respectivos sitios de unión catalítica, que de alguna manera representan el estado III (100).


Pden-zeta.png

Figura Unión de la subunidad ζ a la ATP sintasa de Paracoccus denitrificans. Parte A, la subunidad ξ. Las hélices marrones son aquellas resueltas en la estructura cristalina de la ATP sintasa de P. denitrificans y las hélices cian son de una estructura NMR y no están resueltas en la estructura cristalina. Partes B y C, el La subunidad ξ se une en una posición similar a IF1. Parte D, similitud del hélice N-terminal de la-subunidad (marrón) con el IF bovino y de levadura1 (azul claro y rosa, respectivamente).

Las ATP sintasas de E. coli, G. stearothermophilus y Thermosynechococcus elongatus puede sintetizar ATP mediante fosforilación oxidativa y, en condiciones anóxicas, hidrolizar el ATP producido por la glucólisis para mantener una pmf necesaria para impulsar otras funciones celulares esenciales, como el transporte de nutrientes y la motilidad celular. No obstante, se ha propuesto que en estos organismos, cuando la concentración de ATP celular y la pmf son bajas, puede funcionar otro mecanismo inhibidor para prevenir el desperdicio de ATP [14] [15] [16]. Implica las subunidades ε de estas enzimas. Esta subunidad, un componente del rotor en la interfaz entre el tallo central y el anillo en C unido a la membrana, se pliega en un sándwich β de nueve hebras N-terminal y una horquilla de cabello α-helicoidal C-terminal. El sándwich β une la subunidad a la subunidad γ y al anillo c, y las hélices α adoptan dos conformaciones "arriba" y "abajo". En el estado hacia abajo, las α-hélices se unen a una molécula de ATP y están asociadas con el sándwich β en ausencia de ATP unido, las α-hélices asumen la posición hacia arriba, interactúan con el α3β3-Dominio catalítico e inhibe la hidrólisis de ATP.

Las ATP sintasas de cianobacterias están reguladas por un mecanismo que parece ser similar, pero no idéntico, a la forma en que se regulan las ATP sintasas en los cloroplastos de plantas verdes y algas. En ausencia de luz, cuando la pmf es baja, el ADP-Mg 2+ permanece unido a uno de los tres sitios catalíticos de la enzima cloroplasto formando un estado inactivo inhibido por ADP de la enzima [1] [17]. Este estado inhibido se ve reforzado por la formación de un enlace disulfuro intramolecular en la subunidad γ de la enzima, que se cree que estabiliza una estructura de horquilla β formada por una secuencia adicional única (residuos 198-233) en la subunidad γ. Esta horquilla β se encaja entre la subunidad β y el tallo central, y puede suprimir la inútil hidrólisis del ATP al evitar la rotación de la subunidad γ [18]. Cuando se restablece la luz, la pmf aumenta y la reducción del enlace disulfuro por parte de la tiorredoxina desbloquea la actividad sintética de ATP de la enzima. En las ATP sintasas de cianobacterias, las subunidades γ también contienen una inserción relacionada [19] que parece inhibir la hidrólisis de ATP [20], pero carece del segmento que contiene los dos residuos de cisteína y, por lo tanto, no puede ser regulado por un mecanismo redox similar [21]. ].


¿Dónde se sintetizan las ATP sintasas? - biología

Síntesis de ATP, ADP y Pi

El trifosfato de adenosina es un compuesto químico que proporciona la energía necesaria para ejecutar procedimientos en moléculas vivas. Las células requieren energía para realizar sus tareas habituales, como la realización de reacciones metabólicas que no pueden ocurrir por sí solas, la translocación de moléculas a través de las membranas, el movimiento de los músculos, entre otras tareas. Esta energía química se encuentra cuando se descomponen las partículas de alimentos, está presente en todas las formas de vida, donde sirve como portador de energía dentro de las células.

Mirándolo desde la perspectiva de la bioquímica, el ATP se compone de tres componentes principales: una base adenina que contiene nitrógeno. Siendo este compuesto uno de los cuatro en la sustancia orgánica del ADN, estos cuatro son inicializados por alfabetos, GCAT. Para que el ATP sea completo, deben estar presentes guanina, citosina y tiamina. La ribosa es un segundo elemento, que consiste en un azúcar simple y un carbohidrato. Es un bloque de construcción a partir del cual se construye el ARN, por lo tanto, es un compuesto necesario para traducir, convertir, regular y expresión de genes. El tercer componente crucial es el trifosfato, que participa en gran medida en el almacenamiento de energía en el cuerpo y en la regulación del núcleo.

