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¿Cómo transporta oxígeno la sangre sin hemoglobina?

¿Cómo transporta oxígeno la sangre sin hemoglobina?


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Caracoles… Tenemos una especie de enormes caracoles de jardín que aparecen últimamente (leídos desde los últimos 10 años más o menos). Por más que lo intente, es imposible evitarlos mientras conduce. Estos caracoles no parecen tener sangre roja; dudo que tengan sangre en absoluto. Wikipedia me dice que el color rojo de la sangre se debe a la hemoglobina, que sirve para transportar oxígeno.

¿Cómo obtienen oxígeno los caracoles (y cualquier otro animal que no tenga sangre de color rojo)? ¿O estos animales no necesitan oxígeno en absoluto?


Los caracoles, como la mayoría de los moluscos, tienen una proteína llamada hemocianina disuelta directamente en la hemolinfa ("sangre"). Las hemocianinas son metaloproteínas que contienen cobre: ​​el sitio de unión de una sola O2 La molécula contiene dos átomos de cobre. A diferencia de la hemoglobina, donde la unión reversible de oxígeno se logra sin un cambio en el estado de oxidación de los átomos de Fe (II) en los grupos protésicos hemo, en la hemocianina el cobre experimenta una transición de Cu (I) incoloro en el estado desoxigenado a Cu azul ( II) cuando se oxigena.

Por cierto, hay ciertas especies de peces que se las arreglan con poca o ninguna hemoglobina: el draco rayado.


¿Cómo transporta oxígeno la sangre sin hemoglobina? - biología

Una vez que el oxígeno se difunde a través de los alvéolos, ingresa al torrente sanguíneo y se transporta a los tejidos donde se descarga, y el dióxido de carbono se difunde fuera de la sangre hacia los alvéolos para ser expulsado del cuerpo. Aunque el intercambio de gases es un proceso continuo, el oxígeno y el dióxido de carbono son transportados por diferentes mecanismos.

Objetivos de aprendizaje

  • Describir cómo el oxígeno se une a la hemoglobina y se transporta a los tejidos corporales.
  • Explicar cómo se transporta el dióxido de carbono de los tejidos corporales a los pulmones.

Transporte de oxígeno a través de complejos metálicos

Los complejos de iones metálicos consisten en un ión metálico que se une a través de enlaces covalentes coordinados (Figura 1) a una pequeña cantidad de aniones o moléculas neutras llamadas ligandos. Por ejemplo, el amoniaco (NH3) El ligando utilizado en este experimento es un ligando monodentado es decir., cada ligando monodentado en un complejo de iones metálicos ocupa sólo un sitio en la esfera de coordinación de un ión metálico. Algunos ligandos tienen dos o más átomos donantes de pares de electrones que pueden coordinarse simultáneamente con un ion metálico y ocupar dos o más sitios de coordinación, estos ligandos se denominan ligandos polidentados. También se conocen como agentes quelantes (de la palabra griega que significa garra) porque parecen captar el ion metálico entre dos o más átomos donantes de pares de electrones. Una de las clases más importantes de agentes quelantes en la naturaleza es la porfirinas (Figura 1a). Una molécula de porfirina puede coordinarse con un metal utilizando sus cuatro átomos de nitrógeno como donantes de pares de electrones, por lo que las profirinas son ligandos tetradentados. los número de coordinación para un metal se refiere al número total de sitios de coordinación ocupados alrededor del ion metálico central (es decir,, el número total de enlaces metal-ligando en el complejo).


Las partes individuales de la sangre

La sangre está compuesta por aproximadamente un 55% de plasma sanguíneo y aproximadamente un 45% de diferentes tipos de células sanguíneas. El plasma sanguíneo es un líquido ligeramente turbio de color amarillo claro. Más del 90% del plasma sanguíneo es agua, mientras que menos del 10% consiste en sustancias disueltas, principalmente proteínas. El plasma sanguíneo también contiene electrolitos, vitaminas y nutrientes como glucosa y aminoácidos. Más del 99% de las partículas sólidas en la sangre son células conocidas como glóbulos rojos (eritrocitos) debido a su color rojo. El resto son glóbulos blancos pálidos o incoloros (leucocitos) y plaquetas (trombocitos).

La sangre está formada por plasma y células sanguíneas.

las células rojas de la sangre parecen discos más delgados en el medio. Pueden cambiar fácilmente de forma para & # x0201c apretar a través de & # x0201d vasos sanguíneos estrechos. A diferencia de muchas otras células, los glóbulos rojos no tienen núcleo ("centro de información"). Todos los glóbulos rojos contienen un pigmento rojo conocido como hemoglobina. El oxígeno se une a la hemoglobina y se transporta por el cuerpo de esa manera. En los diminutos vasos sanguíneos del pulmón, los glóbulos rojos recogen oxígeno del aire inhalado (inspirado) y lo llevan a través del torrente sanguíneo a todas las partes del cuerpo. Cuando alcanzan su objetivo, lo vuelven a liberar. Las células necesitan oxígeno para el metabolismo, que crea dióxido de carbono como producto de desecho. El dióxido de carbono es absorbido de las células por el plasma sanguíneo (parte de él también se une a la hemoglobina) y es transportado de regreso a los pulmones en el torrente sanguíneo. Allí sale del cuerpo cuando exhalamos.

