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Compatibilidad de aminoácidos

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El código genético (humano) codifica 20 aminoácidos. Forman una proteína mediante enlaces peptídicos. Cada aminoácido tiene un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2) que potencialmente pueden formar un enlace peptídico.


Fuente: The Culture of Chemistry

¿Esta propiedad de los aminoácidos significa que cada aminoácido puede formar un enlace peptídico en cualquier combinación? En otras palabras, ¿existen ciertos dobletes de aminoácidos que nunca se emparejan?


Respuesta corta: no hay restricciones. en principio de qué aminoácidos pueden seguir cuáles. Eso significa que en principio puede tener polipéptidos en cualquier configuración: AAAA, WQWQWQ etc.

El problema es que los polipéptidos deben ser funcionales y, debido a que están en solución acuosa, impone restricciones sobre cómo el polipéptido forma la estructura secundaria y terciaria. Significa que tener una superficie hidrófoba muy rígida es energéticamente desfavorable. Si la célula donde producir dicho polipéptido, podría degradarse o causar problemas para la célula, como agregados u otra forma de toxicidad.

Eso significa que los polipéptidos tienen más restricciones que solo el orden de enlace (enlace C-N). Y, por supuesto, se ha estudiado: Análisis probabilístico de las frecuencias de pares de aminoácidos dentro de secuencias de proteínas caracterizadas.

Los autores analizaron las bases de datos de proteínas para averiguar qué dobletes de aminoácidos son más y menos comunes. En primer lugar, no todos los aminoácidos (de los cuales se consideran 20) tienen la misma aparición, p. Ej. P (L, leucina) = 0.096, P (W, triptófano) = 0.0118.

Y, por supuesto, no hay dobletes distribuidos por igual (16 pares de 400 se seleccionaron como estadísticamente significativos):


Parece que está pensando en la línea del ADN, donde la adenina se empareja solo con la timina y la guanina con la citosina.

A diferencia del ADN, las cadenas de aminoácidos son monocatenarias ...

… Por lo que no hay emparejamiento de tipos compatibles como en el ADN. Vecino Los aminoácidos en la cadena pueden estar en cualquier combinación (como usted dice, porque cada uno tiene un grupo carboxilo y un grupo de aminoácidos), al igual que los nucleótidos vecinos en el ADN (es decir, los que están al lado, no frente al otro) pueden entrar cualquier orden.

En términos prácticos, los grupos funcionales de los aminoácidos tienen diferentes propiedades químicas (hidrófobas, hidrófilas, aromáticas), por lo que algunos emparejamientos se encuentran probablemente con más frecuencia que otros. Pero, en principio, no hay restricciones sobre quién está al lado de quién.


Para responder a su pregunta: No, no hay restricciones sobre qué aminoácido es el próximo ("un vecino más cercano") a su vecino N-terminal o C-terminal.


Aminoácidos fluorescentes como bloques de construcción versátiles para la biología química

Los fluoróforos han transformado la forma en que estudiamos los sistemas biológicos, permitiendo estudios no invasivos en células y organismos intactos, lo que aumenta nuestra comprensión de procesos complejos a nivel molecular. Los aminoácidos fluorescentes se han convertido en una herramienta química esencial porque pueden usarse para construir macromoléculas fluorescentes, como péptidos y proteínas, sin alterar sus propiedades biomoleculares nativas. Se han diseñado aminoácidos fluorescentes y fluorogénicos con propiedades fotofísicas únicas para rastrear interacciones proteína-proteína in situ o para obtener imágenes de eventos nanoscópicos en tiempo real con alta resolución espacial. En esta revisión, discutimos los avances en el diseño y la síntesis de aminoácidos fluorescentes y cómo han contribuido al campo de la biología química en los últimos 10 años. Las áreas importantes de investigación que revisamos incluyen metodologías novedosas para sintetizar bloques de construcción con propiedades espectrales sintonizables, su integración en andamios de péptidos y proteínas mediante la codificación genética específica del sitio y enfoques bioortogonales, y su aplicación para diseñar proteínas artificiales novedosas, así como para investigar Procesos biológicos en células mediante imágenes ópticas.