Es un compuesto estable en soluciones saturadas con un rango de pH de 6 & # 82178 a 7 & # 82174 en ausencia de activadores. Cuando se expone a niveles extremos de pH, se hidroliza rápidamente a ADP y fosfato. Las células vivas mantienen la proporción de ATP a ADP en órdenes de importancia desde el punto central, con una concentración de ATP cinco veces mayor que la de ADP. La descomposición de ATP en ADP y Pi produce -30 & # 82175kj / mol de entalpía, con un cambio en la energía libre de 3 & # 82174kj / mol.

El difosfato es un compuesto orgánico para los procesos de metabolismo y el flujo de energía en los organismos vivos. Hay tres elementos que se encuentran en ADP, que pueden ser un azúcar o un disacárido, glucosa y fructosa. Tiene dos grupos de sal que se unen a las partículas de 5 carbonos de ribosa. El grupo ADP está conectado a las moléculas de azúcar pentosa de los azúcares alternos. El ATP o el monofosfato de adenosina es el resultado del ADP transformado, el ATP está formado por tres grupos fosfato.

Suministra la energía necesaria para los procesos biológicos del cuerpo, proceso termodinámico de transferencia de energía de un punto a otro. Hay dos tipos de energía, la energía potencial que se almacena o utiliza y que está disponible para realizar un trabajo, y la energía cinética, que es la energía de un objeto como resultado del movimiento. El ATP es importante porque puede almacenar energía potencial dentro de sus enlaces de fosfato y luego se transfiere para hacer su trabajo.

Pi significa fosfato inorgánico, cuando el ATP se transforma en ADP, se libera energía junto con el fosfato. El ADP se descompone en AMP y más Pi, en todo el proceso de metabolismo, hay dos etapas, anabolismo y catabolismo. El anabolismo es la transformación de alimentos en tejidos vivos, mientras que el catabolismo es la descomposición de moléculas en moléculas más pequeñas para liberar energía. El último es el proceso que da como resultado una ganancia neta de energía, ATP, mientras que el primero, el anabolismo, requiere energía para crear más moléculas. El enlace en el ATP se rompe y se reforma fácilmente, esto lo ha hecho comparable a una batería recargable que alimenta los procesos celulares desde la replicación del ADN hasta la síntesis de proteínas.

Por lo tanto, puede decir que el ATP es el principal portador de energía para las reacciones que necesariamente requieren fuerza para tener lugar en las células. La emulsión perpetua de ATP y su uso inmediato hace que tenga una tasa de rotación rápida. Esto significa que ADP se descompone en ATP rápidamente y viceversa. La reacción de descomposición de ATP a ADP es reversible, el proceso de retorno combina ADP y Pi para producir ATP. Pero dado que la hidrólisis de ATP libera energía, su etapa de síntesis debe requerir un aporte de energía libre.

Durante la síntesis y descomposición de elementos, hay partículas que deben sufrir algunos cambios leves en su configuración a sustratos de la siguiente etapa en la serie de reacciones químicas. En la etapa inicial de respiración celular, la glucosa se descompone a través de la glucólisis. Para agregar de fosfato a la glucosa, el trifosfato de adenosina son elementos necesarios, lo que resulta en una alta energía pero inestable.

Este proceso de adición de sal conduce a un cambio estructural que permite que las enzimas conviertan la molécula de glucosa combinada en azúcar fructosa fosforilada, el azúcar es un elemento necesario para que continúe la reacción de glucólisis.


Síntesis de ATP y cloroplastos # 8211



El proceso de fotosíntesis tiene lugar completamente en el cloroplastos. Constan de una doble membrana, como las mitocondrias, pero también tienen otra membrana: la membrana tilacoide. Esta membrana se pliega en pequeñas vesículas, llamadas tilacoides, dentro de los cuales hay pequeños espacios conocidos como el lumen tilacoide. Los tilacoides tienden a formarse capas formando pilas llamadas grana.