Los glóbulos rojos también pueden recoger o liberar hidrógeno y nitrógeno. Al recoger o liberar hidrógeno, ayudan a mantener estable el pH de la sangre. Cuando liberan nitrógeno, los vasos sanguíneos se expanden y la presión arterial desciende. Los glóbulos rojos viven unos 120 días. Cuando son demasiado viejos o están dañados, se descomponen en la médula ósea, el bazo o el hígado.

células blancas de la sangre (leucocitos) tienen un núcleo celular y no contienen hemoglobina. Existen diferentes tipos de glóbulos blancos. Se clasifican según la forma de su núcleo y el aspecto del interior de la célula al microscopio. Los granulocitos tienen pequeños gránulos en su interior. Los monocitos y linfocitos también contienen gránulos, pero sus gránulos son extremadamente pequeños y no se pueden ver al microscopio. Hay muchos más glóbulos rojos que glóbulos blancos en la sangre. Pero los glóbulos blancos pueden salir del torrente sanguíneo y moverse hacia los tejidos del cuerpo.

Los glóbulos blancos juegan un papel importante en el sistema inmunológico. Aquí las diferentes células sanguíneas tienen diferentes funciones: algunas luchan contra intrusos como bacterias, virus, parásitos u hongos y los vuelven inofensivos. Otros producen anticuerpos, que se dirigen específicamente a objetos extraños o gérmenes como virus. Los leucocitos también juegan un papel en las reacciones alérgicas: por ejemplo, son la razón por la cual las personas con alergia a los ácaros del polvo tienen secreción nasal cuando entran en contacto con el polvo. Ciertos linfocitos también pueden matar células cancerosas que se han desarrollado en otras partes del cuerpo. La mayoría de los glóbulos blancos tienen una vida útil de solo unas pocas horas a varios días. Sin embargo, algunos linfocitos pueden permanecer en el cuerpo durante muchos años.

Plaquetas de la sangre (trombocitos) también se ven como pequeños discos, al igual que los glóbulos rojos, y tampoco tienen núcleo celular. Pero son mucho más pequeños que los glóbulos rojos. Desempeñan un papel importante en la coagulación de la sangre: si un vaso sanguíneo se daña, por ejemplo, si se corta accidentalmente con un cuchillo, el proceso de curación comienza con la acumulación de plaquetas en el interior de la pared dañada. del vaso sanguíneo. Esto rápidamente hace que se forme un tapón y cierre la herida temporalmente. Al mismo tiempo, se fabrican fuertes hilos de proteínas que mantienen el grupo en su lugar, adherido a la herida. Los trombocitos suelen vivir solo de 5 a 9 días. Los trombocitos viejos se descomponen principalmente en el bazo.


Transporte de gases

La otra actividad importante en los pulmones es el proceso de respiración, el proceso de intercambio de gases. La función de la respiración es proporcionar oxígeno para que lo utilicen las células del cuerpo durante la respiración celular y eliminar el dióxido de carbono, un producto de desecho de la respiración celular, del cuerpo. Para que se produzca el intercambio de oxígeno y dióxido de carbono, ambos gases deben transportarse entre los sitios de respiración externa e interna. Aunque el dióxido de carbono es más soluble que el oxígeno en la sangre, ambos gases requieren un sistema de transporte especializado para que la mayoría de las moléculas de gas se muevan entre los pulmones y otros tejidos.

Transporte de oxígeno en la sangre

Aunque el oxígeno se transporta a través de la sangre, es posible que recuerde que el oxígeno no es muy soluble en líquidos. Una pequeña cantidad de oxígeno se disuelve en la sangre y se transporta en el torrente sanguíneo, pero es solo aproximadamente el 1,5% de la cantidad total. La mayoría de las moléculas de oxígeno se transportan desde los pulmones a los tejidos del cuerpo mediante un sistema de transporte especializado, que depende del eritrocito, el glóbulo rojo. Los eritrocitos contienen una metaloproteína, la hemoglobina, que sirve para unir moléculas de oxígeno al eritrocito ([link]). El hemo es la porción de hemoglobina que contiene hierro y es el hemo el que se une al oxígeno. Una molécula de hemoglobina contiene moléculas de hemo que contienen hierro y, debido a esto, cada molécula de hemoglobina es capaz de transportar hasta cuatro moléculas de oxígeno. A medida que el oxígeno se difunde a través de la membrana respiratoria desde el alvéolo hasta el capilar, también se difunde hacia los glóbulos rojos y se une a la hemoglobina. La siguiente reacción química reversible describe la producción del producto final, oxihemoglobina (Hb – O2), que se forma cuando el oxígeno se une a la hemoglobina. La oxihemoglobina es una molécula de color rojo brillante que contribuye al color rojo brillante de la sangre oxigenada.

En esta fórmula, Hb representa hemoglobina reducida, es decir, hemoglobina que no tiene oxígeno unido. Hay múltiples factores involucrados en la facilidad con la que el hemo se une y se disocia del oxígeno, que se analizarán en las secciones siguientes.

Función de la hemoglobina

La hemoglobina está compuesta de subunidades, una estructura proteica que se conoce como estructura cuaternaria. Cada una de las cuatro subunidades que componen la hemoglobina está dispuesta en forma de anillo, con un átomo de hierro unido covalentemente al hemo en el centro de cada subunidad. La unión de la primera molécula de oxígeno provoca un cambio conformacional en la hemoglobina que permite que la segunda molécula de oxígeno se una más fácilmente. A medida que se une cada molécula de oxígeno, se facilita aún más la unión de la siguiente molécula, hasta que los cuatro sitios hemo están ocupados por oxígeno. También ocurre lo contrario: después de que la primera molécula de oxígeno se disocia y se “deja caer” en los tejidos, la siguiente molécula de oxígeno se disocia más fácilmente. Cuando los cuatro sitios hem están ocupados, se dice que la hemoglobina está saturada. Cuando se ocupan de uno a tres sitios hemo, se dice que la hemoglobina está parcialmente saturada. Por lo tanto, cuando se considera la sangre en su conjunto, el porcentaje de unidades de hemo disponibles que están unidas al oxígeno en un momento dado se denomina saturación de hemoglobina. La saturación de hemoglobina del 100 por ciento significa que cada unidad de hemo en todos los eritrocitos del cuerpo está unida al oxígeno. En una persona sana con niveles normales de hemoglobina, la saturación de hemoglobina generalmente varía entre el 95 y el 99 por ciento.