Aminoácidos

Formar una molécula con sus grupos funcionales, de carga positiva y negativa.

1 ml de ninhidrina en 1 ml de solución de proteína muestra un color violeta después del calentamiento. Muestra la presencia de alfa-aminoácidos.

El reactivo de Sanger reacciona con un grupo amino en un medio alcalino suave en condiciones frías..

Reacciona con el grupo Amino para liberar nitrógeno y formar el correspondiente hidroxilo.

Clasificación basada en polaridad

  1. Aminoácidos polares
  2. Aminoácidos no polares
  • Aminoácidos polares:
  1. En esta categoría hay 11 aminoácidos enumerados a continuación:
  2. Polar descargado: Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina, Glutamina y Tirosina.
  3. Polar cargado: Histidina, Lisina, Arginina, Aspartato y Glutamato
  • Aminoácido no polar
  1. En esta categoría hay 9 aminoácidos:
  2. Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina, Triptófano, Fenilalanina y Metionina.

Aminoácidos esenciales y no esenciales

basado en el requerimiento de nuestro cuerpo:

  • ¿Qué son los aminoácidos esenciales?
  1. De los 20 aminoácidos, hay 9 en la lista de aminoácidos esenciales. Necesitamos tomar estos aminoácidos del exterior (fuentes de alimentos).
  2. Isoleucina, Valina, Lisina, Fenilalanina, Metionina, Treonina y Triptófano
  • ¿Qué son los aminoácidos no esenciales?
  1. Estos aminoácidos pueden ser producidos por nuestro cuerpo.
  2. Arginina, Cisteína, Glutamina, Tirosina, Glicina, Prolina, Serina, Alanina, Aspartato y Asparagina.

¿Qué es el punto isoeléctrico?

El pH cuando la carga total de un aminoácido es cero, conocido como punto isoeléctrico.


Abstracto

La compatibilidad de los d -aminoácidos con el alargamiento de péptidos durante la traducción se ha examinado en varios estudios. Sin embargo, algunos de los estudios han informado que los d -aminoácidos son incompatibles con la traducción, mientras que otros han informado que los d -aminoácidos se incorporan a los polipéptidos. Aquí, hemos reevaluado la incorporación de una serie de d -aminoácidos en la cadena naciente de péptidos cortos con un código genético reprogramado mediante el uso del sistema de traducción in vitro flexible (FIT). El sistema FIT permite evaluar cuantitativamente la compatibilidad de cada d -aminoácido con el alargamiento en ausencia de competidores potenciales. Las eficiencias de incorporación se determinaron mediante Tricine-SDS-PAGE y el péptido de longitud completa se detectó mediante MALDI-TOF-MS. Los d -aminoácidos se clasificaron en tres grupos basándose en sus eficiencias de incorporación en relación con el correspondiente l -aminoácido. Los isómeros d del grupo I mostraron eficiencias del 40% o más (Ala, Ser, Cys, Met, Thr, His, Phe y Tyr), y los del grupo II mostraron eficiencias del 10 al 40% (Asn, Gln, Val y Leu). Los d -aminoácidos del grupo III produjeron péptidos truncados o péptidos de longitud completa no detectables (Arg, Lys, Asp, Glu, Ile, Trp y Pro). Cuando los d -aminoácidos del grupo I se usaron consecutivamente o se alternaron con l -aminoácidos, esto inhibió completamente su elongación. Sin embargo, cuando se insertaron dos o tres l -aminoácidos entre los d -aminoácidos, se restauró la eficacia de doble incorporación. Nuestros resultados revelan cuantitativamente la compatibilidad de los d -aminoácidos con el alargamiento de péptidos y plantean nuevas preguntas sobre el mecanismo de selección e incorporación de d -aminoácidos por el ribosoma.