Para producir ATP, la membrana tilacoide utiliza las mismas partículas de sintasa que las mitocondrias. Los productos de la fotosíntesis se almacenan en los cloroplastos como gotitas de liquido y granos de almidón.

Los cloroplastos contienen clorofila, dos tipos para ser exactos: a y B. También contienen numerosos otros pigmentos accesorios que absorben la luz igual que luteins y carotenoides. Cada pigmento absorbe luz en una longitud de onda diferente. Esto permite a los cloroplastos hacer un mayor uso de la energía luminosa o aumentar su espectro de absorción.

Las diferentes especies de plantas contienen diferentes pigmentos fotosintéticos y en diferentes cantidades. Esto es lo que afecta el color de las hojas. Por ejemplo, las plantas adaptadas a vivir a la sombra suelen contener más clorofila, por lo que sus hojas son más oscuras que las de una planta que se ha adaptado a las condiciones de luz.

los espectro de acción es la tasa de fotosíntesis con diferentes longitudes de onda de luz. Usando un gráfico, puede ver claramente qué pigmentos son más eficientes.

La clorofila es una molécula bastante pequeña y tiene una estructura similar a la hem, excepto que intercambia el átomo de hierro por magnesio. La clorofila se arregla con otros pigmentos y proteínas para formar fotosistemas. Un fotosistema está formado por unas 200 moléculas de clorofila, unas 50 moléculas de pigmento accesorias y unas pocas proteínas y lípidos. Están ubicados en las membranas tilacoides que los colocan en el mejor ángulo para captar la luz. Dentro de los cloroplastos hay dos tipos diferentes de fotosistema, fotosistema I (PSI) y fotosistema II (PSII), que absorben la luz en diferentes longitudes de onda.


Cryo-EM de ATP sintasas

Las estructuras crio-EM de las ATP sintasas mitocondriales y bacterianas se han determinado entre una resolución de ∼7 y ∼3,6 Å.

Los complejos de ATP sintasa purificada existen en múltiples estados rotacionales.

Un modelo de consenso para el camino de los protones a través de la FO ha surgido la región.

Las subunidades a, i / j, kye forman la interfaz del dímero en las mitocondrias de levadura.

Las subunidades e, gyb doblan la membrana interna mitocondrial y promueven la formación de crestas.

Las ATP sintasas son enzimas rotativas que se encuentran en bacterias, cloroplastos y mitocondrias. Estos complejos producen la mayor parte del ATP celular en las células aeróbicas utilizando energía de la fuerza motriz del protón transmembrana establecida por la cadena de transporte de electrones. En las mitocondrias, la ATP sintasa dimérica es esencial para la formación de las crestas de la membrana interna. Si bien la catálisis rotatoria en la región F1 soluble se ha estudiado extensamente mediante cristalografía de rayos X, la estructura de la región FO incrustada en la membrana permaneció esquiva hasta hace poco. En los últimos años, las estructuras de criomicroscopía electrónica de las ATP sintasas mitocondriales, de cloroplasto y bacterianas han revelado la arquitectura de la región FO, lo que ayuda a explicar los mecanismos de translocación de protones, dimerización de la enzima en las mitocondrias y formación de crestas. Estas estructuras también muestran que las ATP sintasas existen en diferentes estados conformacionales, lo que ilustra la flexibilidad y dinámica del complejo.


C2. Acoplamiento anaeróbico de oxidación y síntesis de ATP

  • Contribuido por Henry Jakubowski
  • Profesor (Química) en College of St. Benedict / St. Universidad de San Juan

Nuestro principal objetivo es comprender cómo las reacciones de oxidación pueden conducir a la síntesis de ATP. Primero, consideremos la producción de ATP en condiciones anaeróbicas, como ocurre a menudo durante la respuesta de lucha o huida. Sabes lo mal que te sientes cuando corres una carrera de 100 m. Sus músculos se sienten horriblemente debido a la acumulación de ácido láctico y sabe que parece que no puede obtener suficiente dioxígeno en su cuerpo. En estas condiciones, una vía llamada glucólisis (que estudió en biología) está activa. En esta vía, la glucosa, una hexosa de 6 carbonos, se convierte en dos moléculas 3C: piruvato. A continuación se muestra una descripción detallada.