Disociación del oxígeno de la hemoglobina

La presión parcial es un aspecto importante de la unión del oxígeno y la disociación del hemo. Un curva de disociación oxígeno-hemoglobina es un gráfico que describe la relación de la presión parcial con la unión del oxígeno al hemo y su posterior disociación del hemo ([enlace]). Recuerde que los gases viajan desde un área de presión parcial más alta a un área de presión parcial más baja. Además, la afinidad de una molécula de oxígeno por el hemo aumenta a medida que se unen más moléculas de oxígeno. Por lo tanto, en la curva de saturación de oxígeno-hemoglobina, a medida que aumenta la presión parcial de oxígeno, el hemo une un número proporcionalmente mayor de moléculas de oxígeno. No es sorprendente que la curva de saturación / disociación de oxígeno-hemoglobina también muestre que cuanto menor es la presión parcial de oxígeno, menos moléculas de oxígeno se unen al hemo. Como resultado, la presión parcial de oxígeno juega un papel importante en la determinación del grado de unión del oxígeno al hemo en el sitio de la membrana respiratoria, así como el grado de disociación del oxígeno del hemo en el sitio de los tejidos corporales.

Los mecanismos detrás de la curva de saturación / disociación de oxígeno-hemoglobina también sirven como mecanismos de control automático que regulan la cantidad de oxígeno que se entrega a los diferentes tejidos del cuerpo. Esto es importante porque algunos tejidos tienen una tasa metabólica más alta que otros. Los tejidos muy activos, como el músculo, utilizan rápidamente oxígeno para producir ATP, lo que reduce la presión parcial de oxígeno en el tejido a aproximadamente 20 mm Hg. La presión parcial de oxígeno dentro de los capilares es de aproximadamente 100 mm Hg, por lo que la diferencia entre los dos se vuelve bastante alta, aproximadamente 80 mm Hg. Como resultado, una mayor cantidad de moléculas de oxígeno se disocian de la hemoglobina y entran en los tejidos. Lo contrario ocurre con los tejidos, como el adiposo (grasa corporal), que tienen tasas metabólicas más bajas. Debido a que estas células utilizan menos oxígeno, la presión parcial de oxígeno dentro de dichos tejidos permanece relativamente alta, lo que resulta en menos moléculas de oxígeno que se disocian de la hemoglobina y entran en el líquido intersticial del tejido. Aunque se dice que la sangre venosa está desoxigenada, algo de oxígeno todavía está unido a la hemoglobina en sus glóbulos rojos. Esto proporciona una reserva de oxígeno que se puede utilizar cuando los tejidos de repente demandan más oxígeno.

Otros factores además de la presión parcial también afectan la curva de saturación / disociación de oxígeno-hemoglobina. Por ejemplo, una temperatura más alta promueve que la hemoglobina y el oxígeno se disocien más rápido, mientras que una temperatura más baja inhibe la disociación (ver [enlace], medio). Sin embargo, el cuerpo humano regula estrictamente la temperatura, por lo que este factor puede no afectar el intercambio de gases en todo el cuerpo. La excepción a esto son los tejidos muy activos, que pueden liberar una mayor cantidad de energía que la que se desprende en forma de calor. Como resultado, el oxígeno se disocia fácilmente de la hemoglobina, que es un mecanismo que ayuda a proporcionar más oxígeno a los tejidos activos.

Ciertas hormonas, como los andrógenos, la epinefrina, las hormonas tiroideas y la hormona del crecimiento, pueden afectar la curva de saturación / disociación de oxígeno-hemoglobina al estimular la producción de un compuesto llamado 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) por los eritrocitos. BPG es un subproducto de la glucólisis. Debido a que los eritrocitos no contienen mitocondrias, la glucólisis es el único método por el cual estas células producen ATP. BPG promueve la disociación del oxígeno de la hemoglobina. Por tanto, cuanto mayor es la concentración de BPG, más fácilmente se disocia el oxígeno de la hemoglobina, a pesar de su presión parcial.

El pH de la sangre es otro factor que influye en la curva de saturación / disociación de oxígeno-hemoglobina (ver [enlace]). los Efecto Bohr es un fenómeno que surge de la relación entre el pH y la afinidad del oxígeno por la hemoglobina: un pH más bajo y ácido promueve la disociación del oxígeno de la hemoglobina. Por el contrario, un pH más alto o más básico inhibe la disociación del oxígeno de la hemoglobina. Cuanto mayor es la cantidad de dióxido de carbono en la sangre, más moléculas deben convertirse, lo que a su vez genera iones de hidrógeno y, por lo tanto, reduce el pH de la sangre. Además, el pH de la sangre puede volverse más ácido cuando ciertos subproductos del metabolismo celular, como el ácido láctico, el ácido carbónico y el dióxido de carbono, se liberan en el torrente sanguíneo.

Hemoglobina del feto

El feto tiene su propia circulación con sus propios eritrocitos, sin embargo, depende de la madre para obtener oxígeno. La sangre se suministra al feto a través del cordón umbilical, que está conectado a la placenta y separado de la sangre materna por el corion. El mecanismo de intercambio de gases en el corion es similar al intercambio de gases en la membrana respiratoria. Sin embargo, la presión parcial de oxígeno es más baja en la sangre materna en la placenta, alrededor de 35 a 50 mm Hg, que en la sangre arterial materna. La diferencia en las presiones parciales entre la sangre materna y fetal no es grande, ya que la presión parcial de oxígeno en la sangre fetal en la placenta es de aproximadamente 20 mm Hg. Por lo tanto, no hay tanta difusión de oxígeno en el suministro de sangre fetal. La hemoglobina del feto supera este problema al tener una mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina materna ([enlace]). Tanto la hemoglobina fetal como la hemoglobina adulta tienen cuatro subunidades, pero dos de las subunidades de la hemoglobina fetal tienen una estructura diferente que hace que la hemoglobina fetal tenga una mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina adulta.