Iminoácido

Los iminoácidos son un grupo de compuestos que consisten tanto en una amida (-NH2) como en un grupo carboxilo (-COOH), unidos a la molécula de carbono alfa. La diferencia entre los aminoácidos y los iminoácidos está en la unión del nitrógeno (N2) en el grupo amida. En los iminoácidos, el nitrógeno forma un enlace covalente doble (& # 8220 = & # 8221) a otra molécula, o dos enlaces simples a dos grupos & # 8216R & # 8217 diferentes.

Fuente de imagen: www.wikiwand.com


RESULTADOS Y DISCUSIÓN

Cuantificación de aminoácidos y aminas relacionadas mediante perfiles basados ​​en iTRAQ

En nuestro estudio anterior, se agregó norvalina al sistema de reacción para investigar la eficiencia de derivatización de aminoácidos y aminas relacionadas (An et al., 2020). Los resultados mostraron que más del 80% de norvalina podría derivatizarse con el reactivo iTRAQ. En este estudio, se separaron y cuantificaron 31 aminoácidos marcados y compuestos relacionados con excelentes formas de pico. Los cromatogramas de iones MRM correspondientes a los aminoácidos y sus patrones internos isotópicos se extrajeron de los datos. La integración y el cálculo se ajustaron para cuantificar los niveles de aminoácidos.

El análisis de componentes principales (PCA) podría proporcionar información de agrupamiento en cada grupo y posibles cambios en el perfil metabólico. Las concentraciones se asignaron como variables, mientras que las condiciones de manejo previas al almacenamiento y los ciclos de congelación-descongelación se establecieron como factores para el análisis de datos multivariados. Se empleó SIMCA-P 13.0 (VersionAB, Umeå, Suecia) para investigar visualmente la agrupación de aminoácidos medidos en suero en diferentes condiciones de preprocesamiento. La Fig. 1 muestra el gráfico de puntuación de PCA tridimensional de muestras de suero almacenadas a 4 ° C y 22 ° C con diferentes tiempos de almacenamiento, así como muestras detectadas inmediatamente después del procesamiento. Las estadísticas del modelo indican un bajo grado de ajuste (R2X = 0.385) y baja previsibilidad (Q2 = 0.203). El análisis de datos multivariados por PCA no mostró una separación clara de los tres grupos. Sin embargo, las muestras de suero almacenadas a 4 ° C, 22 ° C y las muestras detectadas inmediatamente después del procesamiento tendieron a agruparse. Esto indicó que efectivamente había diferencias entre las muestras de suero almacenadas en diferentes condiciones y que las diferencias iban cambiando gradualmente. Las muestras almacenadas a 22 ° C estaban relativamente dispersas y se encontró más variabilidad en las muestras analizadas inmediatamente después del procesamiento. También realizamos un análisis univariado comparando las muestras de suero en los diferentes tiempos de almacenamiento. La figura 2 muestra el gráfico de puntuación de PCA tridimensional de muestras de suero para diferentes tiempos de almacenamiento (0, 1, 2, 4, 8, 12 y 24 h) a 4 ° C (A) y 22 ° C (B). Los valores para los dos análisis multivariados a 4 ° C y 22 ° C fueron R2X = 0.427, Q2 = 0.185 y R2X = 0.442, Q2 = 0.213, respectivamente. Aunque los valores R2X y Q2 del modelo PCA fueron bajos, la agregación de la muestra en los mismos tiempos y temperaturas es buena. Las muestras de suero a 4 ° C de 0 a 24 h se dispersan y distribuyen con mayor tiempo de almacenamiento, las muestras recolectadas en los mismos tiempos de pre-almacenamiento se desvían gradualmente de las muestras detectadas inmediatamente. Cuando se almacena a 22 ° C, las muestras de suero se esparcen y distribuyen con el tiempo de almacenamiento. Después de 8 h, se desvían del grupo de muestra con una detección rápida de manera significativa. En conjunto, la variabilidad se debe a variaciones en el contenido de aminoácidos en función del tiempo y la temperatura. Muestra que la temperatura y el tiempo de almacenamiento tienen un impacto en la composición de los aminoácidos en el suero.