Ya que estamos más interesados ​​en la transducción de energía en este punto, consideremos solo dos pasos importantes en la glucólisis que conducen directamente a la síntesis de ATP. Solo se encuentra un paso oxidativo en esta vía, a saber, la fosforilación oxidativa del intermedio glucolítico 3C gliceraldehído-3-fosfato, a 1,3-bisfosfglicerato, un anhídrido mixto (ver enlace a continuación para el mecanismo). El agente oxidante es NAD + y el agente de fosforilación NO es ATP sino Pi. La enzima se denomina gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa. Contiene un sitio activo Cys, que ayuda a explicar cómo se puede inactivar la enzima con cantidades estequiométricas de yodoacetamida. Una base general de la enzima extrae un H + de Cys, que ataca el carbonilo C del gliceraldehído, formando un intermedio tetraédrico. En lugar de la reacción esperada (que sería la protonación del alcóxido en una reacción de adición nucleofílica general en el aldehído), un hidruro sale del carbonilo anterior C a NAD + en una etapa de oxidación. Tenga en cuenta que esta es una reacción de oxidación de dos electrones similar a la que se observa en la alcohol deshidrogenasa. Se ha formado un intermedio de acil-tioéster, muy parecido al intermedio de acilo que se formó en las proteasas Ser. A continuación, el fósforo inorgánico, Pi, ataca el carbonilo C del intermedio en una reacción de sustitución nucleofílica para formar el producto de anhídrido mixto, 1,3-bisfosfoglicerato. Aunque hemos formado un anhídrido mixto, escindimos un éster de azufre, que se desestabiliza con respecto a sus productos de hidrólisis (ya que el reactivo, el tioéster, no se estabiliza por resonancia en la medida de los ésteres regulares debido a la mala donación de electrones de la S más grande a la C similar a un carbonilo) En el siguiente paso, catalizado por la enzima fosfoglicerato quinasa, el ADP actúa como un nucleófilo que ataca el anhídrido mixto del 1,3-bisfosfoglicerato para formar ATP. Tenga en cuenta que la enzima es el nombre de la reacción inversa. Hemos acoplado la oxidación de una molécula orgánica (gliceraldehído-3-fosfato) a la fosforilación de ADP mediante la formación de un anhídrido mixto de energía & quothighquot, 1,3-bisfosfoglicerato.

El vínculo entre la oxidación del gliceraldehído-3-fosfato y la fosforilación del ADP por el 1,3-bisfosfoglicerato puede desacoplarse artificialmente añadiendo arseniato, que tiene una estructura similar a la del fosfato. El arsenato puede formar un anhídrido mixto en C1 de gliceraldehído-3-fosfato, pero dado que el enlace O-As puente es más largo y no tan fuerte como en el anhídrido mixto, se hidroliza fácilmente. Esto evita la transferencia posterior de fosfato a ADP para formar ATP.

Figura: MECANISMO DE OX-FOS EN GLICOLISIS: GLICERALDEHIDO-3-FOSFATO DESHIDROGENASA Y 3-FOSFOGLICERATO CINASA

Jmol: Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NAD) actualizado Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5)

En condiciones anaeróbicas, la glucosa se metaboliza a través de la glucólisis que la convierte en dos moléculas de piruvato. Sólo se ha realizado un paso de oxidación cuando el gliceraldehído 3-fosfato se oxida a 1,3-bisfosfoglicerato. Para regenerar NAD + para que la glucólisis pueda continuar, el piruvato se reduce a lactato, catalizado por lactato deshidrogenado. Estas reacciones tienen lugar en el citoplasma de las células que participan activamente en la oxidación anaeróbica de la glucosa (células musculares, por ejemplo, durante los sprints). Tenga en cuenta que la enzima lleva el nombre de la reacción inversa, la oxidación del lactato por NAD +.

El lactato en el músculo puede pasar a través de la sangre al hígado (donde el NAD + no se agota) y volver a convertirse en piruvato y, finalmente, volver a glucosa a través de una vía llamada gluconeogénesis. El hígado puede exportar la glucosa a la sangre, desde donde el músculo puede absorberla para producir ATP. Este ciclo se llama ciclo de Cori.