Transporte de dióxido de carbono en la sangre

El dióxido de carbono se transporta mediante tres mecanismos principales. El primer mecanismo de transporte de dióxido de carbono es el plasma sanguíneo, ya que algunas moléculas de dióxido de carbono se disuelven en la sangre. El segundo mecanismo es el transporte en forma de bicarbonato (HCO3 -), que también se disuelve en plasma. El tercer mecanismo de transporte de dióxido de carbono es similar al transporte de oxígeno por los eritrocitos ([enlace]).

Dióxido de carbono disuelto

Aunque no se considera que el dióxido de carbono sea muy soluble en sangre, una pequeña fracción (alrededor del 7 al 10 por ciento) del dióxido de carbono que se difunde a la sangre desde los tejidos se disuelve en el plasma. El dióxido de carbono disuelto luego viaja en el torrente sanguíneo y cuando la sangre llega a los capilares pulmonares, el dióxido de carbono disuelto se difunde a través de la membrana respiratoria hacia los alvéolos, donde luego se exhala durante la ventilación pulmonar.

Tampón de bicarbonato

Una gran fracción (alrededor del 70 por ciento) de las moléculas de dióxido de carbono que se difunden en la sangre se transporta a los pulmones en forma de bicarbonato. La mayor parte del bicarbonato se produce en los eritrocitos después de que el dióxido de carbono se difunde a los capilares y, posteriormente, a los glóbulos rojos. Anhidrasa carbónica (CA) hace que el dióxido de carbono y el agua formen ácido carbónico (H2CO3), que se disocia en dos iones: bicarbonato (HCO3 -) e hidrógeno (H +). La siguiente fórmula describe esta reacción:

El bicarbonato tiende a acumularse en los eritrocitos, por lo que hay una mayor concentración de bicarbonato en los eritrocitos que en el plasma sanguíneo circundante. Como resultado, parte del bicarbonato abandonará los eritrocitos y descenderá por su gradiente de concentración hacia el plasma a cambio de iones cloruro (Cl -). Este fenómeno se conoce como el cambio de cloruro y ocurre porque al intercambiar un ion negativo por otro ion negativo, no se altera ni la carga eléctrica de los eritrocitos ni la de la sangre.

En los capilares pulmonares, la reacción química que produjo el bicarbonato (que se muestra arriba) se invierte y el dióxido de carbono y el agua son los productos. Gran parte del bicarbonato del plasma vuelve a entrar en los eritrocitos a cambio de iones cloruro. Los iones de hidrógeno y los iones de bicarbonato se unen para formar ácido carbónico, que se convierte en dióxido de carbono y agua mediante la anhidrasa carbónica. El dióxido de carbono se difunde desde los eritrocitos hacia el plasma, donde puede difundirse más a través de la membrana respiratoria hacia los alvéolos para ser exhalado durante la ventilación pulmonar.

Carbaminohemoglobina

Aproximadamente el 20 por ciento del dióxido de carbono se une a la hemoglobina y se transporta a los pulmones. El dióxido de carbono no se une al hierro como lo hace el oxígeno, el dióxido de carbono se une a los restos de aminoácidos en las porciones de globina de la hemoglobina para formar carbaminohemoglobina, que se forma cuando se unen la hemoglobina y el dióxido de carbono. Cuando la hemoglobina no transporta oxígeno, tiende a tener un tono púrpura azulado, creando el color granate más oscuro típico de la sangre desoxigenada. La siguiente fórmula describe esta reacción reversible:

Similar al transporte de oxígeno por el hemo, la unión y disociación del dióxido de carbono hacia y desde la hemoglobina depende de la presión parcial del dióxido de carbono. Debido a que los pulmones liberan dióxido de carbono, la sangre que sale de los pulmones y llega a los tejidos corporales tiene una presión parcial de dióxido de carbono más baja que la que se encuentra en los tejidos. Como resultado, el dióxido de carbono sale de los tejidos debido a su presión parcial más alta, ingresa a la sangre y luego pasa a los glóbulos rojos, uniéndose a la hemoglobina. Por el contrario, en los capilares pulmonares, la presión parcial de dióxido de carbono es alta en comparación con el interior de los alvéolos. Como resultado, el dióxido de carbono se disocia fácilmente de la hemoglobina y se difunde a través de la membrana respiratoria hacia el aire.

Además de la presión parcial de dióxido de carbono, la saturación de oxígeno de la hemoglobina y la presión parcial de oxígeno en la sangre también influyen en la afinidad de la hemoglobina por el dióxido de carbono. los Efecto Haldane es un fenómeno que surge de la relación entre la presión parcial de oxígeno y la afinidad de la hemoglobina por el dióxido de carbono. La hemoglobina saturada de oxígeno no se une fácilmente al dióxido de carbono. Sin embargo, cuando el oxígeno no está unido al hemo y la presión parcial de oxígeno es baja, la hemoglobina se une fácilmente al dióxido de carbono.

Mire este video para ver el transporte de oxígeno de los pulmones a los tejidos. ¿Por qué la sangre oxigenada es de color rojo brillante, mientras que la sangre desoxigenada tiende a tener un color más púrpura?