Aminoácidos no esenciales

12 aminoácidos no esenciales se producen dentro del cuerpo., aunque muchos creen en proporcionar más fuentes a través de suplementos de aminoácidos o dietas ricas en proteínas. Los seres humanos son capaces de sintetizar alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina, taurina y tirosina. Las deficiencias innatas de aminoácidos no esenciales y sus enzimas catalizadoras pueden causar fenotipos anormales causados ​​por una incapacidad genética para formar ciertas proteínas. Esto se puede ver en una producción baja o inexistente de arginina y glicina amidinotransferasa que conduce a retraso mental y anomalías musculares. La falta de glutatión sintetasa, incluso en presencia de abundantes aminoácidos no esenciales, hace que los pacientes muestren signos de estrés oxidativo, trastornos neurológicos progresivos, anemia hemolítica y acidosis metabólica.


Requerimientos de aminoácidos del pescado

La unidad de formación de proteínas es el aminoácido. Se han aislado 23 tipos de aminoácidos de proteínas naturales. 10 de ellos son imprescindibles para el pescado. Los animales no pueden producir aminoácidos esenciales. Por lo tanto, estos deben tomarse con alimentos. La calidad de los alimentos depende no solo de la cantidad de nutrientes, sino también de la calidad de las proteínas y la acumulación de aminoácidos en los alimentos. Para ello, los aminoácidos se dividen en los siguientes dos grupos, a saber

1. Aminoácido esencial

Aunque hay más de 200 aminoácidos en la naturaleza, solo 20 de ellos se encuentran en todos los seres vivos. De los 20 aminoácidos, 10 son aminoácidos esenciales que los peces no pueden sintetizar. Por lo tanto, deben suministrarse con alimentos, por lo que dichos aminoácidos se denominan aminoácidos esenciales. Los siguientes son los nombres de los 10 aminoácidos esenciales:

  1. Histidina
  2. Isoleucina
  3. Leucina
  4. Lisina
  5. Metionina
  6. Fenilalanina
  7. Treonina
  8. Triptófano
  9. Valina
  10. Arginina

Entre los aminoácidos esenciales, la lisina y la metionina son los primeros aminoácidos limitantes. La harina de pescado está hecha de proteína vegetal (soja) y contiene niveles bajos de metionina. Por lo tanto, se debe agregar un exceso de metionina a los alimentos a base de soja para un crecimiento moderado y una buena salud de los peces. Además, en la piscicultura, es importante que todas las especies de peces conozcan la combinación de las necesidades de proteínas y aminoácidos.

2. Aminoácido no esencial

Ciertos aminoácidos no son esenciales y el cuerpo puede producirlos mediante síntesis. Estos juegan un papel en el manejo de varios procesos fisiológicos en el cuerpo. Dado que estos aminoácidos se producen en el cuerpo, no es necesario suministrarlos con alimentos. La proteína animal contiene todos los aminoácidos esenciales. Las proteínas vegetales, por otro lado, no contienen todos los aminoácidos esenciales. Los siguientes son algunos de los aminoácidos no esenciales:

  • Alanina
  • Ácido aspártico
  • Asparagina
  • Cisteína
  • Ácido glutamico
  • Glutamina
  • Glicina
  • Prolina
  • Selenocisteína
  • Serina
  • Taurina
  • Tirosina

Importancia y requisitos del aminoácido en el pescado

Los aminoácidos juegan un papel importante en el mantenimiento, crecimiento, reproducción y trasplante de tejido celular del cuerpo. Además, algunos aminoácidos se convierten rápidamente en glucosa y proporcionan energía al cerebro y a las células sanguíneas. La falta de aminoácidos esenciales hace que los peces pierdan crecimiento, pierdan peso y pierdan el apetito. Como resultado, se reduce la resistencia del cuerpo a las enfermedades.