Revisión del capítulo

El oxígeno es transportado principalmente a través de la sangre por los eritrocitos. Estas células contienen una metaloproteína llamada hemoglobina, que se compone de cuatro subunidades con una estructura en forma de anillo. Cada subunidad contiene un átomo de hierro unido a una molécula de hemo. El hemo se une al oxígeno de modo que cada molécula de hemoglobina puede unir hasta cuatro moléculas de oxígeno. Cuando todas las unidades de hemo en la sangre están unidas al oxígeno, se considera que la hemoglobina está saturada. La hemoglobina está parcialmente saturada cuando solo algunas unidades de hemo están unidas al oxígeno. Una curva de saturación / disociación de oxígeno-hemoglobina es una forma común de representar la relación de la facilidad con la que el oxígeno se une o se disocia de la hemoglobina en función de la presión parcial de oxígeno. A medida que aumenta la presión parcial de oxígeno, la hemoglobina se une más fácilmente al oxígeno. Al mismo tiempo, una vez que una molécula de oxígeno se une a la hemoglobina, las moléculas de oxígeno adicionales se unen más fácilmente a la hemoglobina. Otros factores como la temperatura, el pH, la presión parcial de dióxido de carbono y la concentración de 2,3-bisfosfoglicerato también pueden mejorar o inhibir la unión de hemoglobina y oxígeno. La hemoglobina fetal tiene una estructura diferente a la hemoglobina adulta, lo que da como resultado que la hemoglobina fetal tenga una mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina adulta.

El dióxido de carbono se transporta en la sangre por tres mecanismos diferentes: como dióxido de carbono disuelto, como bicarbonato o como carbaminohemoglobina. Queda una pequeña porción de dióxido de carbono. La mayor cantidad de dióxido de carbono transportado es como bicarbonato, formado en los eritrocitos. Para esta conversión, el dióxido de carbono se combina con agua con la ayuda de una enzima llamada anhidrasa carbónica. Esta combinación forma ácido carbónico, que se disocia espontáneamente en iones bicarbonato e hidrógeno. A medida que el bicarbonato se acumula en los eritrocitos, se mueve a través de la membrana hacia el plasma a cambio de iones de cloruro mediante un mecanismo llamado desplazamiento de cloruro. En los capilares pulmonares, el bicarbonato vuelve a entrar en los eritrocitos a cambio de iones cloruro, y la reacción con la anhidrasa carbónica se invierte, recreando dióxido de carbono y agua. Luego, el dióxido de carbono se difunde fuera del eritrocito y a través de la membrana respiratoria hacia el aire. Una cantidad intermedia de dióxido de carbono se une directamente a la hemoglobina para formar carbaminohemoglobina. Las presiones parciales de dióxido de carbono y oxígeno, así como la saturación de oxígeno de la hemoglobina, influyen en la facilidad con la que la hemoglobina se une al dióxido de carbono. Cuanto menos saturada esté la hemoglobina y menor sea la presión parcial de oxígeno en la sangre, más fácilmente la hemoglobina se une al dióxido de carbono. Este es un ejemplo del efecto Haldane.

Preguntas sobre enlaces interactivos

Mire este video para ver el transporte de oxígeno de los pulmones a los tejidos. ¿Por qué la sangre oxigenada es de color rojo brillante, mientras que la sangre desoxigenada tiende a tener un color más púrpura?

Cuando el oxígeno se une a la molécula de hemoglobina, se crea oxihemoglobina, que tiene un color rojo. La hemoglobina que no está unida al oxígeno tiende a tener un color más azul-violeta. La sangre oxigenada que viaja a través de las arterias sistémicas tiene grandes cantidades de oxihemoglobina. A medida que la sangre atraviesa los tejidos, gran parte del oxígeno se libera a los capilares sistémicos. La sangre desoxigenada que regresa a través de las venas sistémicas, por lo tanto, contiene cantidades mucho más pequeñas de oxihemoglobina. Mientras más oxihemoglobina esté presente en la sangre, más rojo será el líquido. Como resultado, la sangre oxigenada tendrá un color mucho más rojo que la sangre desoxigenada.

Preguntas de revisión

¿Se forma oxihemoglobina por una reacción química entre cuál de los siguientes?

  1. hemoglobina y dióxido de carbono
  2. anhidrasa carbónica y dióxido de carbono
  3. hemoglobina y oxigeno
  4. anhidrasa carbónica y oxígeno

¿Cuál de los siguientes factores influye en la curva de saturación / disociación de oxígeno-hemoglobina?

¿Cuál de los siguientes ocurre durante el cambio de cloruro?

  1. El cloruro se elimina del eritrocito.
  2. El cloruro se cambia por bicarbonato.
  3. El bicarbonato se elimina del eritrocito.
  4. El bicarbonato se elimina de la sangre.

Una presión parcial de oxígeno baja promueve la unión de la hemoglobina al dióxido de carbono. Este es un ejemplo del ________.

Preguntas de pensamiento crítico

Compare y contraste la hemoglobina adulta y la hemoglobina fetal.

Tanto la hemoglobina adulta como la fetal transportan oxígeno a través de moléculas de hierro. Sin embargo, la hemoglobina fetal tiene una afinidad 20 veces mayor por el oxígeno que la hemoglobina adulta. Esto se debe a una diferencia en la estructura de la hemoglobina fetal que tiene dos subunidades que tienen una estructura ligeramente diferente a la de las subunidades de la hemoglobina adulta.

Describe la relación entre la presión parcial de oxígeno y la unión del oxígeno a la hemoglobina.

La relación entre la presión parcial de oxígeno y la unión de la hemoglobina al oxígeno se describe mediante la curva de saturación / disociación oxígeno-hemoglobina. A medida que aumenta la presión parcial de oxígeno, aumenta el número de moléculas de oxígeno unidas por la hemoglobina, lo que aumenta la saturación de la hemoglobina.