La alanina y el aspartato son las principales materias primas para la producción de glucosa de pescado y fuentes importantes de producción de energía. Además, el aspartato es esencial para la síntesis de nucleótidos de purina en todo tipo de células. Además, la alanina es un portador de nitrógeno más importante para el metabolismo de los aminoácidos en los órganos internos de los peces (Mommsen et al. 1980). El aspartato y la asparagina constituyen el 10% de los aminoácidos de las proteínas vegetales y animales. La alanina puede estimular la dieta de ciertos pescados (Shamushaki et al. 2007). La adición de piruvato al 5% a la síntesis de salmón del Atlántico y la síntesis de vitelogenina aumenta el nivel de producción de alanina sin efectos negativos, lo que resulta en un entorno casi liberador de nitrógeno (Olin et al. 1992). En la actualidad no hay información sobre la adición de aspartato o asparagina a la dieta de los peces. La alanina y el aspartato se oxidan rápidamente y, a menudo, se utilizan para mantener el equilibrio de nitrógeno debido a la falta de toxicidad.

La arginina se encuentra en grandes cantidades en las proteínas (como aminoácidos de enlace peptídico), por lo que se necesita en grandes cantidades en la alimentación de los peces. La citrulina se convierte en arzinina por la arginosaccinato sintasa y liasa en el hígado de elasmobranquios y peces teleósteos ureogénicos (Mommsen et al. 2001). En los animales terrestres, la arginina se utiliza para la síntesis de proteínas, óxidos nítricos, urea, poliaminas, prolina, gutamato, creatina y agmatina (Wu y Morris 1998). La arginina también juega un papel importante en la regulación de las glándulas endocrinas y la función reproductiva (Jobgen et al.2006 Yao et al. 2008).

El 18-20% de las proteínas vegetales y animales son leucina, isoleucina y valina. Se dice que la leucina es un aminoácido activo porque es un efector activo de cierta rapamicina. Inhibe la síntesis de proteínas musculares y el análisis de proteínas en mamíferos (Nakashima et al. 2007).

El músculo de pescado y el plasma sanguíneo contienen grandes cantidades de aminoácidos libres, pero el gutamato y sus productos de descarboxilación (glutamato, glutamina y γ-aminobutirato: GABA) son estimuladores nerviosos que están presentes en el cerebro en altas concentraciones (1979). Además, la glutamina es esencial para la síntesis de nucleótidos de purina y pirimidina en todas las células. La glutamina también juega un papel importante en la producción de amoníaco renal para mantener el equilibrio ácido-base en el cuerpo de los peces. La glutamina y el glutamato son el 20% de los aminoácidos en las proteínas vegetales y animales, pero están completamente disociados en el intestino en los animales acuáticos, como en los mamíferos terrestres (Wu 1998). Por tanto, la mayor parte de la glutamina y el glutamato en el plasma sanguíneo se sintetizan a partir de los aminoácidos y acetoglutratos unidos al músculo esquelético. El glutamato se usa como sustrato en la síntesis de glutamina por síntesis de glutamina dependiente de ATP, mientras que la glutamina es hidrolizada por glutamina dependiente de fosfato para formar glutamato (Anderson et al. 2002). Aunque existe una idea sobre este ciclo de glutamina-glutamato intracelular en los mamíferos, hay poca información en los peces.

Hay grandes cantidades de glutamina sintetasa en el cerebro, los intestinos, el hígado, los músculos, las branquias, los riñones y el corazón de los peces. Cortisol (Vijayan et al. 1996) o amoníaco ambiental alto (Anderson et al. 2002) regulan las proteínas del hígado. La glutamina y el glutamato son una de las fuentes de energía más importantes en los peces, pero en los animales acuáticos se ha determinado el metabolismo de estos dos aminoácidos en los tejidos.

El exceso de GABA en la dieta interfiere con la ingesta de alimentos por parte de las platijas japonesas (Kim et al. 2003). Por otro lado, el crecimiento del salmón del Atlántico y la adición de un 5% de α-quitoglutrato a la síntesis de vitelogenina casi redujeron las emisiones de nitrógeno al medio ambiente sin efectos negativos (Olin et al. 1992). Proporcionar alimentos ricos en gluten a la carpa asiática aumenta el peso de los peces, la ingesta de alimentos, la tasa de conversión de alimentos y la actividad enzimática (Lin y Zhou 2006).

La integración de glicina y serina en el hígado se produce a través de hidroximetiltransferasa dependiente de tetrahidrofalato. Estos dos aminoácidos participan en la producción de glucosa, el metabolismo de los aminoácidos azufrados y la digestión de las grasas (Fang et al. 2002). Muchos peces también estimulan la ingesta de estos dos aminoácidos (Shamushaki et al. 2007). La glicina juega un papel importante en el control de la secreción de aletas y mariscos (como las ostras).

La albúmina de plasma de pescado contiene grandes cantidades de histidina (Szebedinszky y Gilmour 2002). El músculo de pescado contiene grandes cantidades de estos aminoácidos libres o carnosina. La histidina juega un papel en la síntesis de proteínas y ADN. Además, la histidina actúa como fuente de energía cuando se tiene hambre. La histidina es un componente del tampón sin carbonato que protege a los peces de la inanición, la natación anormal y la lactacidosis al alterar los valores de pH. Se han observado diferencias en la capacidad tampón sin carbonatos en diferentes especies de peces. Esto permite que los peces se adapten al medio ambiente durante mucho tiempo. Curiosamente, la concentración de histidina intracelular aumentó significativamente antes de que se introdujera el salmón durante la reproducción (Mommsen et al. 1980). El metabolismo de la histidina en el pescado y su demanda en los alimentos está regulado por una variedad de reguladores ambientales y endocrinos.

La lisina es uno de los aminoácidos más importantes en la producción comercial de piensos para peces, especialmente en el uso de fuentes de proteínas vegetales en lugar de harina de pescado (Mai et al. 2006a). Los niveles de lisina en la dieta afectan la salud y el crecimiento de los peces. En la síntesis de carnitina, la lisina actúa como materia prima necesaria para transportar los ácidos grasos de cadena larga desde el citosol hasta la oxidación en las mitocondrias. Agregar carnitina a la dieta conduce a un rápido crecimiento físico y protege a los peces de las toxinas del amoníaco y xenobiox. Aumenta la reproducción de los peces al adaptarse rápidamente a los cambios de temperatura y otras presiones ambientales (Harpaz 2005).

La fenilalanina se convierte en tirosina por la fenilalanina hidroxilasa a base de tetrahidrobiopterina en el riñón y el hígado de los peces.

La tirosina se utiliza como materia prima en la síntesis de importantes hormonas como la tiroxina (T4), triyodotironina, epinefrina, noradrenalina, dopamina y melanina y estimuladores nerviosos. Estos elementos tienen importantes funciones de control (Chang et al.2007 Yoo et al. 2000). La fenilalanina y la tirosina tienen un mayor efecto sobre la supervivencia de los peces en el entorno natural, la ingesta de alimentos, el crecimiento, la formación de color y la prevención de enfermedades. La fenilalanina y la tirosina en la dieta durante la conversión del pescado conducen a un crecimiento rápido (Pinto et al. 2008). Además, alimentar con tiroxina (T4) a la carpa, el bagre de canal y el lenguado aumenta la digestión de proteínas, la actividad de las enzimas digestivas, la retención de nutrientes, la tasa de crecimiento y la eficiencia de la alimentación (Garg 2007).

Las poliaminas (putrescina, espermedina y espermina) son polisacáridos naturales que son esenciales para el crecimiento y la división celular. En mamíferos, se sintetiza a partir de arginina derivada de arginina o prolina (Wu et al. 2008). La adición de espermina a los alimentos refinados aumenta la actividad de las enzimas digestivas y la maduración intestinal, lo que aumenta las tasas de supervivencia de las larvas (por ejemplo, la lubina europea) (Pe´res et al.1997). Tenga en cuenta que los niveles altos de poliaminas son tóxicos para los peces y tienen un efecto negativo en la tasa de crecimiento (Cowey y Cho 1992).