Describe tres formas en las que se puede transportar el dióxido de carbono.

El dióxido de carbono se puede transportar por tres mecanismos: disuelto en plasma, como bicarbonato o como carbaminohemoglobina. Disueltas en plasma, las moléculas de dióxido de carbono simplemente se difunden a la sangre desde los tejidos. El bicarbonato se crea por una reacción química que ocurre principalmente en los eritrocitos, uniendo el dióxido de carbono y el agua por la anhidrasa carbónica, produciendo ácido carbónico, que se descompone en iones de bicarbonato e hidrógeno. La carbaminohemoglobina es la forma unida de hemoglobina y dióxido de carbono.

Glosario


Conclusión: ¿existe una necesidad insatisfecha de terapias basadas en proteínas depuradoras?

Múltiples estados patológicos hematológicos y no hematológicos se relacionan con la lisis de los eritrocitos y los efectos adversos de la Hb libre y la hemina complican potencialmente el desenlace clínico de la enfermedad. Actualmente no existe una terapia viable diseñada para atenuar los efectos adversos de la Hb y la hemina libres. La dosificación de reemplazo o suprafisiológica de Hp y / o Hpx para igualar la hemólisis aguda o en curso puede ser de beneficio terapéutico al atenuar muchas de las fisiopatologías que discutimos en esta perspectiva y varias situaciones clínicas en las que la Hb contribuye a la aparición aguda (p. Ej., Lesión renal aguda) o secuelas crónicas (por ejemplo, remodelado vascular). La Hp purificada con plasma se comercializa en Japón desde 1985, con indicaciones primarias para su uso junto con circulación extracorpórea, transfusión masiva y lesión térmica. El principal efecto terapéutico en estos estados patológicos es la protección de los riñones de la toxicidad inducida por Hb. 87 Hasta el momento, no existe experiencia terapéutica para Hpx en un entorno clínico. Sin embargo, varias compañías farmacéuticas con sede en Estados Unidos y Europa han comenzado proyectos de desarrollo para fraccionar Hp y Hpx del plasma humano para su uso como terapéutico durante enfermedades hemolíticas. En 2011, un Hp derivado de plasma humano recibió el estatus de fármaco huérfano para el tratamiento de la anemia de células falciformes en la Unión Europea. Sin embargo, hasta la fecha, la prueba de concepto preclínica para Hp y Hpx se ha estudiado dentro de un contexto general de fisiopatología impulsada por la Hb y la hemólisis y no con la intención de tratar una enfermedad específica. En la mayoría de los países, los medicamentos / biológicos se aprueban en función de la mejora específica de la indicación en el resultado de la enfermedad y la seguridad aceptable. Por lo tanto, la selección racional de posibles indicaciones, esquemas de dosis y diseño de ensayos clínicos para lograr resultados medibles y perfiles de seguridad aceptables será fundamental para que los conceptos presentados en este documento progresen con éxito hacia una mejor atención al paciente. Estas y otras preguntas plantearán emocionantes desafíos científicos, clínicos y regulatorios básicos en el proceso de desarrollo de terapias de eliminación de Hb / hemina.


Papel de la hemoglobina en el transporte de oxígeno modelado a nivel atómico

Investigadores del BSC y del IRB Barcelona desvelan información crucial sobre la proteína transportadora de oxígeno, que abre la posibilidad de optimizar su función introduciendo modificaciones.

El transporte de oxígeno en sangre lo realiza la hemoglobina, el componente más grande de los glóbulos rojos. Esta proteína recolecta oxígeno en los órganos respiratorios, principalmente en los pulmones, y lo libera en los tejidos para generar la energía necesaria para la supervivencia celular. La hemoglobina es una de las proteínas más refinadas porque su evolución y pequeñas mutaciones en su estructura pueden producir anemia y otras patologías graves.

La investigación liderada por V & iacutector Guallar, investigador ICREA del departamento de Ciencias de la Vida del Barcelona Supecomputing Center (BSC) y líder de grupo del Programa Conjunto de Biología Computacional entre el Instituto de Investigación en Biomedicina (IRB Barcelona) y el BSC, ha permitido definir a nivel atómico del mecanismo que regula el intercambio de oxígeno pulmonar a hemoglobina y de hemoglobina a tejido.

Más de cien años de estudio han llevado al conocimiento de que la hemoglobina utiliza mecanismos de cooperatividad para optimizar su función, es decir, recoger la mayor cantidad de oxígeno posible en los pulmones y liberarlo en los tejidos. Estos mecanismos de cooperatividad están relacionados con cambios en la estructura de la proteína hemoglobina. Sin embargo, debido a la complejidad del sistema, hasta ahora no ha sido posible determinar los mecanismos microscópicos que guían este proceso. En consecuencia, esta falta de información ha sido una seria limitación en el diseño de fármacos y el desarrollo de formas artificiales que son más efectivas que la proteína.

V & iacutector Guallar explica que "este estudio ha proporcionado un conocimiento detallado de los mecanismos que regulan la afinidad de la hemoglobina, lo cual es crucial para entender, por ejemplo, los efectos que provocan las mutaciones en su estructura. Así, hemos obtenido datos básicos sobre la relación entre mutación y enfermedad, lo que permitirá el desarrollo de tratamientos más específicos ".

Utilizando sofisticadas técnicas de cálculo atómico, que combinan la mecánica cuántica y clásica, el equipo de Guallar & rsquos ha determinado cómo, en contra de lo comúnmente aceptado, la afinidad por el oxígeno parece estar controlada por interacciones que están relativamente distantes del centro activo de la proteína y que son directamente involucrados en los cambios estructurales responsables de la cooperatividad. Ra & uacutel Alcantara, primer autor del estudio y miembro del grupo Guallar & rsquos señala que "tener acceso a la enorme capacidad de cálculo del superordenador MaresNostrum permite simulaciones más precisas, más cercanas a lo que ocurre en la vida real".