Se cree que la prolina es un aminoácido no esencial en el pescado y estimula la dieta de los peces. En los mamíferos, la prolina se sintetiza a partir de arginina, ornitina, grutamina y groutmate (Wu y Morris 1998). La prolina se considera actualmente un aminoácido condicionalmente esencial para las larvas de peces y las etapas maduras.

La metionina es uno de los aminoácidos más esenciales en algunos alimentos para peces, especialmente en las fuentes de proteínas vegetales ricas en proteínas, como la harina de soja, la harina de almendras, etc. (Mai et al. 2006b). La metionina y sus compuestos derivados se pueden fabricar comercialmente mediante procesos químicos. La metionina generalmente se encuentra a tasas adecuadas en la fase DL. El isómero natural llamado L-metionina es absorbido rápidamente por los animales y se usa de manera eficiente.

La taurina no está asociada con las proteínas, pero promueve la digestión de las grasas, la protección antioxidante, la permeabilidad celular, los órganos de la visión, los nervios y el desarrollo del sistema muscular (Fang et al. 2002 Omura e Inagaki 2000). Las harinas de pescado y los productos animales contienen grandes cantidades de taurina (especialmente invertebrados marinos) pero están ausentes en las plantas. Proporcionar taurina en la dieta aumenta la permeabilidad intestinal de las larvas de cobia, lo que aumenta la eficiencia del cultivo larvario (Salze et al. 2008).

La treonina es un componente importante de la mucosa del intestino delgado en los peces. El triptófano se puede convertir en serotonina (5-hidroxitriptamina es un neurotransmisor) y melatonina (resistente a la corrosión) (Fang et al. 2002). La alimentación con triptófano evita que la trucha arco iris proporcione un comportamiento agresivo en sus larvas (Hseu et al. 2003). Reduce el canibalismo y la reticencia a la comida en larvas de mero (Ho¨glund et al. 2007) y juega un papel en contrarrestar el estrés ambiental al aumentar los niveles de cortisol (Lepage et al. 2003). El uso prolongado de cortisol en la dieta tiene un efecto negativo sobre el aumento de la ingesta de alimentos, el aumento de la ingesta de proteínas y la inmunidad (Vijayan et al. 1996).


Reevaluación de la compatibilidad de D-aminoácidos con el evento de elongación en la traducción

La compatibilidad de D-aminoácidos con el alargamiento de péptidos durante la traducción se ha examinado en varios estudios. Sin embargo, algunos de los estudios han informado que los D-aminoácidos son incompatibles con la traducción, mientras que otros han informado que los D-aminoácidos se incorporan a los polipéptidos. Aquí, hemos reevaluado la incorporación de una serie de D-aminoácidos en la cadena naciente de péptidos cortos con un código genético reprogramado mediante el uso del sistema de traducción in vitro flexible (FIT). El sistema FIT permite evaluar cuantitativamente la compatibilidad de cada D-aminoácido con el alargamiento en ausencia de competidores potenciales. Las eficiencias de incorporación se determinaron mediante Tricine-SDS-PAGE y el péptido de longitud completa se detectó mediante MALDI-TOF-MS. Los D-aminoácidos se clasificaron en tres grupos basándose en sus eficiencias de incorporación en relación con el correspondiente L-aminoácido. Los isómeros D en el grupo I mostraron eficiencias del 40% o más (Ala, Ser, Cys, Met, Thr, His, Phe y Tyr), y los del grupo II mostraron eficiencias del 10-40% (Asn, Gln, Val y Leu). Los D-aminoácidos del grupo III produjeron péptidos truncados o péptidos de longitud completa no detectables (Arg, Lys, Asp, Glu, Ile, Trp y Pro). Cuando los D-aminoácidos del grupo I se usaron consecutivamente o se alternaron con L-aminoácidos, esto inhibió completamente su elongación. Sin embargo, cuando se insertaron dos o tres L-aminoácidos entre los D-aminoácidos, se restauró la eficiencia de doble incorporación. Nuestros resultados revelan cuantitativamente la compatibilidad de D-aminoácidos con el alargamiento de péptidos y plantean nuevas preguntas sobre el mecanismo de selección e incorporación de D-aminoácidos por el ribosoma.