Los resultados de este estudio abren amplias posibilidades para la ingeniería de esta proteína crucial. Having identified the factors that regulate the affinity of hemoglobin, alterations of its structure can now be designed. Likewise, the microscopic knowledge about the mechanisms of action of haemoglobin will improve our understanding of the effects of diverse mutations of this protein.

Reference article: A quantum-chemical picture of hemoglobin affinity, R. E. Alcantara, C. Xu, T. G. Spiro, and V. Guallar., Proc. Nac. Academy of Sciences USA (2007) (doi 10.1073/pnas.0706206104)


Snapshots


A level Biology: Post your doubts here!

Water is attracted to lignin in the cell walls of Xylem vessels through 'Adhesion' which means it is attracted to lignin in cell walls of xylem vessels through hydrogen bonds with the help of their cohesive property. Lignin has both hydrophobic and hydrophilic groups in it. ¡espero que esto ayude!

"This process is known as mass flow - as long with the fact that water molecules move together as a body of water - aided by water's property of being cohesive, and attracted to the lignin in the walls of the xylem vessels, known as adhesion." from https://en.wikibooks.org/wiki/A-level_Biology/Transport/multicellular_plants

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Mstudent

The atrio ventricular valves and the semilunar valves are both closed only there is a high pressure in the ventricles (during ventricular systole) but not high enough to open the semilunar valves and pump blood through the aorta (Between point 1 and 2) AND when the pressure in the ventricle decreases (Ventricular diastole) but the pressure is. still high enough to keep the semilunar valves closed (between point 3 and 4) . just find the time between these points and add them up!

Janedoe

The atrio ventricular valves and the semilunar valves are both closed only there is a high pressure in the ventricles (during ventricular systole) but not high enough to open the semilunar valves and pump blood through the aorta (Between point 1 and 2) AND when the pressure in the ventricle decreases (Ventricular diastole) but the pressure is. still high enough to keep the semilunar valves closed (between point 3 and 4) . just find the time between these points and add them up!

Shahzaib ihsan

guys i need some help regarding these questions:

1. What does not help to maximise uptake of oxygen as blood lows through capillaries in the lungs?
una. dissociation of carbon dioxide from carboxyhaemoglobin allows more haemoglobin to available for oxygen binding.
B. each haemoglobin molecule can temporarily bind to eight oxygen atoms.
C. oxyhaemoglobin formation increases the capacity of red blood cells to transport oxygen.
D. the binding of the first oxygen molecule to haemoglobin increases the molecule's affinity for binding other oxygen molecules.
may/june 2015, variant 12
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Q 15 and 31 from may/june 2016, variant 11
Q 07 from october/november, variant 12 and like this on Q 12 may/june 2015, variant 12
Q 23 from may/june 2015, variant 12

Mohmed ahmed soliman

Mohmed ahmed soliman

guys i need some help regarding these questions:

1. What does not help to maximise uptake of oxygen as blood lows through capillaries in the lungs?
una. dissociation of carbon dioxide from carboxyhaemoglobin allows more haemoglobin to available for oxygen binding.
B. each haemoglobin molecule can temporarily bind to eight oxygen atoms.
C. oxyhaemoglobin formation increases the capacity of red blood cells to transport oxygen.
D. the binding of the first oxygen molecule to haemoglobin increases the molecule's affinity for binding other oxygen molecules.
may/june 2015, variant 12
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Q 15 and 31 from may/june 2016, variant 11
Q 07 from october/november, variant 12 and like this on Q 12 may/june 2015, variant 12
Q 23 from may/june 2015, variant 12

Janedoe

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Janedoe

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Shahzaib ihsan

Mstudent

which statement is incorrect for mitotic cell division
a.DNA is replicated Semi conservatively during Mitosis
b.DNA is normally unchanged from one generation of cells to the next
c.the daughter cells have the potential to produce the same enzymes as the parent cell
d.the same quantity of DNA is distributed to the nuclei of two new cells

Mohmed ahmed soliman

Metallic9896

Guys, I think you all are misreading the statement. Took me long enough but we're really dumb if none of us noticed this (I'm referring to shahzaib ihsan's question above).

30 What does not help to maximise uptake of oxygen as blood flows through capillaries in the
lungs?

A Dissociation of carbon dioxide from carboxyhaemoglobin allows more haemoglobin to be
available for oxygen binding.
B Each haemoglobin molecule can temporarily bind to eight oxygen atoms.
C Oxyhaemoglobin formation increases the capacity of red blood cells to transport oxygen.
D The binding of the first oxygen molecule to haemoglobin increases the molecule’s affinity for
binding other oxygen molecules.

Carbon dioxide doesn't form carboxyhaemoglobin, carbon MONOXIDE does. Carbon dioxide forms CARBAMINOhaemoglobin. That's why the option is incorrect.

I think being such little geniuses here on xtremepapers (no sarcasm) sometimes we all end up overthinking.

Metallic9896

Pregunta 4
The majority of candidates answered this incorrectly. A build-up of lipids in cells means that the excess lipids
are not being broken down. Excess lipids are normally broken down by hydrolytic enzymes found in the
lysosomes.