Aminoácidos

Aminoácidos son ácidos orgánicos en los que uno o más átomos de hidrógeno unidos al esqueleto del hidrocarburo son reemplazados por igual número de amino (-NH2) grupos. Cada aminoácido contiene al menos un grupo carboxilo ácido (-COOH) y un grupo amino básico (-NH2). Algunos aminoácidos pueden tener un grupo amino y / o carboxilo adicional. Todos los aminoácidos están compuestos por C2H2O y N2 mientras que algunos de ellos contienen azufre (S) además.

Tipos de aminoácidos

Como constituyente de proteínas, la mayoría de las aminoácidos se encuentran. Actualmente se conocen varios aminoácidos naturales que no se encuentran en las proteínas pero que permanecen en forma libre o unida. Se sabe que muchos tipos de aminoácidos están presentes en las proteínas. Esos son:
1) Lisina
2) Valina
3) leucina
4) isoleucina
5) treonina
6) metionina
7) fenilalanina
8) Triptófano
9) glicina
10) Alanina
11) Serina
12) ácido aspártico
13) ácido glutámico
14) Arginina
15) Cisteína
16) Cistina
17) Tirosina
18) Histidina
19) Prolina
20) hidroxiprolina
21) Hidroxilisina
22) Aspargina
23) Glutamina.

Aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales

Desde el punto de vista nutricional, entre los aminoácidos antes mencionados, los ocho primeros se denominan aminoácidos esenciales o indispensables ya que no se sintetizan en nuestro organismo y su presencia en la dieta es fundamental.
Los restantes se denominan aminoácidos no esenciales o prescindibles porque pueden sintetizarse en el cuerpo y no necesariamente deben tomarse a través de la dieta. Además de los ocho aminoácidos esenciales, la histidina y la arginina se consideran aminoácidos semiesenciales porque estos dos aminoácidos son esenciales para los bebés pero no para los adultos.

Clasificación de aminoácidos

Los aminoácidos también se pueden clasificar en tres grupos según el número de grupos amino y carboxilo presentes en la molécula o según la reacción en solución como sigue: -

Aminoácidos neutros

Los aminoácidos neutros tienen el mismo número de grupos carboxilo ácido y amino básico. Estos pueden ser de nuevo de dos tipos: (a) ácido monoamino monocarboxílico, por ejemplo, glicina, alanina, serina, valina, etc., y (b) ácido diamino dicarboxílico, por ejemplo, cistina.

Aminoácidos ácidos

Los ácidos monoamino dicarboxílicos son aminoácidos ácidos porque contienen un grupo carboxílico ácido extra. Ejemplo: - ácido aspártico y ácido glutámico.

Aminoácidos básicos

Los aminoácidos básicos son ácidos diamino monocarboxílicos, por ejemplo, lisina, hidroxilisina y arginina.

Según su destino metabólico, los aminoácidos son de tres tipos, que son: -

Aminoácidos glucogénicos

Los aminoácidos que pueden entrar en la vía neoglucogénica para producir glucosa y glucógeno se denominan aminoácidos gliogénicos. Comprenden glicina, alanina, serina, cisteína, valina, metionina, glutamina, ácido aspártico, histidina, arginina, prolina e hidroxiprolina.

Aminoácidos cetogénicos

Los aminoácidos cuyos esqueletos de carbono se convierten en cuerpos cetónicos y no en glucosa se denominan aminoácidos cetogénicos. Comprenden leucina y lisina.

Aminoácidos glucogénicos-cetogénicos

Los aminoácidos cuyos esqueletos de carbono se convierten en parte en glucosa y en parte en cuerpos cetónicos pertenecen a este grupo. Incluyen fenilalanina, tirosina, triptófano, isoleucina y treonina.
Y los aminoácidos contienen azufre: -

Aminoácidos que contienen azufre

Hay tres aminoácidos, a saber, metionina, cisteína y cistina que pertenecen a este grupo porque sus moléculas contienen azufre (S).


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