This is what the examiner report says. This is one of the reasons I really dislike Biology paper 1s. Some questions are simply too vague with overlapping correct options. Their emphasis is the 'build up' part and not the enzyme not being produced part. My first instinct was that Golgi apparatus is not part of 'producing' the enzyme, as we read and are expected to learn that it is involved in 'packing' the enzyme or adding non-protein elements to it, but that's something too trivial to be reason enough. More importantly, I guess what they mean to say is that in the production process, anything could be at fault, from the gene sequence of the enzyme to the ribosomes to the endoplasmic reticulum and the Golgi apparatus - all of these could be or one of these could be faulty. However, something that for CERTAIN won't function is the lysozomes because they are what the enzymes eventually should end up and if the enzymes aren't produced then for certain they won't end up there. These 2 arguments are what I could think of in favor of option A, but I do understand why anyone would have an issue with this question, including myself. They should have written something like, 'Which cell structure MUST not function correctly.." writing must in bold etc.


Contenido

Hemocyanins are found only in the Mollusca and Arthropoda: the earliest discoveries of hemocyanins were in the snail Helix pomatia (a mollusc) and in the horseshoe crab (an arthropod). They were subsequently found to be common among cephalopods and crustaceans and are utilized by some land arthropods such as the tarantula Eurypelma californicum, [2] the emperor scorpion, [3] and the centipede Scutigera coleoptrata. Also, larval storage proteins in many insects appear to be derived from hemocyanins. [4]

The arthropod hemocyanin superfamily is composed of phenoloxidases, hexamerins, pseudohemocyanins or cryptocyanins, (dipteran) hexamerin receptors. [5]

Phenoloxidase are copper containing tyrosinases. These proteins are involved in the process of sclerotization of arthropod cuticle, in wound healing, and humoral immune defense. Phenoloxidase is synthesized by zymogens and are activated by cleaving an N-terminal peptide. [ cita necesaria ]

Hexamerins are storage proteins commonly found in insects. These proteins are synthesized by the larval fat body and are associated with molting cycles or nutritional conditions. [ cita necesaria ]

Pseudohemocyanin and cryptocyanins genetic sequences are closely related to hemocyanins in crustaceans. These proteins have a similar structure and function, but lack the copper binding sites. [ cita necesaria ]

The evolutionary changes within the phylogeny of the hemocyanin superfamily are closely related to the emergence of these different proteins in various species. The understanding of proteins within this superfamily would not be well understood without the extensive studies of hemocyanin in arthropods. [6]

Although the respiratory function of hemocyanin is similar to that of hemoglobin, there are a significant number of differences in its molecular structure and mechanism. Whereas hemoglobin carries its iron atoms in porphyrin rings (heme groups), the copper atoms of hemocyanin are bound as prosthetic groups coordinated by histidine residues. The active site of hemocyanin is composed of a pair of copper(I) cations which are directly coordinated to the protein through the driving force of imidazolic rings of six histidine residues. [7] It has been noted that species using hemocyanin for oxygen transportation include crustaceans living in cold environments with low oxygen pressure. Under these circumstances hemoglobin oxygen transportation is less efficient than hemocyanin oxygen transportation. [8] Nevertheless, there are also terrestrial arthropods using hemocyanin, notably spiders and scorpions, that live in warm climates. The molecule is conformationally stable and fully functioning at temperatures up to 90 degrees C. [9]

Most hemocyanins bind with oxygen non-cooperatively and are roughly one-fourth as efficient as hemoglobin at transporting oxygen per amount of blood. Hemoglobin binds oxygen cooperatively due to steric conformation changes in the protein complex, which increases hemoglobin's affinity for oxygen when partially oxygenated. In some hemocyanins of horseshoe crabs and some other species of arthropods, cooperative binding is observed, with Hill coefficients of 1.6–3.0. Hill coefficients vary depending on species and laboratory measurement settings. Hemoglobin, for comparison, has a Hill coefficient of usually 2.8–3.0. In these cases of cooperative binding hemocyanin was arranged in protein sub-complexes of 6 subunits (hexamer) each with one oxygen binding site binding of oxygen on one unit in the complex would increase the affinity of the neighboring units. Each hexamer complex was arranged together to form a larger complex of dozens of hexamers. In one study, cooperative binding was found to be dependent on hexamers being arranged together in the larger complex, suggesting cooperative binding between hexamers. Hemocyanin oxygen-binding profile is also affected by dissolved salt ion levels and pH. [10]

Hemocyanin is made of many individual subunit proteins, each of which contains two copper atoms and can bind one oxygen molecule (O2). Each subunit weighs about 75 kilodaltons (kDa). Subunits may be arranged in dimers or hexamers depending on species the dimer or hexamer complex is likewise arranged in chains or clusters with weights exceeding 1500 kDa. The subunits are usually homogeneous, or heterogeneous with two variant subunit types. Because of the large size of hemocyanin, it is usually found free-floating in the blood, unlike hemoglobin. [11]

Hexamers are characteristic of arthropod hemocyanins. [12] A hemocyanin of the tarantula Eurypelma californicum [2] is made up of 4 hexamers or 24 peptide chains. A hemocyanin from the house centipede Scutigera coleoptrata [13] is made up of 6 hexamers or 36 chains. Horseshoe crabs have an 8-hexamer (i. e. 48-chain) hemocyanin. Simple hexamers are found in the spiny lobster Panulirus interruptus and the isopod Bathynomus giganteus. [12] Peptide chains in crustaceans are about 660 amino acid residues long, and in chelicerates they are about 625. In the large complexes there is a variety of variant chains, all about the same length pure components do not usually self-assemble. [ cita necesaria ]


Ver el vídeo: Unidad 4: Sistema Respiratorio y Hemoglobina 2 (Julio 2022).


Comentarios:

  1. Yehonadov

    Pido disculpas por interrumpirte; Se ha hecho la sugerencia de que debamos tomar otra ruta.

  2. Shiro

    Es una pena, que ahora no puedo expresar, me apresuro a trabajar. Seré lanzado, necesariamente expresaré la opinión.

  3. Edet

    Tienes toda la razón. Hay algo en eso, y creo que es una buena idea.



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